Лекция № 30-31. Понятие о ферментах, их химическая природа и строение

1. Понятие о ферментах, их химическая природа и строение

Ферменты (энзимы) — класс высокоспециализированных веществ белковой природы, катализирующих большое число химических реакций. Ферменты обеспечивают реализацию ге­нетической информации, обмен веществ и энергии.

Ферменты отличаются от неорганических катализаторов значи­тельно большей активностью и высокой специфичностью действия. Один фермент катализирует в основном только одну химическую реакцию. Активность ферментов в клетках контролируется на гене­тическом уровне, а также посредством концентраций субстрата и продуктов реакций, катализируемых ими.

Химическая природа ферментов

Большинство ферментов является белками, что подтвержда­ется потерей их биологической активности под действием раз­личных денатурирующих факторов, образованием аминокислот при гидролизе, а также их выделением в виде кристаллов белка.

Ферменты амфотерны (могут существовать в растворе в виде анионов, катионов и амфионов), обладают электрофоретической подвижностью благодаря наличию в них положительных и отри­цательных зарядов, неспособны к диализу через полупроницае­мые мембраны, легко осаждаются из водных растворов методами высаливания. Молекулярная масса ферментов колеблется от де­сятков тысяч до нескольких миллионов. Оптимальная температу­ра для большинства ферментов равна температуре человеческого тела, оптимальное значение pH — 6,0—8,0.

Строение ферментов

Различают простые и сложные ферменты. Простые ферменты представлены аминокислотными цепями и при гидролизе распа­даются только на аминокислоты. К ним относятся гидролитиче­ские ферменты — пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, ри- бонуклеаза, фосфатаза и др. Большая часть природных фермен­тов является сложными белками и, помимо полипептидных це­пей, содержит небелковый компонент (кофактор), являющийся абсолютно необходимым для белковой активности. Кофакторы имеют различную химическую природу и различаются по проч­ности связи с полипептидной цепью. Если при выделении и очистке кофактор не отделяется от полипептидной цепи, то та­кой фермент называется холоферментом (холоэнзимом), а ко­фактор — простетической группой. Полипептидная часть фермента называется апоферментом. Простетическая группа мо­жет быть связана с апоферментом ковалентными и нековалент- ными связями. Кофермент — дополнительная группа, легко от­деляющаяся от апофермента при диссоциации.

Простетические группы и коферменты активно участвуют в химических реакциях, играя роль переносчиков протонов, электронов или различных функциональных групп.

Кофактором называется любой фактор, абсолютно необхо­димый для выполнения белком его биологической роли. Им мо­гут быть любые небелковые органические молекулы или ионы металлов. Кофактором может быть простетическая группа фермента, если она не вовлечена в акт катализа, но является функционально существенной для фермента.

Кофактор и апофермент по отдельности не наделены биологи­ческой активностью, только их объединение в единое целое, про­текающее в соответствии с программой их структурной организа­ции, обеспечивает быстрое протекание химической реакции.