1. Предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина

2. Приведите примеры аминокислот с неполярными и полярными радикалами

3. Объясните, в каком случае суммарный заряд белковой молекулы будет равен нулю

1. Аминокислоты в липидном слое биомембраны – неполярные или лишены заряда и протонированы (-СООН) или депротонированы (-NH₂), обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) –асп, глу и С конец полипетидной цепи, и во внеклеточное пространство–арг, лиз и N конец полипептидной цепи.

2. Неполярные: аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан. Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: глицин, серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин. Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат. Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин

3. При изоэлектрической точке молекула белка электронейтральна и не передвигается в электрическом поле. В таком состоянии молекулы белка легко выпадают в осадок, чем и пользуются для разделения белковых веществ при их совместном присутствии.Большинство белков имеют изоэлектри-чеекую точку при рН от 4,0 до 8,0. Изоэлектрическая точка фермента желудочного сока пепсина находится в резко кислой среде при рН 1,0, а химотрипсина при рН 8,1. Белковые вещества в водной среде проявляют свойства амфо-терности, т. е. они ведут себя и как кислоты, имея карбоксильные группы, и как основания благодаря наличию аминных групп.

5) В моче больного фенилкетонурией обнаружены фенилаланин – 6мМ/л ( в норме 0,01мМ/л) и его метаболит – фенилпировиноградная кислота – 4,9 мМ/л ( в норме отсутствует). Почему в организме данного больного повышен уровень фенилалалина и его метаболиты появляются в моче?

1. При отсутствии какого фермента фенилаланин перестает превращаться в тирозин? Напишите эту реакцию

2. Назовите фермент, вышеуказанной реакции и его кофермент, витамины, необходимые для работы этого фермента

3. Какие рекомендации должен дать врач при выявлении новорожденного с фенилкетонурией и чем опасна поздняя диагностика этого заболевания?

1. Снижение или полное отсутствие активности печёночного фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, который в норме катализирует превращение фенилаланина в тирозин.

2. Кофермент: тетрагидробиоптерин (как и все гидроксилазы). Витамин В6

3. Главным способом лечения фенилкетонурии является (полностью исключают продукты, богатые белком и фенилаланином: мясо, рыбу, сыр, творог, яйца, бобовые и др. В пищевой рацион больных входят овощи, фрукты, соки, а также специальные малобелковые продукты – амилофены). Учитывая продолжительность и полное исключение фенилаланина из пищи, возможным становится расщепление собственных белков, что ведет к истощению организма больного. По этой причине потребность в получении белка возмещается за счет аминокислотных смесей и белковых гидролизатов. После 6-ти месячного возраста симптомы фенилкетонурии становятся более выраженными: отставание в психическом развитии; замедленный рост; уменьшение размера черепа; ребенок позже начинает сидеть и ходить; позднее прорезывание зубов; своеобразная походка: мелкие шаги, покачивание, опущенные шея и голова, ноги широко расставлены и согнуты в тазобедренных суставах; своеобразная поза во время сидения: ноги все время поджаты, что обусловлено тонусом мышц; возможны эпилептические припадки; дермофрагизм и выраженная синюшность конечностей; непереносимость солнечных лучей; высокая чувствительность к травмам; чрезмерная потливость и характерный «мышиный» запах; дерматит, тяжелая экзема; запоры.

6. В настоящее время в биохимических лабораториях для определения активности ферментов в биологических жидкостях человека используют автоматические биохимические анализаторы. Помогите лаборанту разобраться в реактивах, которые необходимо использовать для определения активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ).