4. Литература:

1. Н.А. Тюкавкина, Ю.И. Бауков. Биоорганическая химия. М., 1991. с. 377-420

2. Н.А. Тюкавкина. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии. 1985. с. 201-215

5. Контрольные вопросы

1. Что такое углеводы?

2. Как классифицируют углеводы?

3. Почему моносахариды имеют циклическое строение?

4. Изобразите пиранозные и фуранозные циклы моносахаридов?

5. Дайте определение аномерам и эпимерам

6. Какие соединения образуются при окислении и восстановлении моносахаридов?

7. Понятия о восстанавливающих и невосстанавливающих дисахаридах.

8. Как классифицируют полисахариды?

9. Объясните различие в строении амилозы и амилопектина.

10. Что такое полисахариды? Как они классификируются?

6. Иллюстративный и раздаточный материал: комплект таблицы

Таблицы:

1. Гексозы (№27)

2. Оксикислотный ключ (№80)

3. Цикло-оксо таутомерия (№115)

4. Окисление моносахаридов в различных средах (№118)

5. Сложные углеводы (№93)

6. Крахмал (№43)

Лекция №6

1. Тема: α-аминокислоты. Пептиды. Белки.

2. Цель: изучить строение, свойства, пути образования, α-аминокислот в организме. Изучение темы способствует, формирует знание состава, структуры и биологической роли α-аминокислот, пептидов и белков, для изучения биологических функции белков на молекулярном уровне

3. План и тезисы лекции:

3.1. План лекции

1. Строение аминокислот, классификация. Изомерия

2. Пути образования аминокислот в живом организме.

3. Физические, химические свойства аминокислот.

4. Понятие о пептидах, их биологическое значение

5. Строение пептидной связи

6. Белки, классификация, уровни организации, биологическая роль

7. Гемоглобин-представитель хромопротеидов

8. Качественные реакции на α–аминокислоты и белки

3.2. Тезисы лекци

Аминокислоты (АМК) – это производные карбоновых кислот, в радикале которых один или несколько атомов водорода замещены на аминогруппы.

Общая формула АМК:

или альфа-аминокислота

В молекулах аминокислот может быть несколько NН₂ и -СООН.

По положению аминогруппы в углеродной цепи относительно карбоксильной группы различают α-, β-, γ-аминокислоты. α-аминокислоты (α-АМК) являются мономерами белка.

Классификация альфа-аминокислот.

1. По числу амино- и карбоксильных групп различают: моноаминомонокарбоновые кислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, метионин, фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан); моноаминодикарбоновые кислоты (глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, цистин); диаминомонокарбоновые кислоты (лизин, аргинин).

2. По наличию функциональных групп в радикале: гидроксиаминокислоты (серин, треонин); серусодержащие аминокислоты (метионин, цистеин, цистин).

3. По природе радикала: алифатические аминокислоты (глицин, аланин, лейцин и т.д.); ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин); гетероциклические ароматические аминокислоты (триптофан, гистидин); гетероциклические иминокислоты (пролин, гидроксипролин).

Изомерия аминокислот связана с положением функциональных групп и со строением углеродного скелета. Все альфа-аминокислоты, входящие в состав белков, (кроме ГЛИ) являются оптически активными веществами, т.к. содержат асимметричный атом углерода и существуют в виде энантиомеров - D– и L- оптических изомеров. В белках животного происхождения содержатся L-АМК.

Пути образования аминокислот в организме.

1. Гидролиз белковых веществ (кислотный, щелочной, в организме - ферментативный)

2. Восстановительное аминирование. В организме осуществляется процесс образования заменимых альфа-аминокислот по уравнению:

HOOC-CH₂-СH₂- C -COOH + NH₃ ^{+Н2·.НАД}→ HOOC-CH₂-CH₂-CH-COOH + H₂O

\\ |

O NH₂

3. Переаминиривание (трансаминирование) – переаминирование сводится к взаимообмену двух функциональных групп – аминной и карбонильной

НООС – СН₂ – СН – СООН + НООС – СН₂ – СН₂ – С – СООН ↔

| ||

NH₂ О

↔ НООС – СН₂ – С – СООН + НООС – СН₂ – СН₂ – СН – СООН

|

NH₂