118. Вимоги до якостіпитної води в Україні.
Питна вода маємістити не більш як 1 г/л ( в деякихвипадкахдопускається 1,5 г/л) солей. Вона неповинна міститигалогенсульфіт і метан, щонадаютьїйнеприємного запаху і смаку. Вміст солей кальцію і магніюзумовлюєтвердість води. Загальнатвердість водимаєстановити 7 – 10 мг помножений на екв/л.
Важливимпоказником є прозорістьводи,яказумовлюєінтенсивність фотосинтезу, глибинупроникненнясвітла в товщу води. Прозорістьзалежитьвідкаламутності води, тобтовідвмісту в нійзавислихречовин. Водневийпоказник, абоконцентраціяйонівводню, визначаєкислотністьчилужність води. При коцентраціїйонівводнюпорівняно 7 вода нейтральна,
Водневийпоказникпитної води маєстановити 6,5 – 8,5.
Гігіенічні вимоги до якості питної води за ДСАНПІН включають безпеку в епідемічному відношенні, нешкідливість хімічного складу, сприятливі органолептичні властивості та радіаційну безпеку. Мікробіологічні показники безпеки питної води доповнені показниками термостабільних кишкових паличок, патогенних мікроорганізмів і числом коліфагів, котрі мають бути відсутні відповідно в 0,1 л, 1 л, 1 л.
119. Сучасні уявлення про структуру білків.
Структура білків
До складу білків входить в основному 20 різних альфа-амінокислот, якісполученіміж собою у певнійпослідовності. У молекулібілкарозрізняютьтакітипизв’язків:
Пептидний, дисульфідний, водневий, йонний та гідрофобнувзаємодію.
Пептидний.Амінокислотиздатні до конденсації при взаємодіїкарбоксильноїгрупиоднієїамінокислоти та аміногрупи - іншої:
Утворенасполуканазивається пептидом, а зв'язок - пептидним. При сполученнідвохамінокислотутворюється дипептид, трьох - трипептид, а багатьох - поліпептид. Пептиднийзв'язокміцний, вінпіддаєтьсягідролізутільки при триваломукип'ятінні в кислому аболужномусередовищі.
Наявність пептидного зв'язкувизначаютьбіуретовоюреакцією, характерною для амідів, зокрема, для біурету:ПершимбіуретовуреакціюпептидіввивчавО. Я. Данилевський. Суть їїполягає у взаємодіїпептидноігрупи з йонамиміді (II) в лужномусередовищі з утвореннямрозчинного комплексу фіолетовогокольору. Цяреакціядужечутлива і використовується як дляякісного, так і для кількісноговизначенняпептидів.
Дисульфіднізв’язкимаютьвеликезначення у формуваннітретинноїструктурибілків. Нестійкі до діїводню. УтворюєтьсявнаслідоквідщепленняатомівГідрогенувідсульфіднихгрупдвохамінокислотнихзалишківцистеїну:
SH + HS- → - S-S- + 2H
У білківрозрізняютьчотирирівніструктурноїорганізації – первинну, вторинну, третинну й четвертинну.
Первинна: певнапослідовністьзалишків альфа амінокислот у поліпептиднихланцюгах молекул білка.
Вторинна: простороваконфігураціяполіпептидноголанцюга. Існує у вигляді альфа-спіралі, спіраль право закручена, та бета-складчастоїструктури – виникає, коли поліпептидніланцюгискладаються у пачки.
Третинна: це структура, яка виникає, коли поліпептидніланцюгиукладаються, утворюючи структуру близьку до сферичної. Укладеніполіпептидніланцюгиможутьматиспаралізовані й лінійніділянки.
Четвертинна: характерна для тих білків, молекулиякихскладаються з двох, чотирьох, і більшеполіпептиднихланцюгів. Четвертинну структуру маютьбілки, яківиконуютьскладнібіологічніфункції і активністьякихзалежитьвіддіїрегулюючихфакторів.