2. Специфические пути обмена аминокислот

Существуют следующие пути обмена аминокислот:

1. обмен глицина и серина. Глицин — единственная из амино­кислот, в молекуле которой отсутствует асимметричный атом углерода. Глицин играет незаменимую роль в образо­вании белков, пуриновых нуклеотидов, гемоглобина, желч­ных кислот, креатина, глутатиона. Основным путем катабо­лизма глицина в животных тканях считается распад его при участии митохондральной глицинрасщепляющей фермент­ной системой. Биологический смысл реакции заключается в образовании активного одноуглеродного фрагмента, ис­пользуемого в уникальных реакциях синтеза метионина, пуриновых нуклеотидов. Серин играет важную роль в биосин­тезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидрогеназы;

2. обмен серосодержащих аминокислот (метионина, цистеина, цистина). Цистеин является составной частью трипептида глутатиона. Одной из главных функций глутатиона явля­ется сохранение ферментов, содержащихся в активном центре SH-группы в активной восстановленной форме. Окис­ленный глутатион может вновь восстанавливаться под дей­ствием глутатионредуктазы, используя НАДФН₂. Глутатион может оказывать ингибирующее действие на некоторые бел­ки: известна реакция инактивации инсулина под действием глутатионинсулинтрансгидрогеназы, в которой SH-глутатион является донором водородных атомов, разрывающих дисульфидные связи между двумя полипептидными цепями молекулы инсулина. Поскольку в процессе катаболизма се­ра метионина в тканях в основном переходит в серу цистеина, а взаимопревращение цистина в цистеин легко осуществ­ляется, проблема окисления серы всех аминокислот практически сводится к окислению цистеина. Главным пу­тем оказался окислительный, включающий в себя окисление цистеина в цистеинсульфиновую кислоту. Трансаминирование последней с α-кетоглутаратом приводит к образованию пирувата и сульфита; сульфит затем быстро окисляется и выводится с мочой;

3. обмен фенилаланина и тирозина. Фенилаланин — незаме­нимая аминокислота, но полностью заменим при достаточном поступлении с пищей фенилаланина. Это происходит за счет того, что основной путь превращения фенилаланина начина­ется с его окисления (гидроксилирования) в тирозин при ка­тализе специфической фенилаланин-4-монооксигеназой, за­тем тирозин в процессе последовательных реакций превращается в фумаровую и ацетоуксусную кислоты;

4. обмен триптофана, являющегося незаменимой аминокис­лотой. Основной путь обмена триптофана приводит к синте­зу НАД, уменьшая потребность организма в витамине РР. Через ряд промежуточных продуктов триптофан превраща­ется в хинолиновую кислоту, т. е. в непосредственный пред­шественник рибонуклеотида никотиновой кислоты;

обмен дикарбоновых кислот. Система дикарбоновых амино­кислот, к которой относят также соответствующие α-кетокислоты, связана не только с азотистым метаболизмом, но и об­меном липидов и углеводов. Аспарагиновая кислота принимает участие в орнитиновом цикле мочевинообразования, реакции трансаминирования, биосинтезе углеводов (гликогенной аминокислоты), пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Глутаминовая кислота, являющаяся гликогенной и заменимой аминокислотой, включается в синтез глутатиона и глутамина. Помимо участия в транспорте аммиака и регуля­ции кислотно-основного равновесия, глутамин является неза­менимым источником азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминосахаров, обезвреживании фенилуксусной кислоты, синтезе витамина фолиевой кислоты. Глутамин и аспарагин подвергаются трансаминированию и дезаминированию под влиянием специфиче­ских трансаминаз амидов и неспецифической амидазы. Глутаминовая кислота является одним из немногих соединений в дополнение к глюкозе, которые служат энергетическим мате­риалом для ткани мозга: α-кетокислота + L-аспарагин = L ами­нокислота + α-кетосукцинамовая кислота; α-кетосукцинамовая кислота —оксалоацетат + аммиак.