11. Фізико-хімічні властивості білків.
Більшість білків – або безбарвні аморфні речовини (порошки), або зберігають природну форму (наприклад ниткоподібні білки вовни). Здебільшого розчинні у воді, кислотах, лугах, але не розчинні в органічних розчинниках. У розчинах існують у вигляді гідрофільних колоїдів і виявляють багато властивостей колоїдних розчинів. При додаванні до розчинів солей лужних металів – вони осаджуються без зміни структури своєї молекули. Таке осадження є оборотним, оскільки осади білків знову легко розчиняються у воді або розбавлених розчинах солей.
За формою молекул білки поділяють на фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні (кулясті). До фібрилярних належить фіброїн шовку, до глобулярних – альбумін сироватки крові.
Білки – високомолекулярні сполуки, молекулярна маса складає від кількох тисяч (інсулін – 5700) до сотень мільйонів (білок вірусу грипу 322 млн.). розчини білків обертають площину поляризації вліво.
Хімічні властивості.
1.Білки – амфотерні сполуки. У кислих розчинах виявляють основні властивості, існують у вигляді катіонів і в разі прикладання електричного поля мігрують до катода. В лужному розчині білки виявляють кислотні властивості, існують у вигляді аніонів і під час електрофорезу мігрують до анода. Для білків існує таке значення рН середовища, при якому загальний позитивний заряд в молекулі врівноважується загальним негативним зарядом, і під час електрофорезу молекули білка не зміщуються ні до анода, ні до катода. Це значення називають ізоелектричною точкою білка. Кожен білок характеризується певним значенням рНі – це одна з основних констант білка. Ізоелектричні точки більшості білків лежать у слабокислій області (рНі = 4,6-5,3), деякі є сильнокислими, наприклад пепсин (рНі = 2,8), а ті що багаті на діамінокислоти – лужними, наприклад клупеїн (рНі= 12,2). Отже, ізоелектрична точка значною мірою зумовлена співвідношенням кількості кислотних і основних груп в молекулі білку.
Білки можуть нейтралізуватись і кислотами, і основами, і мають буферні властивості. За рахунок цього вони сприяють підтриманню сталого рН у рідинах організму.
Гідроліз. Білки здатні до ферментативного, лужного та кислотного гідролізу. Цей процес відбувається ступінчасто: білок → альбумози → пептони → поліпептиди → дипептиди → амінокислоти.
Денатурація – процес руйнування конфігурації білку (вторинної та третинної структур) при дії високої або дуже низької температури, УФ-опромінення, високих тисків, а також сильних лугів і кислот, солей важких металів, органічних розчинників. Денатурація іноді може бути оберненим процесом, наприклад для гемоглобіну, сироваткового глобуліну. Цей процес зветься ренатурацією. Однак, в більшості випадків денатурація необернена, наприклад денатурація яєчного білка при варінні або смаженні.
Білки, які не зазнали денатурації, називають нативними.
Під час нагрівання білків вище 100ºС відбувається руйнування макромолекул денатурованих білків. На першому етапі змін від білкових молекул можуть відщеплюватись такі леткі продукти, як аміак, сірководень, діоксид вуглецю і інші сполуки. Таким чином руйнується первинна структура білку. Такий процес називається деструкцією.