Пептидтер

Пептидтік байланыс. Пептидтер мен протеиндердің негізгі құрылымдық бірлігі аминоқышқылдар қалдықтары болып табылады. Олар бір аминоқышқылдағы α-NН₂ және екінші аминоқышқылдағы α-СООН тобы арасында туындайтын карбоксамидтік пептидтік байланыспен (ковалентті байланыс) байланысқан.

Пептид немесе протеин молекуласындағы аминоқышқылдар арасындағы химиялық байланыстар түрлері.

Олар әсерлесу түрлеріне байланысты 2 топқа бөлінеді:

1. Ковалентті байланыстар типі – қалыпты, мықты химиялық байланыстарға жатқызылады:

- а) пептидтік байланыс; - б) дисульфидтік байланыс;

2. Ковалентсіз (әлсіз) байланыстар типі: - а) сутектік байланыс; - б) иондық байланыс; - в) гидрофобтық әсерлесу;

І. Пептидтік байланыс

Бір АҚ-ғы α-СООН тобымен екінші көршілес АҚ-ғы α-NH₂ топтарының әсерлесуі арқылы қалыптасады. Пептидтердің аталуында олардың құрамындағы «С»-соңындағы барлық АҚ-дың атаулары «ил» жалғауына өзгертіліп құрастыру арқылы қалыптасады. Мысалы, тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин.

пептидтік байланыс

Сур.2. Пептидтік байланыстың типтері

Пептидтік байланыс бүкіл молекула фрагментінде АҚ-дағы тек альфа-аминотоп пен көршілес қышқылдағы альфа-СООН топ арасында қалыптасады. Егер карбоксилдік және аминотоптар радикалдар құрамында болса, онда олар протеин молекуласындағы пептидтік байланыстардың қалыптасуына ешқашан қатыспайды.

Сур.3. Тетрапептидтің құрылысы

Пептидтік байланыстың өзі лактим-лактамдық таутомерияның әсерінен жартылай қос байланысты болады. Пептидтік байланыстағы: лактам – бұл енолдық форма, лактим – бұл кетондық формасы. Сондықтан, оның бойында айналыс болуы мүмкін емес, ал ол жай

ковалентті байланыстан біржарым есе мықты болады.

Пептид немесе протеин молекуласы тұлғасындағы әрбір үш ковалентті байланыстың екеуі жай ковалентті болады деп есептеледі, сондықтан тізбек тұлғасы кеңістікте иіле алады.

Протеин молекуласындағы коваленттік байланысқа тек қана пептидтік емес, сонымен қатар, дисульфидтік байланыс та жатқызылады.

Енол формасы

Кетон формасы

Дисульфидтік байланыс – бұл ковалентті байланыс. Бірақ биологиялық тұрғыда ол пептидтік байланысқа қарағанда әлсіздеу. Бұл ағзада интенсивті өтетін тотығу-тотықсыздану үдерістері арқылы түсіндіріледі. Дисульфидтік байланыс бір полипептидтік тізбектің кез келген бөлігінде қалыптасуы мүмкін. Бұл жағдайда, ол тізбекті майысқан (жартылай доға тәріздес) қалпында ұстайды. Егер дисульфидтік байланыс екі полипептидтік тізбектің арасында қалыптасатын болса, онда ол екі молекуланы бір молекула ретінде қалыптастырады.

Ковалентсіз байланыстар

Ковалентті байланыстармен салыстырғанда он есе әлсіз. Әлсіз байланыстар – бұл кеңістіктік физико-химиялық әсерлесу болып табылады. Сондықтан, олар қоршаған ортаның өзгерістеріне (температураға, ортаның рН мәніне, ерітіндінің иондық күшіне, т.б.) өте сезімтал болады.

Сутектік байланыс – бұл екі электротеріс атомдар арасында, біреуі сутекпен ковалентті байланысқан, сутектік «көпірше» арқылы түзілетін байланыс. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан жуық шамамен 10 есе әлсіз. Егер сутектік байланыстар бірнеше рет қайталанатын болса, онда полипептидтік тізбекті мықты ұстап тұрады. Сутектік байланыстар қоршаған ортаның әсеріне және ол ортадағы осындай байланыстарды түзуге қабілетті заттардың (мысалы, мочевинаның) болуына өте сезімтал.

Иондық байланыс – оң және теріс зарядталған топтар арасында (қосымша карбоксилдік және аминотоп) қалыптасады. Олар лизин, аргинин, гистидин, аспарагин және глутамин қышқылдарының радикалдарында кездеседі.

Гидрофобтық әсерлесу – протеин молекуласындағы гидрофобтық АҚ радикалдары арасында қалыптасатын спецификалық емес тартылыс. Ван-дер-Вальс күші әсерінен түзіледі және судың итеріп шығару күшімен қосымша толықтырылады.

Биомедициналық маңызы. АҚ протеиндер мен пептидтердің құрылымдық блоктары болып табылады. АҚ-дың метаболизмі нәтижесінде, биологиялық активтілікке қабілетті қосылыстар (биогендік аминдер) түзіледі. Кейбір аурулар АҚ-дың бұзылуының нәтижесінде дамиды.