10. Рівні структурної організації молекул білка.

Функціональні властивості білків визначаються послідовністю амінокислот у полімерному ланцюгу і конфігурацією, тобто просторовою структурою. Розрізняють чотири рівні структурної організації молекул білка.

Первинна структура характеризує якісний та кількісний склад амінокислот та послідовність їх розміщення у пептидному ланцюгу білкової молекули. Основою первинної структури є пептидні зв’язки. Визначення послідовності амінокислот проводять за методом Сенгера. Виділений білок обробляють розчином динітрофторбензолу. Внаслідок гідролізу продуктів реакції поступово відокремлюється по одній кислоті від залишку молекули білку. Інсулін – перший білок, первинну структуру якого було розшифровано Ф.Сенгером у 1955 р (за що у 1958 р. був нагороджений Нобелівською премією за встановлення послідовності амінокислот у білках). Інсулін – гормон підшлункової залози, що регулює рівень цукру у крові. Його молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, один з яких містить 21 залишок, а другий – 30.

Вторинна структура визначає просторову конфігурацію поліпептидного ланцюга. Відомо три види вторинної структури: α-спіральна, β-складчаста і колагенова спіраль.

α-спіраль – це правообертаюча спіраль, де на 1 виток припадає 3-6 амінокислотних залишків.

β-складчаста структура – це система паралельно й антипаралельно розміщених фрагментів. Складки виникають тому що площини двох сусідніх зв’язків утворюють певний кут.

Колагенова спіраль складається з трьох спіральних ланцюгів, які закручуються один навколо одного і утворюють суперспіраль.

Вторинна структура стабілізується водневими зв’язками, які виникають між атомом Гідрогену, що сполучений з електронегативним атомом Нітрогену одного пептидного зв’язку, і карбонільним атомом Оксигену віддаленої від нього, якщо рахувати вздовж пептидного ланцюга, але наближеної у просторі амінокислоти. Отже, водневі зв’язки напрямлені вздовж осі спіралі. Внутрішньоланцюгові водневі звязки стабілізують α-спіральну, а міжланцюгові – β-складчасту структури.

Третинна структура характеризує спосіб і особливості упаковки α-спіралі або β-складчастої структури в найкомпактніший спосіб (наприклад у глобулу). У стабілізації третинної структури основну роль відіграють ковалентні зв’язки – дисульфідні – S–S– а також амідні або інші зв’язки, які утворюються за рахунок бічних ланцюгів амінокислот. Утворення третинної структури, крім того, супроводжується гідрофобною взаємодією карбонових залишків ряду амінокислот. Неполярні або гідрофобні залишки цих амінокислот розміщуються всередині молекули (глобули) і зумовлюють стійкість її структури. Полярні або йоногенні залишки напрямлені назовні і перебувають у гідратованому стані.

Четвертинна структура – це характерний спосіб поєднання і розміщення у просторі окремих поліпептидних ланцюгів у вигляді поєднання кількох субодиниць (глобул). Такі субодиниці називають протомерами, а комплекси, що вони утворюють називають мультимером. У формуванні четвертинної структури білка беруть участь водневі зв’язки, електростатичні, вандерваальсівські і гідрофобні типи взаємодій.