Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
бх. сессия. 2 Этап с ответами.docx
Скачиваний:
2
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
3 Мб
Скачать
☆

3) Витамин к и система свертывания крови

Витамины группы К участвуют в процессах свертывания крови. Они оказывают влияние на биосинтез прокоагулянтов и являются стимуляторами биосинтеза в печени четырех белков-ферментов, необходимых для свертывания крови и образования активных тpомбопластина и тромбина - веществ обеспечивающих нормальное свертывание крови.

Витамин к и костная ткань

Витамин К играет значительную роль в обмене веществ в костной и соединительной ткани в качестве кофактора фермента карбоксилирования, в усвоении кальция, и в обеспечении взаимодействия кальция и витамина D, в процессе минерализации и кальцификации костной системы.

Витамин К также необходим для построения тканей сердца и легких.

Витамин к и обмен веществ.

Витамин К проявляет также широкое анаболическое действие путем участия в функции АТФ-генерирующей системы и участием в продукции АТФ, что имеет важное значение в нормализации энергетической обеспеченности организма.

17)Фермент кислая фосфатаза осуществляет гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты. Этот фермент образуется в клетках селезенки, простаты, его содержат эритроциты, тромбоциты, макрофаги и остеокласты. Этот фермент содержится в акросоме сперматозоидов и при оплодотворении расщепляет фосфолипиды плазмолеммы ооцита. Наибольшая ферментативная активность кислой фосфатазы наблюдается при кислых значениях рН (4,7-6,0).

  1. Нарисуйте график зависимости скорости реакции от рН. Объясните причину изменения активности кислой фосфатазы при изменении рН

  2. Определите класс, подкласс и подподкласс фермента

  3. Диагностическое значение определения данного фермента

1) Оптимум рН для кислой фосфатазы находится в интервале значений рН между 4,7 и 6,0 (однако максимум активности кислой фосфатазы, полученной из селезенки, наблюдают при значениях рН от 3,0 до 4,8). Активность ферментов зависит от рН раствора, при котором протекает ферментативная реакция. Влияние рН на активность ферментов обусловлено изменением ионизации функциональных групп аминокислотных остатков данного белка и субстрата, обеспечивающих оптимальное образование фермент-субстратного комплекса. скорость

рН

2) класс - гидролазы, подкласс - эстераз (этих ферментов действующие на сложноэфирные связи), подподкласс - фосфоэстеразы(ферментов гидролизирующих моноэфиры фосфорной кислоты)

3) Определение активности кислой фосфатазы служит важным диагностическим критерием карциномы предстательной железы. Определение активности кислой фосфатазы может служить для дифференциальной диагностики заболеваний костной системы (повышение активности только щелочной фосфатазы) от метастазов рака предстательной железы в костную ткань (увеличение активности и щелочной и кислой фосфатаз).

18) Применение больших доз кофеина вызывает у людей симптомы, сходные с действием адреналина: увеличение частоты сердечных сокращений; расширение бронхов, возбуждение, изменение метаболизма в тканях, депонирующих энергоносители. Объясните механизм действия кофеина, имея в виду, что он является конкурентным ингибитором фермента фосфодиэстеразы (ФДЭ), ответственного за распад цАМФ:

ц.АМФ--------àАМФ

  1. Концентрация какого вещества повысится в клетке при действии кофеина

  2. Назовите, какие процессы будут активироваться в результате применения кофеина и напишите схему этих процессов (реакций)

  3. Какие ферменты активируются и какие реакции будут усиливаться в данном случае?

1) При действии кофеина повышается концентрация цАМФ, происходит это в результате угнетения фосфодиэстеразы и нарушения в связи с этим процесса распада цАМФ. В большой степени кофеин ингибирует фосфодиэстеразу мозга и сердца, однако это проявляется при очень высоких концентрациях.

2)

Направленность действия

кофеин

Центральная нервная система

возбуждение

Высвобождение катехоламинов

повышается

Частота и сила сердечных сокращений

увеличивается

Почечный кровоток и выделение ренина

увеличивается

Высвобождение гистамина из тучных клеток

умньшается

Липолиз в жировой ткани

повышается

3) ц.АМФ взаимодействует с протеинкиназой А, котороя активируясь в свою очередь действует на фосфорилазы, липазы, гликогенсинтетазы, метилтрансферазу, в результате которой ускоряются процессы: гликогенолиза, липолиза, синтеза белков, транспорт ионов, секреция эндокринных и экзокринных желез.

19) В клинике часто назначают энзимные препараты при недостаточности функции желез желудочно-кишечного тракта и в качестве ингибиторов. На чем основано применение ферментов в этих случаях?

  1. При нарушении процессов пищеварения в желудочно-кишечном тракте назначают заместительную терапию энзимными препаратами. Какие ферменты входят в эти препараты (указать класс, подкласс и подподкласс этих ферментов, место образования)

  2. Показать действие ферментов, участвующих в пищеварении (схематично)

  3. При остром панкреатите (воспаление поджелудочной железы) назначают трасилол или другие пептидные ингибиторы трипсина. На чем основано применение ингибиторов трипсина при остром панкреатите? (указать вид ингибирования)

1)

Класс - Гидролазы

ПодКласс - Пептидазы

Эстеразы

Гликозидазы

Подподкласс - Эндопептидазы - гидролизируют пептидные связи внутри молекулы белков, расщепляя их до полипептидов

Экзопептидазы - гидролизуют пептидные связи на концах полипептидов, расщепляя их до аминокислот

Карбоэстеразы - гидролизирует сложноэфирные связи ТАГ

Фосфолипазы - гидролиз фосфолипидов

α-амилаза, γ-амилазы, мальтаза, сахараза, лактаза

пепсин

Трипсин Химотрипсин

карбоксипептидазы А и В

аминопептидазы

липаза

Фосфолипаза А1 А2

Желудок

Поджелудачная железа

Поджелудачная железа

В эпителии кишечника

Желудочный сок

Поджелудочный сок

Кишечный сок

В слюне

Поджелудочная железа

2) Переваривание жиров

Липаза:

ТАГ→β-МАГ + 2СЖК - панкреатическая липаза

β-МАГ→глицерин + СЖК

Фосфолипаза А1 А2:

Фосфоглицерид → глицерин + 2СЖК + Н3РО4 + азотистые основания

Переваривание белков

Пепсин, Трипсин, Химотрипсин:

Белки→полипептиды в желудке и кишечнике

Карбоксипептидазы А и В, аминопептидазы:

Полипептиды → аминокислоты

Переваривание углеводов

α-амилаза:

Крахмал и гликоген → мальтозы

мальтазА:

мальтозу → 2глюкозы

сахаразА:

сахарозу → глюкоза + фруктоза

лактазА:

лактозу → глюкоза + галактозу

γ-амилазА:

гликоген→ глюкозы

Большинство ферментов образуется в поджелудочной железе в виде неактивных зимогенов и только в кишечнике они превращаются трипсином в активные гидролазы, преждевременная активация контролируется его ингибитором , образующим с ферментом очень прочный комплекс.

3) Трасилол – поливалентный ингибитор протеаз, инактивирует важнейшие протеазы (трипсин, химотрипсин). Наличие антипротеазной активности определяет эффективность при поражениях поджелудочной железы и др. состояниях, сопровождающихся высоким содержанием калликреина и др. протеаз в плазме и тканях.

20) Больной, поступивший в приемное отделение больницы, жаловался на боли за грудиной, жжение в области грудной клетки и плохое самочувствие. Врач приемного отделения провел биохимическое исследование и обнаружил: увеличение активности аспартатаминотрансферазы (АСТ). Поражение какого органа можно предположить у больного.

  1. Написать реакцию, которую ускоряет АСТ и указать, какой витамин входит в состав этого фермента

  2. Какие дополнительные биохимические показатели следует назначить больному для установления диагноза?

  3. Какой показатель надо определить у больного для установления атеросклероза?

1) АСТ; кофермент – пиридоксальфосфат В6; ускоряет реакции переаминирования

2) Диагностическое значение имеет анализ активности, лактатдегидрогеназы ЛДГ и ее изоферментов (ЛДГ 1-5), креатинфосфокиназы КФК.

3) Для уточнения активности атеросклеротического процесса производят общепринятые анализы липидного обмена — общий холестерин, холестерин липопротеидов очень низкой, низкой и высокой плотности, анализ триглицеридов.

21) В эксперименте с изолированными митохондриями в качестве окисляемого субстрата использовали малат. Какие из приведенных веществ вызывают ингибирование дыхательной цепи, а какие вызывают ингибирование окислительного фосфорилирования?

А) амитал натрия;

Б) 2,4-динитрофенол

В) цианиды

Г) жирные кислоты

Д) СО

  1. Нарисуйте схему цепи переноса электронов (БО) и объясните, на какие этапы и каким образом влияют выбранные вами соединения

  2. Указать пункты сопряжения БО и ОФ (окислительного фосфорилирования)

  3. В каких случаях дыхательный коэффициент равен 1, 2, 3 и какой из этих показателей не является нормой, поясните.

1)

НАД

НАДН2

МДГ

НАДН2

А) амитал натрия -  ингибитор дыхательной цепи, подавляет активность НАДН–дегидрогеназы;тормозит перенос водорода от ФМН к убихинону

Б) 2,4-динитрофенол -при действии на митохондрии стимулирует их дыхание, но ингибирует сопряженное с ним фосфорилирование, т.е. синтез АТФ из АДФ и фосфата ; уничтожает электрохимический потенциал, и синтез АТР становится невозможным, хотя окисление субстратов при этом происходит. Энергия дыхательной цепи в этом случае полностью рассеивается в виде теплоты. 

В) Цианид и окись углерода ингибируют только цитохромоксидазу

Г) жирные кислоты-разобщитель -Некоторые липофильные вещества (2,4-динитрофенол, некоторые лекарства, жирные кислоты) могут переносить ионы водорода через внутреннюю мембрану митохондрий вматрикс, минуя канал АТФ-синтазы. В результате этого снижается протонный градиент и прекращается синтез АТФ. 

2) 2, 6, 9 и 10

3) При окислении в организме углеводов и полном доступе кислорода ДК равен 1.

ДК превышает 1 при интенсивном отложении в организме жиров, образующихся из поступающих с пищей углеводов (например, у человека при восстановлении нормального веса после голодания, после длительных заболеваний).

До 2 ДК возрастает при усиленной работе и гипервентиляции лёгких, когда из организма выделяется дополнительно СО2, находившийся в связанном состоянии.

3 не является нормой - 3-ех ДК достигает у анаэробов, у которых большая часть выделяемого CO2образуется путём бескислородного окисления (брожения). 

22) Митохондрии инкубировали в закрытом сосуде в фосфатном буфере с использованием малата в качестве доноров водорода. О скорости реакции судили по поглощению кислорода в опытной пробе (по уменьшению газа в сосуде). После каждого добавления АДФ поглощение кислорода быстро увеличивалось и практически не менялось до добавления следующей порции АДФ. Как это объяснить?

  1. Написать реакцию дегидрирования малата и представить путь электронов и протонов к кислороду, используя схему БО

  2. Пояснить связь между переносом электронов по цепи БО и синтезом АТФ

  3. Дать определение понятия «дыхательный контроль» и описать последовательность событий, происходящих в митохондриях после каждого добавления АДФ

1)

МДГ

НАД

НАДН2

НАДН2