2 Азотистые вещества и белки

2.1 Классификация белков, их строение.

2.2 Белки как компоненты пищи.

2.3 Свойства белков и их превращения в технологических процессах.

2.4 Ферменты.

2.5 Методы определения белков.

Азотистые вещества делят на 2 группы небелковые и белковые вещества.

К небелковым веществам относятся аминокислоты, аммиачные соединения, нитраты и нитриты.

Аминокислоты, аммиак и его производные всегда находятся в сырье и продуктах вместе с белками, т.к. образуются в процессе распада белка.

Содержание нитратов и нитритов (солей азотной и азотистой кислот) нормируется во многих пищевых продуктах т.к. в значительных количествах они вредны для организма. Их вносят при переработке мясной и рыбной продукции, некоторых сыров, они могут накапливаться в плодоовощной продукции при ненормированном использовании азотных удобрений.

1. Классификация белков, их строение

Белками называются высокомолекулярные природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, число которых сильно колеблется и достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей присущей ему, последовательностью расположения остатков аминокислот.

В молекуле аминокислоты содержится несколько функциональных групп: аминогруппа - NH₂, карбоксильная - COOH и радикалы - R, имеющие различное строение.

COOH

R -CH

NH₂

В построении белков участвуют α - аминокислоты, в молекуле которых аминогруппа расположена у соседнего с карбоксильной группой атома углерода. Среди природных аминокислот (их около 150) выделяют 20 протеиногенных, которые входят в состав белков. В молекуле белка α - аминокислоты связаны между собой пептидными связями.

-N-CH-C-N-CH-C-N-CH-C-

H R O H R₁ O H R₂ O

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структуры белка. Учитывая число возможных аминокислотных комбинаций, разнообразие белков практически безгранично, но не все они встречаются в природе. Общее число белков различных типов у всех видов живых организмов составляет порядка 10¹⁰ - 10¹²

Для белков кроме первичной структуры различают и более высокие уровни организации - вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Пептидные цепи за счет водородных связей между пептидными группами аминокислотных остатков -S-S- связей приобретают спиралевидную форму (α - структура) - вторичная структура белковой молекулы, α - структурой обладает большая часть белков.

Водородные связи могут обеспечивать и соединение соседних полипептидных цепочек с образованием вторичной структуры другого типа - складчатой β - структуры.

Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по- разному расположены в пространстве - это пространственное расположение получило название третичной структуры. В образовании третичной структуры кроме водородных связей большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные или шаровидные и фибриллярные или нитевидные белки.

В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического взаимодействия, сил Вандер - Ваальса образуют сложные ансамбли. Образуется четвертичная структура белка.

Классификация. Существует несколько классификаций белков. По степени сложности белки делят на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот и протеиды - сложные белки - состоящие из белковой и небелковой групп.

Протеины по растворимости в отдельных растворителях классифицируются на:

а) альбумины - белки растворимые в воде – белок яйца , - овальбумин;

б) глобулины - растворяются в водных растворах солей (10 %)-

лактоглобулин молока, фазеолин фасоли;

в) проламины - растворяются в 60-80 % растворе этилового спирта - глиадин ржи и пшеницы, зеин кукурузы;

г) глютелины - растворяются только в растворах щелочей - глютенин пшеницы, оризенин риса.

Протеиды - подразделяются на:

• нуклеопротеиды - в качестве простетической группы содержат нуклеиновые кислоты - содержатся в клеточных ядрах;

• фосфопротеиды - присутствует остаток фосфорной кислоты - казеин молока;

• липопротеиды - содержат кроме белка липиды - встречаются в протоплазме и в мембранах клеток;

• гликопротеиды - роль простетической группы играет углевод - запасной белок семян фасоли вицилин;

• хромопротеиды - простетическая группа Гем - азотистое основание, содержащее железо - гемоглобин крови.

Кроме того, существует классификация белков в соответствии с

выполняемыми ими биологическими функциями:

1) ферменты – белки, обладающие каталитической активностью;

2) транспортные - белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой (гемоглобин - кислород, липопротеиды - липиды из печени в другие органы);

3) пищевые и запасные - откладываются в семенах растений, потребляются на первых стадиях развития зародыша (глиадин пшеницы);

4)сократительные и двигательные - наделяют клетку или организм способностью сокращаться, изменять форму или передвигаться (миозин в сократительной системе скелетной мышцы);

5)структурные - выполняют опорную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность (кератин - белок, из которого состоят волосы, ногти, перья);

6)защитные - защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений (иммуноглобулины распознают проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки и нейтрализуют их);

7)регуляторные - участвуют в системе регуляции клеточной или физиологической активности (гормон инсулин);

8)имеется много других белков, функции которых довольно необычны, что затрудняет их классификацию (белки со свойствами антифриза - предохраняющие кровь рыб от замерзания в ледяной воде) .

Технологи имеют дело с ферментами, запасными белками и регуляторными, как ингибиторами ферментов.