- •Значение белков.
- •1.2. Классификация белков.
- •1.3. Характеристика белков.
- •1.Строение соединительной ткани мяса и рыбы.
- •2. Строение мышечной ткани.
- •1.4. Физико-химические процессы.
- •Изменение соединительнотканных белков мяса и рыбы (фибриллярных).
- •Изменение мышечных белков мяса и рыбы (глобулярных).
- •Изменение белков овощей.
- •Изменение белков яиц.
- •Изменение белков зернобобовых и мучных продуктов.
- •Изменение белков молока.
- •1.5. Вывод.
- •1.6. Тест для проверки.
- •1.7. Ситуационные задания.
- •1.8. Вопросы для самостоятельного изучения.
- •1.9. Контрольные вопросы.
- •Ответы на тест:
- •1.11. Опорный конспект.
- •Химическая природа и строение белков.
- •Строение мышечной ткани.
- •Глобулярные белки.
Изменение белков зернобобовых и мучных продуктов.
Зернобобовые и мучные продукты являются важным источником растительных белков. В клетках белки находятся в виде мельчайших частиц высохшей протоплазмы и более крупных алейроновых зерен. Большая часть белков зернобобовых относится к глобулинам и незначительная – к альбуминам. Особенно богаты белками бобовые (20-30%). Содержание белков в крупе колеблется от 7-12 до 13-16% (гречневая, овсяная). Основную массу белков большинства круп составляют глобулины, проламины, глютелины. Значительное количество альбуминов содержится только в гречневой крупе. В муке высшего и 1-го сортов белков содержится 10-12%, из них важнейшими являются глиадин и глютелин; набухая, они образуют клейковину.
В муке, крупяных и зернобобовых белки находятся в состоянии сухих гелей. При замачивании круп и замесе теста они набухают. При дальнейшей тепловой обработке, когда белки находятся в процессе денатурации и набухшие гели уплотняются, выпрессовывается влага, которая не выделяется в окружающую среду, а поглощается крахмалом.
☺ при пассеровании муки также происходит денатурация белков и они теряют способность к набуханию.
Изменение белков молока.
Белки молока полноценны и хорошо усваиваются. В молоке содержатся казеин, лактоальбумин, лактоглобулин и ряд других белков. Больше всего в молоке казеина (2,5-3%). Это сложный белок, относящийся к фосфопротеидам. Благодаря тому, что в молекуле казеина гидроксильные группы аминокислоты серина образуют эфирные связи с фосфорной кислотой, он обладает кислотностью. В молоке содержатся кальциевые соли казеина (казеинаты). При повышении кислотности в результате скисания или добавления кислот молекула кальция отщепляется от молекул казеината, в результате чего образуется свободный казеин, который нерастворим в воде. При этом молоко свертывается и образуется студень (простокваша). При нагревании эти студни уплотняются (сворачиваются).
Нагревание молока вызывает изменение и других белков. Так, при нагревании выше 60 градусов происходит денатурация альбумина, который свертывается и выпадает в виде хлопьев на дне и стенках посуды.
Денатурацией белков обусловлено и образование пенки при кипячении молока. Дело в том, что в поверхностном слое под влиянием сил поверхностного натяжения уже частично произошла денатурация белков, и поэтому при нагревании на поверхности она происходит быстрее. Образующаяся пенка состоит из денатурированного альбумина, свободного казеина, фосфорнокислого кальция, жира и других веществ. В молоке с нормальной кислотностью денатурация казеина не происходит, а в молоке с повышенной кислотностью он свертывается тем быстрее, чем выше кислотность.
Белок молока липопротеин состоит из белкового компонента и соединенного с ним лецитина, основой молекулы которого является эфир глицерина и фосфорной кислоты. Поскольку липопротеин – жироподобное вещество, он образует защитную оболочку вокруг жировых шариков молока, не давая им слипаться. При этом молекулы липопротеина располагаются таким образом, что лецитиновый компонент их обращен к жировому шарику, а белковый – к водной фазе.
