6.Захиснафункціябілків

Існують декілька видів захисних функцій білків:

Фізичний захист. У ній бере участь колаген - білок, який утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль і глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін похідних епідермісу. Зазвичай такі білки розглядають як білки зі структурною функцією. Прикладами цієї групи білків служать фібриногену і тромбіну, які беруть участь у згортанні крові.

Хімічнийзахист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їх детоксикацію. Особливо важливу роль в детоксикації у людини відіграють ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять х у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.

Імуннийзахист. Білки, щовходять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисному відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів. Білки системи комплементу і антитіла ( імуноглобуліни) відносяться до білків другої групи, вони нейтралізуютьбактерії, віруси або чужорідні білки. Антитіла, що входятьдо складу адаптатівнойімунноїсистеми, приєднуються до чужорідних для даногоорганізмуречовин, антигенів, і тим самим нейтралізуютьїх, спрямовуючи до місцьзнищення. Антитіламожутьсекретироваться у міжклітиннийпростірабозакріплюватися в мембранах спеціалізованихВ-лімфоцитів, якіназиваютьсяплазмоцитами. У той час як ферментимаютьобмеженеспорідненість до субстрату, оскількизанадтосильнеприєднання до субстрату можезаважатипротіканнюкаталізуютьсяреакції, стійкістьприєднанняантитіл до антигену нічим не обмежена.

11.Нуклеосомна організація хромосом

Хромосоми(від грецького χρῶµα і σῶµα) – "забарвлені тільця" – були вперше описані у клітинах, що діляться, у ХІХ столітті. Після того, к Морганом(ThomasHuntMorgan) на початку минулого століття була сформульована хромосомна теорія спадковості, ці тільця стали центральним об'єктом у генетиці. А після відкриття у70-х роках минулого століття нуклеосомної організації хроматину(нуклеопротеїнового "матеріалу", з кого побудовані хромосоми.

Нуклеосома — структурна одиницяхромосоми в неконденсованомухроматиніміститьоктамергістонів, якийскладаєїї стержень. Навколооктамеранакручені два витки ДНК. Гістонимаютьфізіологічнопозитивний заряд завдякинаявності в них великоїкількостіамінокислотлізину та аргініну, а присутністьфосфатнихгруп в нуклеотидах придає ДНК негативного заряду.Іоннавзаємодіяміжпозитивними зарядами гістонів і негативними ДНК, очевидно, є важливою силою стабілізаціїнуклеосом. Доскладунуклеосоми входить від 10 до 60 нуклеотидних пар, які разом з молекулами гістонівскладаютьутворизавтовшки 10 нм (за іншимиданими 11 нм). ДНК міждвоманукеосомамимаєназвулінкерної і товщину 2 нм.

7. Пояснити біологічну зумовленість різноманітності та специфічності білкових структур.

Білки — біоорганічні високомолекулярні сполуки, молекули яких являють собою гетерополімери, побудовані із залишків амінокислот, об’єднаних кислото- амідними (пептидними) зв’язками (–CO–NH–). Білки є найбільш розповсюдженими з усіх класів біомолекул; вони входять до складу всіх клітинних компонентів мікроорганізмів, рослин, тварин (ядра,

біомембран, цитоплазми) та міжклітинних структур. Білковий склад живих клітин ускладнюється пропорційно ступеню складності геному та етапу еволюційного розвитку організму. Кількість різних білків в прокаріотичній клітині E.Coli — близько 3 000, в організмі людини приблизно 5 000 000, всього в різних видах організмів, що складають біосферу Землі, — 1010-1012 різних білків.

Первинна структура білків визначається якісним і кількісним складом амінокислотних залишків, а також їхньою послідовністю. Часто молекула білка у вигляді ланцюга, складеного з амінокислотних залишків, нездатна виконувати специфічні функції. Для цього вона має набути складнішої просторової структури.Вторинна структура характеризує просторову організацію білкової молекули, яка повністю або частково закручується в спіраль. Радикали амінокислот (R-групи) при цьому залишаються ззовні спіралі. У підтриманні вторинної структури важлива роль належить водневим зв'язкам, які виникають між атомами Гідрогену NH2-rpynn одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого.Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватись певним чином у грудку, або глобулу (від лат. глобулюс - кулька). На малюнку 9 наведено схематичну структуру білка міоглобіну. Важлива роль у підтриманні третинної структури належить так званим дисульфідним зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну. Четвертинна структура білків виникає внаслідок об'єднання окремих глобул, які разом утворюють функціональну одиницю. На малюнку 9 схематично зображено четвертинну структуру гемоглобіну, молекула якого складається з чотирьох фрагментів білка міоглобіну. Стабілізація четвертинної структури досягається гідрофобними, електростатичними та іншими взаємодіями, а також водневими зв'язками.

Залежно від конфігурації білки можуть бути фібрилярними та глобулярними. Молекули фібрилярних білків складаються з видовжених, паралельно розташованих поліпептидних ланцюгів. Як правило, ці білки нерозчинні у воді й виконують в організмі структурну функцію (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин). Молекули глобулярних білків складаються зі щільно скручених поліпептидних ланцюгів і за формою нагадують кульку. Ці білки здебільшого розчинні у воді та сольових розчинах. Вони виконують в організмі різноманітні функції (наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі).

Залежно від особливостей будови білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни (від грец. протос — перший), складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди (від грец. протос та ейдос - вигляд), у своєму складі мають також залишки фосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму та ін.