4.1. Антидене гүзу

Антиденелер немесе иммуноглобулиндер организмнің жүқпалы аурулардын коздырғыштарына жэне генетикалық болмысы бөлек бөгде затгарға - антигендерге қарсы бағытгалған маңызды корғаныс факторлары. Иммуноглобулиндер микробтарды немесе бөгде жасушаларды тумшалап, оларды фагоцитозға дайындайды, вирустар мен токсиндерді залалсыздандырады, антигенмен жабысқаннан сон комплемент жүйесін іске қосады. Антиденелер қорғаныс механизмінің тиімді факторлары бола тура, кейде аутоиммувды аурулардың, анафилаксияның, атопиялық қүбылыстардың нсгізгі

себебі болып табылады. Әуелі баста антиденелер өздерінің атқаратын Ікызметгеріне байланысты шартга түрде бейтараптаушы, ерітуші жэне ' уйытушы больш үш топқа жіктелген болатын. Бейтараптаушьшарға -' антитоксиндер, антиферменттер жэне вирусбейтараптаушы Іантиденелер, ерітушілерге - бактериолизиндер, гемолизиндер жэне Іцитолизиндер, ал үютушыларға - агглютинирлеуші және преципитирлеуші антвденелер жатқызылған. Комплемент Ібайланыстырушы антиденелер өз алдына бір топқа бөлінеді. ■Антиденелердщ кабілетіне қарай серологиялық сыналымдар [агглютинация, гемолиз, лизис, прещшитация реакциялары деген Іатауларға ие болды. Сонымен қатар иммуноглобулиндер |"жылусүйгіш" жэне "суықсүйгіш" антвденелер деп те бөлінген Іболатын. Олардың біріншілері антигендермен 37°С, ал екіншілері 4°С жақсы эрекетгесе алатын. Кейіннен оларды физикалық кдсиеттері Ібойынша жіктеу үысьпшлды. Айталық, кан сарысуыньщ белогы Іэлектр өрісінде альбуминдер жэне альфа-, бета-, гамма-тлобулиндер | атгы төрт белдеуге бөлінеді. Электрофорез көмегімен антидснелердің Ітек бета- жэне гамма-глобуливдер фракцияларында ғана Іболатындығы дэлелденді. Бертін келе антиденелерді ажырату ' мақсатывда жоғары жылдамдыклы центрифугалау эдісі қолданылады. ■ Бүл тэсіл бойынша белоктардың седиминтация (шөгу) жылдамдығы ІСведберггің (8) бірлігімен өлшенеді. Центрифугалау нэтижесінде іантиденелер екі негізгі топқа бөлінеді: шағьш молекулалы Іантиденелер - 75 жэне үлкен молекулалы антиденелер - 195. Бірінші Ітоптың антиденелері электроффеграмманың гамма-глобулиндік, ал Іекінші топтағылар бета-глобулиндік фракцияларында болатындығы I анықгалды.

Бастапқы кезде зертгеушілер нақгн бір антвдене молекуласы

Ітек бір ғана функцияны атқарады деген жорамал айткан еді. Мысалы,

I бактериолизиндер тек қана микробтарды ерітеді, ал агглютининдер

I тек қана оларды бір-біріне желімдейді деген тужырым болған. Бірақ

I кейінгі жүргізілген жан-жақш зертгеулердің нэтижесінде

[ антвдененің өзіне тэн антигеніне эртүрлі эсер ете алатындығы айкьш

• бодды. Нақты бір антигенмен иммунденген жануар эркилы

Т эрекетгері бар антиденелерді бір мезгідде түзей алатындығы да белгілі

болды. Мүндай бір-біріне үқсас, тақьшетгес антиденелер

иммунологиялық реакциялардың түрлеріне, қойылу шартгарына

байланысты эртүрлі эрекет көрсете алады. Айталық, бруцеллездің

микробына қарсы түзілген антиденелерді агглютинация,

преципитация, комплементгі байланыстыру реакцияларында

аныктауға болады.

45

Антиденелердін молекуласында антигендермен байланысқа түіч* алатын белсенді орталыкгары орналаскан. Олардың саны антвдененіи валентгілігін сипатгайды. Осыған байланысты антиденелердің толык жэне толымсыз түрлері белгілі болып отыр. Екі немесе он валентп толык антиденелер өз антигендерімен эрекетгескенде аспапсы > көзбен көрінетін агглютинация, лизис, преципитация феномевдеріи тудыра алады, ал толымсыз моноваленггі немесе блокирлеуші антиденелер өздерінін пайда болуына себепкер болған антигевдермен эрекетгескенде көзге ілінер ешбір нышан байкалтпайды. Муныи себсбі - тольшсыз антвденелер антигеңдік бөлшектерді ірі конгломератгарға біріктірс алмайды. Толымсыз антиденелерді аныкгау үшін арнайы серологиялык реакциялар үсынылған.

Бурын гамма-глобулиндер деп аталып келген антиденелік белсенділігі бар қан сарысуының белоктары бүгінгі күні иммуноглобулиндер деген атауға жэне І§ символына ие болды. Иммуноглобулиңдердің бөгде заттармен байланыса алу кабілетінен басқа антигендік қасиеттері де болады. Міне сондыктан ксеногенді иммуноглобуливдерге қарсы антиденелерді алуға болады. Иммуноэлектрофорез тәсілінде осы антиденелерді колдану иммуноглобуливдерді кластарға жіктеуге мүмкіңдік туғызды. Қазіргі кезде иммуноглобулиндердің 5 класы белгілі болып отыр: І§О, іщМ, ІёА, ІёЭ, ІйЕ.

Ік күрылысы. Иммуноглобулиндердің молекуласынъщ қурылысы Г.Портер мен Дж.Эдельманньщ жүргізген ғылыми жумыстарының арқасывда анықгалды. Оларға осы еңбектері үшін 1972ж. Нобель сыйылықгары берілген болатын.

Иммуноглобулиндер екі ауыр және екі жеңіл полипеіггад тізбектерінен куралған (8 сурет). Ауыр немесе Н-іібезбегінің (ағыл. һеауу сһаіпк) молскулалық салмағы орта есеппен алғавда 50 000 Д, ал жеңіл немесе Ь-тізбегінікі (ағыл. Іщһі сһаіпк) - 25 000 Д тең. Сонымен түтас иммуноглобулиннің молекулалық салмага 150 000 Д қурайды.

Иммунохимиялық зертгеулердін көмегімен Н-тізбегінің 5 түрі ажыратылды: гамма, мю, альфа, дельта жэне эпсилон (у, \х, а, д, е). Осы ауыр тібектершің қүрылысына қарай иммуноглобуливдер жоғарыда көрстеліген 5 класқа бөлінеді. Олардың әрқайсысының өзіндік физикалық, химиялык, жэне биологиялық қасиеттері болады. І^О класына жататын иммуноглобулиндердің Н-тізбегі шеңберіңде бір-бірінен антигендік айырмашылықгары болады. Адамда бүл иммуноглобулиннің төрт, ал жануарларда екі класс тармақтары бар (ІёСі, І£С₂, жэне т.б.)

Иммуноглобулиндердің жеңіл тізбектері барлық кластар мен класс тармақатыры үшін біртектес болып келіп, тек аминқышкылдарының алмасу тэртібі бойынша ғана каппа (к) жэне

46

лямбда (А.) таптеріне ажыратылады. Жалпы алғавда, Ь-тізбектері 210-230, ал Н-іізбектері 420-440 аминқышқылдарынан қүралған. Иммуноглобулиндердің ауыр тізбектері өзара жэне жеңіл Візбектермен дисульфидтік байланыста болады. І§С молекуласы Папаинмен өңцеген кезде екі ҒаЪ-фрагменттеріне (ағыл. ҒгаітеШ апіщеп Ьіікііпё - антигенді байланыстыратын фрагаент) жэне бір Ғс-Іфрагментіне ( ағыл. Ғгаётепі сгізіаШпе - кристадданатын фрагмент) Көлінеді. ҒаЬ-фрагментгер антигенмен байланыса алады, бірақ агглютинация немесе прецигаітация күбылыстарын тудырмайды. Ғс-фрагменті комплементгі өзіне жабыстырады жэне І§С молекуласын жасуша мембранасындағы Ғс-рецепторларына бекуіне жағдай вуғзады. Ал, иммуноглобулиңдерді пепсинмен ыдырату кезінде екі валентгі Ғ(аЬ)₂-фрагмент пайда болады. Ол өзінің екі валентгілігінің аркасында толық антвденелер сияқга антигендерді агглютинация Цемесе преципитацияға ушырата алады.

8 сурст. Шшуноглобулин молеЕуласынын кұрылысы. ЯЦ-взриабельтцаймақ; | і-константіы аймақ.

Иммуноглобулиндердің Ь- жэне Н-іізбектерінің амин ■қышқылдарының түракхы тізбектерінен түратын константіы С-аймағы жэне амин кышқылдарыньщ жүйелігі өзгеріске үшырап отыратын вариабелвді немесе өзгермелі Ү-аймағы болады. Вариабельді аймақгаң барлык полипептидтік тізбектері бір бағытқа

47

бағытгалып, бір деңгейге жинакгальш, амидтітоптармен аякталады (иммуноглобулиннін М-шеті). С-аймақгың жеңіл және ауыр тізбектері амин қышқылдарынын карбоксил қалдыктарымен эр деңгейде аяқгалады (иммуноглобулиннің С-шеті). Антиденелердін белсенді орталығын һ- және Н-тізбектерінің вариабельді аймақгарының ]Ч-шетітеріндегі амин қышқылдары қалыптастырады. Иммуноглобулин молекуласы осы орталығы арқылы антигеннін детерминанталарымен байланысқа түседі.

Дисулъфидтік байланыстар иммуноглобулин молекуласынын тізбектерінің арасьшда ғана емес, сонымен қатар тізбектерінің ішінде де болып, полипептидтердің жекеленген бөлімдерін бір-бірімен жалғастырады. Айталык, І§С Ь-тізбегінде екі, ал Н-тізбегшде төрт дисульфидтік байланыстар аныкталған. Тізбек ішінде орналасқан дисульфидті байланыстардың орыны домендер деген атаумен белгіленіп жүр. Жеңіл жэне ауыр тізбектердің вариабельді бөлігінің домендері У_ь жэне У_н, ал константгы бөлігінің домендері С^ жоне СН_Ь СН₂, СН₃ деп аталады. Антвденелердің белсенді орталықгарын өзгермелі беліктерінің домевдері қальштастырады. Жеңіл полипептидтердің константш бөліктерінің домендері Ь-тізбектерінің антигендік айырмашылықгарьш аныктайды, ал ауыр полипептидтердің бастапқы бөлігі класс тармакдгарына жататын иммуноглобулиндердің антигендік өзгешеліктерін айқындайды. Н-тізбегінің келесі екі домені иммуноглобулин молекуласынын комплементаен жэне ақзалармен байланысуына жауагаы. І§С молекуласының Ні-жэне Н₂-домендерінің ортасында олардың өз белдігі бойынша айналуына мүмкіндік беретін иммуноглобулиннің топсалы бөлігі орналасқан. Ауыр полипептидтердін К-шеііндегі антигенді байланыстыра алатын орталығындағы амин қышқылдарының жылжымалылығы осы топсалы бөліктің көмегімен іске асады.

Эр кластың иммуноглобулиңдерінің өзіндік антигендік ерекшеліктері болады. Нақгы бір түрге жататын ивдивидуумдардың иммуноглобулиндерінін үқсас антигендік бөліктері изотаптік детерминанталар деп аталады, ал өзара айырмашылыктары бар тізбектері аллотип деп белгіленеді. Ауыр тізбектердід 20-дан астам аллотиптері белгілі болып отыр. Бір класқа, класс тармағына, тіпті аллотипке жататын иммуноглобулиндердің арасында да антигендік айырмашылыкгар байқалады. Мүвдай өзгешеліктерді идиотип деп атайды. Басқаша айтқанда, вдиотиптер - иммуноглобулиннін бір V-домененін басқа У-домендсрден айыра алатын дегерминанталар. Көрсетілген антигендік айырмашылықгарды арнайы антиденелері бар қан сарысуларының көмегімен аныктауға болады.

48

І§С шшіні эдетге Т эріпіне үқсас келеді. Антигенмен орекетескеннен соң, ол Ү-әріпінің пішініне ие болады. Мүндай өзгеріс комшгементгі байланыстыруға жауапты Ғс-фрагментінің шомендерінің белсенділігін артгара түседі.

(Антиденелердін касиетгері. Белгілі бір иммунноглобулиндердщ класына біріктіріжен антвденелер эртүрлі физикалық, химиялық, Ібиологиялық жэне антигендік касиеттерді иемденген.

М-иммуноглобулині Бүл класқа енетін иммуноглобулиндердің үлесіне І§ молекулаларының жалпы мөлшерінің 10% тиеді. Оның Молекулалык массасы 900ҚД, седиментациясы 195 тең. І§М жүлдыз Тәріздес бес жаққа тарамдалған иммуноглобулиндердің бес Ііолекуласынан қүралған (9 сурет). Бүл иммуноглобулиндердің Ғс-Фрагментгерінің бос шетгері ігүйықгалған шеңбер тэріздес |іисульфидті байланыстардың - і-іізбсгінің көмегімен түйістірілген. М-қласынын антвденелерінің 10 белсен-ді орталыктары болғандыкган, олар ргглютанация, преципитация, опсо-низация жэне лизис реакцияларында Кақсы белсенділік көрсетеді. І^М рдетгө жүқгарылған немесе иммун-делген организмде ең бірінші пайда ролатын антиденелер. М- иммуно-глобулиндерінің сарысулык жэне рекреторлық түрлері бар. Секреторлық

иммуноглобулинінің ]-тізбегі өзін протеолитгік ферментгердін ^серінен қорғай алатын 3-фрагментпен қоршалған. Бүл күрылым Ішек-карын, тыныс алу, несеп-жыныс жолдарыньщ, көздің, буынның эпителиальді жасушаларынан бөлініп, кан ағымынан гысқары шыкқан иммуноглобулиндермен қосылады. Қан І§М мөлшері орта есппен алғанда 1,0 г/л шамасында болады. Иммуноглобулиндердің бүл тобы қанға енген микробтарға, эсіресе Грам-теріс бактерияларға күпггі эсер етіп, фагоцитоз процесін жандандыра түседі.

- иммуноглобулині - антиденелердщ ең жақсы зерттелген [класы. Оньщ молекулалық салмағы 160КД, седиментация {константасы 78, ең көп мөлшері қан сарысуында болады (12г/л).

ы алғанда І§С үлесіне иммуноглобулиндердің 70%-85%-і тиеді. Екі валентті болғандыктан ол поливалентгі антигендермен торшалық қүрылымды түзейді, ерігіш антигендермен прециіштация феномснін калыптастырады. Корпускулярлық антигендерді агглютанациялау (желімдеу) жэне опсонизациялау реакциялары осы антвденелердің

49

көмегімен іске асады. Комплементгі өз молекуласын.і байланыстырған иммуноглобулин антигенді еріту қабілетіне ис болады. ІяС организмнің көптеген вирустық және бактериялык инфекциялардан қорғанысы кезінде маңызды рөл атқарады токсиндерді жаксы бейтараптай алады. Басқа иммуноглобулиндергс қарағанда ол ыстыкқа біршама төзімді болып келеді. Айталық, онын молекуласы 75°С температурада 30 минут өзінің белсенділігін сактайды. Адамда бұл иммуноглобулиннің 4 (С_ь О₂, О₃ жэне О₄), ал сиырда екі (Сі жэне С₂) класс тармактары болады. І^С улпалардын жасушаларымен байланысқа түсіп, олардың белгілі бір антигенгс сезімталдыилн артыра алады. Мінс сондыктан олар сезімталдыкхын баяу түрінің өрістеуіне өз ықпалын тигізеді.

А иммуноглобулинінін де сарысулық жэне секреторлык түрлері болады. Сарысулық иммуноглобулиннін молекулалык салмағы 170КД, седиментация константасы 75. Оның үлесінс иммуноглобулиндердін 15-20% тисді. І§А предипитация жэнс токсігадерді бейтараптау реакцияларында белсенділік көрсетпейді, комплементгі өзіне байланыстыра алмайды, ыстыққа төзімді болып келеді. Иммуноглобулиндер көкбауырда, лимфа бездерінде жэне кілегейлі қабыкгарда пайда болып, сілекейдің, көз жасының, ауатамырларының секреттерімен қосылады жэне уыз сүтгің құрамына да енеді.

Секреторлык І&А тыныс алу, іпіек-қарын жэне несеп-жыныс жолдарының кілегбйлі қабыкгарының лимфоидты ұлпасы түзейді. Оның седиментация константасы 115 жэне 155, ал молекулалык салмағы 380 ҚД тең. І&А полимерлі, көбінесе димерлі молекула. А иммуноглобулинінін биологиялық қызметі - ішек-қарын жэне тыныс алу жолдарының кілегейлі кабықгарын корғау. Ішекте секреторлык антиденслср бактериялардың адгезиясын тежейді, вирустарды залалсыздандырады.

Сиырдын уыз сүтівде І§А мөлшері (50мг/100мл) І§С концентрациясымен салыстырғанда анағурлым төмен больш келеді. Кэдімгі сүтге І§А концентрациясы небэрі 14 мг/ЮОмл шамасында болады. Ғылыми деректерге қарағанда пероральді жэне аэрогенді иммундеу кезінде бул иммуноглобулин жергілікті иммунитетті қалыптастыруда аса маңызды рөл атқарады.

О иммуноглобушні. Қан сарысуындағы бул класқа жататын антиденелердің үлесіне иммуноглобулиндердің жалпы мөлшерінің 1% ғана тиеді. І§О молекулалык массасы 160 КД, ал седиментация константасы 75. Оның биологиялык функциясы элі толық зертгелмегсн. Б иммуноглобулинінің В-лимфоцитгері

рецепторларыньщ қурамына енетіні казіргі кезде дэлелденіп отыр. І§0 - ыстыкка төзімді, комплементгің белсенділігін альтернативті

50

Жолмен күшейте алатын, антивирустық қасиеті бар және улпалармен байланыса алмайтьш антиденслер. Иммуноглобулин мөлшерінің Ідамның миелома ауруы кезівде көбеюі байқалған.

Е-иммуноглобулинінің молекулалық салмағы 190КД, ал Іедиментация константасы 8,53, кан сарысуындағы концентрациясы ірта есеппен алғаңда 0,25 мг/мл мөлшерінде болады. Ол ыстыкқа Ьзімсіз, комплементгі байланыстыра алмайтын, бірак улпа ■асушаларымен берік байланысқа түсіп, сезшталдыкгың шашпаң ■урінің қалыптасуына қатынасатьш иммуноглобулин. І§Е адамның ІКишік реакцияларын, атап айтқанда пішен қызбасын, есекжемін ІГерінщ қолбырап қабынуын), демікпесін тудырады. Аллергиялык ррулар кезінде оның қан сарсысуындағы концентрациясы күрт өсіп, Ірта есешіен алғанда 1,6 мг/л мөлшеріне дейін жетеді. Ғылыми |еректерге карағавда бул кластың антиденелері қурттар мен Іарапайымдылар қоздыратын аурулар кезінде макрофагтар мен ■озинофильдердің фагоцитарлық эрекетінің күшеюіне жағдай касайды.

Антиденелердін курастьгоылуы. Антиденелерді көкбауырдағы, ■имфа бездеріндегі, сүйек майындағы, Пейер түйіндактарындағы ілазматикалық жасушалар жасап шығарады. Кейінгілер антигенмен рйісксн В-лимфоциггерінің ізашарларьшан, яғни бастапкы шементгерінен пайда болады. Бул лимфоіштгердің I Іифференциациясы, пролиферациясы жэне жетілуі иммундік кауаптың өрбу барысымен байланысты болып келеді.

Иммуноглобулиндер м- РНҚ көмегімен плазмоциттердің митоплазматикалык торымен байланысқан полирибосомаларьшда іолипептидтердің жеке тізбектері түрінде синтезделеді. ■лазматикалык жасушалар иммуноглобулиндерді жеке ■олипеіггидтердщ тізбегі түрінде немесе тутас молекула түрівде бөліл ■іығарады. Иммуноглобулиндердің курастырылуы цитоплазматика-|іык тордың цистерналарында өтеді (антвдененің Ь- жэне Н-Ьзбектері бір-бірімен қосылып, оның тутас молекуласын қурайды). Эр плазматикалык жасуша секундына 50 дсн 700-ге дейін ішмуноглобулин молекуласын жасап шығарады. Антидененің ор ролипептидінің өзгермелі жэне тұрақгы бөлшектері эртүрлі Існдермен жасалынады.

Антиденелер мен антигендердін бір-бірімен әрекетгесуі. Антвдененщ белсенді орталығьш антигеннің детерминантасының Кеңістік конфигурациясьша сәйкес келетін қуыс немесе саңылау ретінде қарастыруға болады. Зерттеушілердің болжамы бойьшша антиген мен антиденені өте жақын қашықгықга эрекет көрсете алатын күшгер, мысалы, Кулон және Вандервальс күпггері жэне т.б.

51

көмегімен іске асады. Комплементгі өз молекуласына байланыстырған иммуноглобулин антигенді еріту қабілетіне ие болады. І&О организмнің көптеген вирустық жэнс бактериялык инфекциялардан корғанысы кезінде маңызды рөл атқарады, токсиндерді жақсы бейтараптай алады. Басқа иммуноглобулиндерге карағанда ол ыстыкка біршама төзімді болып келеді. Айталық, оньщ молекуласы 75°С темпбратурада 30 минут өзінің белсенділігін сакгайды. Адамда бүл иммуноглобулиннің 4 (О_ь О₂, С₃ жэне С₄), ал сиырда екі (Сі жэне С₂) класс тармакгары болады. І&О ұлпалардың жасушаларымен байланысқа түсіп, олардың белгілі бір антигенге сезімталдығын артыра алады. Мінс сондыктан олар сезімталдыкхың баяу түрінің өрістеуіне өз ықпалын тигізеді.

А иммуноглобутнінің де сарысулық жэне секреторлык түрлері болады. Сарысулық иммуноглобулиннің молекулалык салмағы 170КД, седиментация константасы 78. Оның үлесіне иммуноглобулиндердің 15-20% тиеді. І§А прецшштация жэнс токсиндерді бейтараптау реакцияларында белсенділік көрсетпейді, комплементгі өзіне байланыстыра алмайды, ыстықка төзшді болып келеді. Иммуноглобулиндер көкбауырда, лимфа бездерінде жэне кілегейлі кабықгарда паңда болып, сілекейдің, көз жасының, ауатамырларының секреттерімен косылады жэне уыз сүтгін қурамына да енеді.

Секреторлык І&А тыныс алу, ішек-қарын жэне несеп-жыныс жолдарының кілегейлі қабықгарының лимфоидты үлпасы түзейді. Оның седиментация константасы 115 жэне 155, ал молекулалык салмағы 380 КД тең. І£А полимерлі, көбінесе димерлі молекула. А иммуноглобулинінін биологиялык қызметі - ішек-қарын жэне тыныс алу жоддарының кілегейлі қабыктарьш корғау. Ішекте секреторлык антиденелер бактериялардың адгезиясын тежейді, вирустарды залалсыздандырады.

Сиырдың уыз сүтінде І§А мөлшері (50мг/100мл) І^С концентрациясымен салыстырғавда анағурлым төмен болып келеді. Кэдімгі сүтге І&А концентрациясы небэрі 14 мг/ЮОмл шамасывда болады. Ғылыми деректерге қарағавда пероральді жэне аэрогенді иммувдеу кезінде бул иммуноглобулин жергілікті иммунитетті қалыптастыруда аса маңызды рөл атқарады.

V пммуноглобулииі. Қан сарысуындағы бүл класка жататын антиденелердің үлесіне иммуноглобулиндердің жалпы мөлшерінің 1% ғана таеді. І§О молекулалық массасы 160 КД, ал седиментация константасы 75. Оның биологиялык функциясы элі толык зертгелмеген. Б иммуноглобулинінің В-лимфоцитгері

рецепторларының қүрамына енетіні казіргі кезде дэлелденіп отыр. ІО - ыстықка төзімді, комплементгің белсенділігін альтернатавті

50

Холмен күшейте алатын, антивирустық касиеті бар жэне үлпалармен байланыса алмайтын антвденелер. Иммуноглобулин мөлшерінің адамның миелома ауруы кезівде көбеюі байқалған.

Е-иммуноглобулинінің молекулалық салмағы 190КД, ал ссдиментация константасы 8,55, қан сарысуындағы концентрациясы орта есеппен алғаңда 0,25 мг/мл мелшерінде болады. Ол ыстыққа Гөзімсіз, комплементгі байланыстыра алмайтын, бірақ улпа жасушаларымен берік байланысқа түсіп, сезімталдықгың шапшаң түрінің калыптасуьша катынасатьш иммуноглобулин. І§Е адамның іітиптік реаышяларын, атап айтқанда пішен қызбасын, есекжемін (терінің қолбырап кабынуын), демікпесін тудырады. Аллергиялык аурулар кезінде оның қан сарсысуындағы концентрациясы күрт өсіп, орта есеішен алғаңда 1,6 мг/л мөлшеріне дейін жетеді. Ғылыми деректерге карағанда бүл кластың антиденелері курттар мен қарапайымдылар қоздыратын аурулар кезінде макрофаггар мен эозинофильдердің фагоцитарлық эрекетінің күшеюіне жағдай касайды.

Антиденелердін курастырылуц. Антаденелерді көкбауырдағы, лимфа бездеріңдегі, сүйек майыңдағы, Пейер түйщцакгарьіндағы Плазматюсалық жасушалар жасап шығарады. Кейінгілер антигенмен түйіскен В-лимфоцитгерінің ізашарларьшан, яғни бастапқы Элементтерінен пайда болады. Бул лимфоцитгердің дифференциациясы, пролиферациясы жэне жеіілуі иммундік кауаптың өрбу барысымен байланысты болып келеді.

Иммуноглобулиндер м- РНҚ көмегімен плазмоциттердің цитоплазматикалык торымен байланысқан полирибосомаларында полипептидтердің жеке тізбектері түрінде синтезделеді. Плазматикалық жасушалар иммуноглобуливдерді жеке Полипептидтердің тізбегі түрінде немесе тутас молекула түріңде бөліп шығарады. Иммуноглобулиндердің құрастырылуы цитоплазматика-и ык тордың цистерналарында өтеді (антидененің һ- жэне Н-гізбектері бір-бірімен қосылып, оньщ тутас молекуласын құрайды). Эр плазматикалық жасуша секундына 50 ден 700-ге дейін иммуноглобулин молекуласьш жасап шығарады. Антидененің эр почиііептидінщ өзгермелі жэне турақгы бөлшектері эртүрлі Гсндсрмен жасалынады.

Антиденелер мен антигендердін бір-бірімен арекеттесуі. Лмпідсненің белсенді орталығьш антигеннің детерминантасының кеціетік конфигурациясына сэйкес келетін қуыс немесе саңылау і>. ИНДе қарастыруға болады. Зерттеушілердің болжамы бойьшша

и.....ін мен антиденені өте жақын қашықгыкта эрекет көрсете

і мм.ііі күпітер, мысалы, Кулон жэне Вандервальс күштері жэне т.б.

51

факторлар, бір-бірімен байланыстырады. Антидене мен антигендердің өзара байланыстарыньщ беріктігін сипатгау үшін авидтік және аффинитет деген ұғымдар қолданылады. Аффинитет антвдененің антигенге уқсастық деңгейін, басқаша айтқанда антидененің белсенді орталығьшың конфигурациясы мен антигсндік детерминантаның өзара үйлесімділігінің, сэйкестілігінің дэрежесін сипатгайды. Антидененің авидіігі иммуноглобулиннің белсснді орталыкгарының антигенмен байланысу "қумарлығын" сипаттайтын өлшем. Бул көрсеткіш антидененің тұтас молекуласының антигенмен байланысуынын беріктілігін айқындайды. Иммунды қан сарысуынын авидтігі неғұрлым жоғары болса, иммундік агрегатгардын диссоциацияға, яғни ыдырауға бейімділігі соғұрлым элсіз болады. Накты бір антагенгс аффинитеті мен авидтігі бойынша біркелкі емес антиденелердің түзілуі мүмкін. Аффинитеті жоғары антиденелер, аффинитеті элсіз иммуноглобулиндермен салыстырғанда антигендермен берігірек кешендерді қурайды. Сонымен, аффинитет жекеленген антиденелердің белсенді орталықгары мен антиген детерминанталарының арасындағы байланыстың беріктігін сипатгайды. Міне сондыктан антиденелердің гетерогенді популяцияларының аффиндігі эртүрлі иммуноглобулиндердін антидетерминанталарының авидтігінің жиынтығы болып табылады. Осы себептен авидтігті аныкгай отыра, біз антиденелердің орташа аффиндігін шығара аламыз. Демек, антвденснің авидтігі тек онын аффиндігіне ғана емес, сонымен қатар орта есешіен оның бір молекуласына келетін валентгілігіне, белсенді орталығыньщ санына да байланысты. Айталык, иммуноглобулиндердің бірдсй аффиндігі кезінде І&М авидтігі І§С авидтагіне қарағанда эддеқайда жоғары, өйткені олардын біріншісі бес, ал екіншісі екі валентгі.