- •3.Біологічні макромолекули та їх роль в клітині
- •4.Формування просторової структури білків,біологічне значення цього процесу
- •6.Захиснафункціябілків
- •7. Пояснити біологічну зумовленість різноманітності та специфічності білкових структур.
- •8. Унікальні властивості днк
- •10. Молекулярна організація Хромосом
- •12.Організація тРнк та функціональне значення її ділянок
- •14.Сутність та біологічне значення функціональних зв'язків між білками та нуклеїновими кислотами
- •15.Особливості мітохондріальних геномів
- •15.Особливості мітохондріальних геномів
- •18. Функціональна різноманітність ферментного комплексу реплікації.
- •19. Механізм реплікативного та репараційного синтезу днк.
- •20. Функціональні зв’язки в системі днк-білки. (ст.. 89)
- •22. Біологічний сенс і-рнк, її роль в реалізації генетичної інформації.
- •23. (Ст. 133)Структура рнк-полімерази, роль у процесах реалізації генетичної інформації.
- •24. Механізми транскрипції.
- •25. Молекулярні основи експресії генів.
- •31. Особливості взаємодії геному та апарату трансляції в бактеріальних клітинах.
- •32. Генетичний код, його властивості.
- •33. Трансляція в прокаріотичних клітинах та мітохондріях.
- •34. Дозрівання білкових молекул.
- •35. Шаперони і фолдази, їх роль у фолдингу.
- •45. Синтез р-рнк та її роль у клітині
- •48. Рекомбінація молекули днк та її біологічне значення
- •49. Гіпотеза походження двомембранних органел
- •50. Взаємодія ядерного та мітохондріального геномів.
- •51.Функціональна роль компартментації цитоплазми.
- •52.Молекулярні основи поділу та розмноження клітин.
- •53.Роль циклонів та циклін-залежних кіназ у поділі клітини.
- •54.Теломери та роль теломерази у підтриманні мітотичної активності клітин.
18. Функціональна різноманітність ферментного комплексу реплікації.
Операція розплітання подвійної спіралі (тобто утворення реплі-кативної вилки) здійснюється ДНК-геліказами - АТР-залежні ферменти цього типу вже згадувались у зв'язку з транскрипцією та сплайсингом (розділи 6, 7).
Основною реплікативною геліказою бактерій є білок DnaB - кільцевий комплекс шести однакових субодиниць. У каналі всередині кільця розміщується один полінуклеотидний ланцюг, уздовж якого відбувається транслокація гексамеру в напрямку 5'-3' (тобто по ланцюгу, що запізнюється - рис. 9.11), що й призводить до руйнування подвійної спіралі.
Шість субодиниць гелікази мають сайти зв'язування АТР, де відбувається його гідроліз. Структурні перебудови у відповідь на зв'язування та гідроліз АТР змінюють інтерфейс взаємодії з одноланцю-говою ДНК, що й приводить до транслокації - на три-п’ять нуклео-тидів за один акт гідролізу АТР.
Лідируючий ланцюг при ініціації реплікації, а кожен фрагмент Оказакі під час реплікації, мають розпочинатися з РНК-праймера. Його синтез здійснює праймаза. Праймаза рекрутується до основи реплікативної вилки геліказою (їхній комплекс називають праймосомою), робота праймази стимулюється геліказою та 88В білками. Розпочинаючи від основи реплікативної вилки, праймаза, яка має низьку процесивність, синтезує праймер - фрагмент РНК довжиною -12 нуклеотидів. Після цього ДНК-полімераза ІІІ, подовжуючи 3'-кінець праймера, починає синтезувати решту фрагмента Оказакі, а праймаза (та сама чи інша) знову зв'язується з геліказою і згодом розпочинає синтез наступного праймера.
РНК-праймер на початку кожного фрагмента Оказакі має бути замінений на відповідну послідовність ДНК. Цю роботу виконує ДНК-полімераза І: за рахунок своєї 5'-екзонук-леазної активності полімераза видаляє праймер і одночасно, використовуючи 3'-кінець попереднього фрагмента Оказакі, подовжує його, заповнюючи прогалину.
Після здійснення останньої операції між двома фрагментами Оказакі залишається одноланцюговий розрив - ДНК-полімераза не може його зшити, оскільки здатна тільки переносити нуклеотиди. Утворення фосфодіефірного зв'язку між сусідніми фрагментами Оказакі, яке потребує джерела енергії, здійснюється в АТР-залежній реакції, яка каталізується ліпазою.
В еукаріотичній клітині завдання релаксації можуть виконувати як топоізомерази І, так і топоізомерази ІІ. Прокаріотична топоізо-мераза І (топоізомераза Іа) не підходить для виконання цієї ролі, оскільки здатна знімати тільки негативну надспіралізацію. Релаксація позитивної надспіралізації при реплікації у бактерій забезпечується гіразою – ферментом, що відноситься до класу топоізомераз ІІ. Гіраза вносить негативну надспіралізацію в циркулярну ДНК, що й компенсує позитивні напруження.
Декатенація - розділення двох молекул - є неможливим без дволанцюгового розриву в одній із них. За цю операцію також відповідають топоізомерази класу ІІ (еукаріотична топоізоме-раза ІІ, яка зв'язана з ядерним матриксом під час реплікації, і гомологічна до неї топоізомераза ІV у прокаріотів), що роблять тимчасовий дволанцюговий розріз.