Роль белков в жизнедеятельности клетки. Химическая организация белка, структура белковой молекулы, разнообразие и специфичность белков.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Каталитическая. Белки — катализаторы, увеличивающие скорость химических реакций в клетках организма. Ферменты — биологические катализаторы;
Структурная. Белки — элементы плазматической мембраны, а также хрящей, костей, перьев, ногтей, волос, всех тканей и органов; Энергетическая. Способность молекул белков к окислению с освобождением необходимой для жизнедеятельности организма энергии; Сократительная. Актин и миозин — белки, входящие в состав мышечных волокон и обеспечивающие их сокращение вследствие способности молекул этих белков к денатурации; Двигательная. Передвижение ряда одноклеточных организмов, а также сперматозоидов при помощи ресничек и жгутиков, в состав которых входят белки; Транспортная. Например, гемоглобин — белок, входящий в состав эритроцитов и обеспечивающий перенос кислорода и углекислого газа; Запасающая. Накопление белков в организме в качестве запасных питательных веществ, например в яйце, молоке, семенах растений; Защитная. Антитела, фибриноген, тромбин — белки, участвующие в выработке иммунитета и свертывании крови; Регуляторная. Гормоны — вещества, обеспечивающие наряду с нервной системой гуморальную регуляцию функций организма. Роль гормона инсулина в регуляции содержания сахара в крови.
Абсолютно все белки, несмотря на свои различия, состоят из одного и того же «строительного материала» – особых химических веществ – аминокислот. В природе существует порядка 170 аминокислот, но в состав белков чаще всего входят только двадцать. Для каждого белка характерна уникальная, свойственная только ему комбинация аминокислот и их число. Перестановка всего лишь одного аминокислотного звена на другое место, его потеря или замена приведет к значительному изменению свойств. Многие аминокислоты синтезируются в организме. Их называют заменимыми. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, метионин и др.
В строении молекул белков различают четыре уровня организации:
Первичная структура — полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определенной последовательности ковалентными (прочными) пептидными связями.
Вторичная структура — полипептидная цепь, закрученная в тугую спираль. В ней между пептидными связями соседних витков (и другими атомами) возникают малопрочные водородные связи. В комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
альфа – спираль (группа С=О одного остатка обр-ет вод.св. с гр. N=Н 4 остатка)
бета – лист (вод. св. между сближенными участками цепи).
Сверхвторичная структура – это две альфа – спирали, вложенные друг в друга.
Третичная структура – общее расположение в пространстве пептидных цепей. Образуется за счет взаимодействия радикалов а/к. Связи все, кроме металлической.
Ковалентная. S – H. Если хотя бы 2 радикала, то они взаимодействуют между собой – дисульфидный мостик – сшивает цепь – пространственное положение изменяется.
- S – H H – S - = - S – S –
Ионная связь.
Водородные связи.
Силы гидрофобного взаимодействия.
Молекулы Н2О отталкиваются от радикалов и они располагаются таким образом, чтобы вокруг них было меньше молекул воды.
Четвертичная структура типична не для всех белков.
Несколько молекул третичной структуры объединяются в одну молекулу – мультимер. А отдельные молекулы третичной структуры называются протомеры. Мудьтимер не несет новых функций – это не 4я структура.
Четвертичная структура – это структура, которая характеризуется наличием в мультимере определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго определенное пространственное расположение, в связи с чем белок обладает определенной биологической активностью.
Поддерживается водородными и гидрофобными связями.
Простые белки (протеины) – состоят только из полипептидных цепей.
Сложные белки (протеиды) – полипептидная цепь + небелковый компонент.
Металлопротеиды (Ме)
Гликопротеиды (углеводы)
Липопротеиды (жироподобные вещества)
Нуклеопротеиды