Протеиндегі құрылымдық ұйымдасулар Төртінші реттік құрылым.

Протеиндердегі протомерлердің саны мен байланыстарының реті төртінші реттік құрылым деп аталады. Олигомерлік протеиндердің құрамында протомерлердің саны әртүрлі болады (мысалы, димерлер, тетрамерлер, гексамерлер). Олигомерлік протеиндердің құрамына бірдей және әртүрлі протомерлер кіреді, мысалы, гомодимерлер – 2 бірдей протомерлерден тұратын протеиндер, гетеродимерлер – 2 әртүрлі протомерлерден тұратын протеиндер. Құрылымы бойынша, әртүрлі протомерлер әртүрлі лигандалармен байланыса алады. Бір протомердің спецификалық лигандамен әсерлесуі протеиннің бүкіл олигомерінің конформациясының өзгерісін өткізеді және басқа да протомерлердің лигандаға туыстығын өзгертеді. Бұл құбылыс протомерлердің конформациясының кооперативті өзгерісі деп аталады. Олигомерлік протеиндерда бір тізбекті протеиндермен салыстырғанда, жаңа қасиеті олардың қызметін аллостерлік реттеуге қабілеттілігі пайда болады.

Протеиндердің үш өлшемді құрылымының қалыптасуы, олигомерлік протеиндердің құрастырылуы протеиндік жиын шаперондардың қатысуымен атқарылады. Шаперондар мұнан басқа келесі іргелі процестерге қатысады:

1. Денатурланған протеиндердің жартылай ренативтенуі;

2. Денатурланған протеиндерді танып білуге және оларды лизосомаға тасымалдауға;

3. Протеин синтезіне;

4. Мембрана арқылы протеиндер тасымалдануына;

5. Протеиндік комплекстердің қызметіне;

Протеиндердің физика-химиялық қасиеттері. Протеиндердің суда ерігіштігі.

Протеиндердің көп бөлігі гидрофильді болып табылады. Бірақ протеиндік молеклалар өте үлкен өлшемде болады, сондықтан протеиндер шынайы ерітінділерді түзе алмайды, тек коллоидтық ерітінділерді түзеді. Оның сыртқы көрінісі Тиндаль эффектісінде (немесе Тиндаль конусында) байқалады. Тиндаль эффектісі протеиндік ерітінді арқылы жарықтың жіңішке шоғырынан өткенде оның шашырауымен байқалады. Үлкен өлшемде болғанына қарамастан көптеген протеиндердің молекулалары сулы ерітінділерде тұнбаға түспейді. Протеин молекуласының тұнбасына протеиндік ерітіндіні тұрақтандырушы факторлар қарсылық жасайды.

Ерітіндідегі протеинді тұрақтандырушы факторлар.

1. Гидраттық қабық – протеиндік молекуланың бетінде белгілі бір бағытпен бағытталып орналасқан су молекласынан тұратын қабық. Көптеген протеиндік молекулалардың беттері теріс зарядталған және оларға су молекуласының дипольдері оң зарядталған полюстері арқылы тартылады (суретті қараңыз).

П

Гидраттық қабық

Гидрофилдік бөлік (зарядталға, зарядталмаған

Протеин молекуласы

Гидрофобтық бөлік

ротеин молекуласының гидрофильдік қасиеттері жоғары болған сайын, оның құрамында және бетінде АҚ-дың полярлы радикалдары көп болған сайын, оның гидраттық қабықты тартуы және түзуі күшті байқалады және онда қабат қалыңдау болады. Гидраттық қабықтағы су ерекше қасиеттерді көрсетеді: ол бос болмайды, керісінше протеин молекуласымен байланысқан болады. Бұл – «байланысқан» су. Ол протеиндікке жатқызылады және сондықтан ерекше қасиеттерді көрсетеді.

Бос су

Гидраттық қабықтағы судың қасиеттері:

а) қайнау температурасы 100^о С-тан жоғары;

б) қату температурасы 0^о С-тан төмен;

в) судағы гидраттық қабықтар әртүрлі тұздарда және басқа да гидрофильдік заттарда ерімейді;

г) әрбір протеиннің молекуласын қоршаған гидраттық қабық, бұл протеин молекулаларында басқа заттардың әсерлесуін жүргізбейді, сондықтан тұнбаға түсірмейді;

Протеин молекуласының зарядтары. Көптеген протеиндердің молекулаларының беттері зарядталған, себебі, протеиннің әрбір молекуласында зарядталған СОО^- және NH₃⁺ бос топтар кездеседі. Ағзадағы көптеген протеиндердің изоэлектрлік нүктесі (ИЭТ) әлсіз қышқылды ортада болады. Бұл осындай протеинддердегі қышқылдық (СООН) топтардың мөлшерінің (NH₃) негіздік топтарының мөлшерінен көп болатыны байқатады. Қан плазмасының рН мәні 7,36-ға жуық. Бұл көптеген протеиндердің ИЭТ-сінен жоғары. Сондықтан қан плазмасындағы протеиндер теріс зарядталған болады. Протеиндердің зарядының шамасы олардың ерігіштігін жоғарлатушы көрсеткіш. Изоэлектрлік нүктеде протеиндер зарядын жоғалтып жеңіл агрегаттанадыжәне тұнбаға түседі. Бұл денатурацияланған белоктарға тән. Олардың молекуласының беткейлерінде гидрофобты радикалды аминоқышқылдар пайда болатындықтан.

Протеиндердің тұну реакциясының екі түрі болады: қайтымды (тұзбен бөлу) және қайтымсыз (денатурация).

Протеиндердің денатурациясы – бұл протеин молекуласының нативтік (табиғи) конформациясының бұзылуы. Ол әртүрлі денатурациялаушы агенттердің әсерінен молекуланың кеңістіктік құрылымының тұрақтандырушы әлсіз байланыстардың үзілуінен өтеді. Денатурлану протеиннің биологиялық активтілігінің жоғалуы арқылы байқалады. Бұл жағдайда келесі құбылыс өтеді:

1. Әрбір протеиннің уникальды үш өлшемді құрылымы бұзылады және бір протеиннің бүкіл молекуласы немесе бөліктері басқа, кездейсоқ конформация қалыптасады;

2. Протеиннің активті орталығын қалыптастыратын АҚ-дың радикалдары кеңістікте бір-бірінен алыс аралықта орналасқан болады немесе протеиннің лигандамен байланысатын спецификалық орталығы болады;

3. Глобулалық протеиндердің гидрофобтық ядросында болатын гирофобтық радикалдар денатурланғанда молекуланың бетіне шығып қалады, сондықтан олар протеин үшін агрегаттану жағдайын қалыптастырады. Протеиннің агрегаттары тұнбаға түседі. Протеиннің денатурлануында олардың бірінші реттік құрылымының бұзылуы өтпейді.