4 3. Пути обмена безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аинокислоты, участие в анаплеротических реакциях общего пути катаболизма.
В ходе катаболизма аминокислот происходит отщепление аминогруппы и выделение аммиака. Другим продуктом дезаминирования аминоксилот служит их безазотистый остаток виде альфа-кетокислот.
Большая часть безазотистых остатков аминокислот превращается в пируват либо непосредственно (Ала, Сер), либо в результате более сложного пути, превращаясь вначале в один из метаболитов ЦТК. Затем в реакциях цитратного цикла происходит образование оксалоацетата, который превращается в фосфоенолпируват. Из фосфоенолпирувата под действием пируваткиназы образуется пируват. Пируват подвергается окислительному декарбоксилированию и превращается в ацетил-КоА, который окисляется в ЦТК до СО2 и Н2О с выделением энергии. Такой путь проходят преимущественно аминокислоты пищи.
При недостатке глюкозы в организме фосфоенолпируват включается в глюконеогенез. Это происходит при голодании, длительной физической работы при сахарном диабете и других тяжёлых хронических заболеваниях, сопровождающихся распадом собственных белков организма. Скорость глюконеогенеза из аминокислот регулируется гормонами. Так, под действием глюкагона увеличивается активность регуляторных ферментов процесса, а кортизол индуцирует синтез ферментов глюконеогенеза в печени. Активация глюконеогенеза из аминокислот происходит и при преимущественно белковом питании.
Катаболизм всех аминокислот сводится к образованию шести веществ, вступающих в общий путь катаболизма: пируват, ацетил-КоА, α-кетоглутарат, сукцинил-КоА, фумарат, оксалоацетат
Аминокислоты, которые превращаются в пируват и промежуточные продукты ЦТК (α-КГ, сукцинил-КоА, фумарат) и образуют в конечном итоге оксалоацетат, могут использоваться в процессе глюконеогенеза. Такие аминокислоты относят к группе гликогенных аминокислот.
Некоторые аминокислоты в процессе катаболизма превращаются в ацетоацетат (Лиз, Лей) или ацетил-КоА (Лей) и могут использоваться в синтезе кетоновых тел. Такие аминокислоты называют кетогенными.
Ряд аминокислот используется и для синтеза глюкозы, и для синтеза кетоновых тел, так как в процессе их катаболизма образуются 2 продукта - определённый метаболит цитратного цикла и ацетоацетат (Три, Фен, Тир) или ацетил-КоА (Иле). Такие аминокислоты называют смешанными, или гликокетогенными.
Анаплеротические реакции
Безазотистые остатки аминокислот используются для восполнения того количества метаболитов общего пути катаболизма, которое затрачивается на синтез биологически активных веществ. Такие реакции называют анаплеротическими. В общем пути катаболизма выделяют пять анаплеротических реакций:
1.
Фермент пируваткарбоксилаза (кофермент - биотин), катализирующий эту реакцию, обнаружен в печени и мышцах.
2. Аминокислоты → Глутамат → α-Кетоглутарат
Превращение происходит во многих тканях под действием глутаматдегидрогеназы или аминотрансфераз.
3.
Пропионил-КоА, а затем и сукцинил-КоА могут образоваться также при распаде высших жирных кислот с нечётным числом атомов углерода
4. Аминокислоты → Фумарат
5. Аминокислоты → Оксалоацетат
Реакции 2, 3 происходят во всех тканях (кроме печени и мышц), где отсутствует пируваткарбоксилаза, а реакции 4 и 5 - в основном в печени. Реакции 1 и 3 - основные анаплеротические реакции.
44. Пути биосинтеза заменимых аминокислот: реакции, ферменты.
В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы. α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы служит глутамат.
П
утём
трансаминирования α-кетокислот,
образующихся из глюкозы, синтезируются
аминокислоты.
Глутамат также образуется при восстановительном аминировании α-кетоглутарата глутаматдегидрогеназой.
Эти реакции обратимы и играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.
Амиды глутамин и аспарагин синтезируются из соответствующих дикарбоновых аминокислот Глу и Асп (см. схему А).
Серин образуется из 3-фосфоглицерата - промежуточного продукта гликолиза, который окисляется до 3-фосфопирувата и затем трансаминируется с образованием се-рина (см. схему Б).
Существует 2 пути синтеза глицина:
из серина с участием производного фолиевой кислоты в результате действия се-риноксиметилтрансферазы:
2) в результате действия фермента глицинсинтазы в реакции:
Пролин синтезируется из глутамата в цепи обратимых реакций. Эти же реакции используются и при катаболизме пролита (см. схему В).
Кроме восьми перечисленных заменимых аминокислот, в организме человека могут синтезироваться ещё четыре аминокислоты.
Частично заменимые аминокислоты Apr и Гис синтезируются сложным путём в небольших количествах. Большая их часть должна поступать с пищей.
Синтез аргинина происходит в реакциях орнитинового цикла (см. выше подраздел IV);
Гистидин синтезируется из АТФ и рибозы. Часть имидазольного цикла гистидина - N=CH-NH- образуется из пуринового ядра аденина, источником которого служит АТФ, остальная часть молекулы - из атомов рибозы. При этом образуется 5-фосфорибозиламин, который кроме синтеза гистидина необходим для синтеза пуринов.
Для синтеза условно заменимых аминокислот тирозина и цистеина требуются незаменимые аминокислоты фенилаланин и метионин соответственно .
Образование других аминокислот также возможно при наличии соответствующих α-кетокислот, которые могут трансаминироваться с глутаматом. Таким образом, незаменимой частью молекулы аминокислот является их углеродный скелет. Источником таких незаменимых ос-кетокислот служат только белки пищи. Исключение составляют лизин и треонин, которые не подвергаются трансаминированию, их а-кетоаналоги с пищей практически не поступают и в организме не синтезируются. Единственный источник этих аминокислот - пищевые белки.
Схема
А
Схема
Б
Схема
В
45. Пути обмена серина и глицина. Роль серина, глицина и метионина в образовании одноуглеродных фрагментов и реакциях трансметилирования, участие тетрагидрофолиевой кислоты в этих процессах. Недостаточность фолиевой кислоты. Механизм бактериостатического действия сульфаниламидных препаратов. Особенности обмена метионина. S-аденозилметионин-донор метильных групп.
Серин - заменимая аминокислота, синтезируется из промежуточного продукта гликолиза - 3-фосфоглицерата, а аминогруппу получает от глутаминовой кислоты.
Г
лицин
- также заменимая аминокислота, основным
источником которой служит серии. Реакцию
синтеза глицина из серина катализирует
фермент серин-оксиметилтрансфераза,
кофермен-том которой является Н4-фолат
(см. схему А).
Реакция превращения серина в глицин легко обратима. Основной путь катаболизма глицина у человека и других позвоночных также связан с использованием Н4-фолата.
Э
та
реакция обратима и катализируется
глицинсинтазой - ферментным комплексом,
похожим на пируватдегидрогеназный
комплекс, и локализованным в митохондриях
клеток печени. По последним данным
глицинрасщепляющая ферментная система
несколько отличается от глицинсинтазы
и содержит 4 белка: Р-белок, включающий
кофермент ПФ, Н-белок, содержащий липоевую
кислоту, Т-белок с коферментом Н4-фолат,
L-белок, являющийся дигидролипоилдегидрогеназой
с коферментом NAD+.
Аминокислоты серии и глицин выполняют в организме человека разнообразные и очень важные функции. Роль серина и глицина в синтезе многих биологически важных соединений представлена.
На рисунке видно, что обе аминокислоты необходимы не только для синтеза белков и глюкозы (при её недостатке в клетках), но и нукле-отидов, коферментов, тема, сложных липидов, креатина и других соединений.
Образование и использование одноуглеродных фрагментов
Особое
значение реакций катаболизма серина и
глицина заключается в том, что они
сопровождаются образованием одноуглеродного
метиленового фрагмента (-СН2-). Метиленовая
группа в молекуле метилен- Н4-фолата
может превращаться в другие одноуглеродные
группы (фрагменты): метенильную (-СН=),
формильную (-НС=О), метильную (-СН3) и
формиминогруппу (-CH=NH)
Ещё один источник формального и форми-мино-фрагментов - гистидин. Катаболизм гистидина происходит только в печени (очень небольшой процент в коже).Конечными продуктами катаболизма гистидина являются глутамат, NH3 и одноуглеродные фрагменты - формимино-Н4-фолат и формил-Н4-фолат.
Все образующиеся производные Н4-фолата играют роль промежуточных переносчиков и служат донорами одноуглеродных фрагментов при синтезе некоторых соединений: пуриновых оснований и тимидиловой кислоты (необходимых для синтеза ДНК и РНК), регенерации метионина, синтезе различных формиминопроизводных (формиминоглицина и т.д.).
Перенос одноуглеродных фрагментов к акцептору необходим не только для синтеза ряда соединений, но и для регенерации свободного Н4-фолата в печени.
Недостаточность фолиевой кислоты у человека возникает редко. Гиповитаминоз фолиевой кислоты приводит к нарушению обмена одноуглеродных фрагментов. Такое же нарушение наблюдается и при недостаточности витамина В12, использование которого связано с обменом фолиевой кислоты.
Первое проявление дефицита фолиевой кислоты - мегалобластная (макроцитарная) анемия. Она характеризуется уменьшением количества эритроцитов, снижением содержания в них гемоглобина, что вызывает увеличение размера эритроцитов. Причина этих симптомов - нарушение синтеза ДНК и РНК из-за недостатка их предшественников - тимидиловой кислоты и пуриновых нуклеотидов вследствие дефицита производных Н4-фолата. Клетки кроветворной ткани быстро делятся, поэтому они в первую очередь реагируют на нарушение синтеза нуклеиновых кислот снижением скорости эритропоэза.
Мегалобластная анемия возникает чаще всего в результате недостаточности фолиевой кислоты и/или витамина В12.
Механизм антибактериального действия сульфаниламидных препаратов
Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) - одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты - производные сульфаниламида (белого стрептоцида), похожи по строению на парааминобензойную кислоту. Отличаются они только радикалами. Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий, потому что:
конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтеза фолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты - одного из субстратов процесса;
могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение, похожее на фолиевую кислоту, но не выполняющее её функции.
В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов и, следовательно, синтез нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.
В клетках больного сульфаниламидные лекарственные вещества не вызывают подобных изменений, поскольку человек получает с пищей готовую фолиевую кислоту.
Особенности обмена метионина
Метионин - незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина. Метионил-тРНК участвует в инициации процесса трансляции.
Метальная группа метионина - мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение.
Метальная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором этого одноутлеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты.
Реакция активация метионина
Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) - сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ.
Эту реакцию катализирует фермент метионин аденозилтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Структура (-S+-CH3) в SAM - нестабильная группировка, определяющая высокую активность метильной группы (отсюда термин "активный метионин"). Эта реакция уникальна для биологических систем, так как, по-видимому, является единственной известной реакцией, в результате которой освобождаются все три фосфатных остатка АТФ.
Отщепление метильной группы от SAM и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT).
Регенерация метионина
Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интенсивно. Это вызывает большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой (в клетках метионин синтезироваться не может). В связи с этим большое значение приобретает возможность регенерации метионина с участием заменимых аминокислот (Сер, Гли). В результате отщепления метильной группы SAM превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT), который при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин.
S-аденозилгомоцистеин + Н2О → Аденозин + Гомоцистеин
Гомоцистеин может снова превращаться в ме тионин под действием гомоцистеинметилтранс феразы. Донором метильной группы в этом слу чае служит N5-метил-Н4-фолат:
Промежуточным переносчиком метильной группы в этой реакции служит производное витамина В12 - метилкобаламин, выполняющий роль кофермента.
Метионин - незаменимая аминокислота, однако может регенерироваться из гомоцистеина. Следовательно, незаменим именно гомоцистеин, но единственным его источником в организме служит метионин. В пище гомоцистеина крайне мало, поэтому потребности человека в метиони-не и гомоцистеине обеспечиваются только мети-онином пиши. Общая схема метаболизма метионина, связанная с обменом одноуглеродных фрагментов
Первичным донором одноуглеродныхкфраг-ментов является серии. Образовавшийся N5,N10-метилен-Н4-фолат восстанавливается до N5-метил-Н4-фолата, передающего метильную группу на кобаламин (витамин В12). Метилкобаламин непосредственно участвует в регенерации метионина. Гомоцистеин может использоваться также для синтеза цистеина.
46. . Обмен фенилаланина и тирозина в тканях. Использование тирозина для синтеза катехоламинов.ю тироксниа, меланина. Распад тирозина до фумарата и ацетоацетата. Наследственные нарушения обмена фенилаланина и тирозина.
Ф
енилаланин
– незаменимая АК, тирозин – условно
заменимая АК, образующаяся из
фенилаланина(ФЕН). Основное кол-во ФЕН
расходуется по 2 путям: включается в
белки и превращается в тирозин ( для
удаления избытка ФЕН). Основной метаболизм
ФЕН начинается с его гидроксилирования,
в результате образуется тирозин, реакция
катализируется фенилаланингидроксилазой,
кофермент которой тетрагидробиоптерин
(Н4БП):
К
роме
использования в синтезе белков, тирозин
в разных тканях выступает предшественником
катехоламинов, тироксина, меланина,
катаболизируется до СО2 и Н2О. В печени
происходит катаболизм тирозина до
конечных продуктов:
1) трансаминирование с а-кетоглутаратом, реакция катализируется тирозинаминотрансферазой, образуется п-гидроксифенилпируват:
2)декарбоксилирование, гидроксилирование ароматическогого кольца и миграция боковой цепи п-гидроксифенилпирувата. Образуется гомогентизиновая к-та, реакцию катализируютт п-гидроксифенилпируватдиоксигеназа.
3)превращение гомогентизиновой к-ты в фумарилацетоацетат сопровождается расщеплением ароматического кольца. Реакция катализируется диоксигеназой гомогентизиновой к-ты(коф-т Fe).
4)гидролиз фумарилацетоацетата при действии фумарилацетоацетатгидролазы приводит к образованию фумарата и ацетоацетата (фумарат окисляется до конечных продуктов или используется для глюконеогенеза, ацетоацетат – КТ – окисляется до конечных продуктов с выделением энергии).
Заболевания, связанные с дефектом ферментов обмена ФЕН и ТИР:
1)фенилкетонурия. В печени здровых людей небольшая часть ФЕН превращается в фениллактат и фенилацетилглутамил. Этот путь катаболизма ФЕН становится главным при нарушении основного пути(превращение в тирозин). Такое нарушение сопровождается гиперфенилаланинемией и повышением содержания в крови и в моче метаболитов альтернативного пути. 2 формы: классическая ФКУ – наследственное заболевание, связанное с мутациями в гене фенилаланингидроксилазы, которые приводят к ↓активности фермента или полной его инактивации. При этом ФЕН ↑ в 20-30 раз, в моче в 100-300 раз. Тяжелые проявления ФКУ – нарушения умственного и физического развития, судорожный синдром, нарушение пигментации. Вариантная ФКУ(коферментзависимая гиперфенилаланинемия) – следствие мутаций в генах, контролируемых метаболизм Н4БП. Клинические проявления близкие к классификациям ФКУ. Характеризуются тяжелыми неврологическими нарушениями и ранней смертью.
2)Тирозинемии. 3 типа: тирозинемии 1 типа – дефект фумарилацетоацетатгидролазы, накапливаются метаболиты и снижают активность некоторых ферментов и транспортных систем АК. Острая форма – характерна для новорожденных, клинические проявления – диарея, рвота, задержка в развитии. Без лечения дети погибают в 6-8 мес. Хроническая форма – сходные, но менее выраженные симптомы, Гибель наступает в 10 лет.Содержание тирозина в крови в несколько раз первышает норму. Тирозинемия 2 типа – (синдром Рихнера-Ханхорта) – дефект фермента тирозинаминотрансферазы, тирозина в крови ↑, характерны поражения кожи и глаз, умеренная умственная отсталость, нарушения координациии движений.
Тирозинемия новорожденных (кратковременная) - снижение активности ф-та п-гидроксифенилпируватдиоксигеназы, в рез-те в крови ↑ [] п-гидроксифенилацетата, тирозина и ФЕН.
Алькаптонурия (черная моча) – дефект диоксигеназы гомогентизиновой к-ты
Альбинизм – врожденный дефект тирозиназы, фермент катализирует превращение тирозина в ДОФА в меланоцитах.
Болезнь Паркинсона – снижена активность тирозингидроксилазы, ДОФА-декарбоксилазы. Приводит к недостаточности дофамина.
47. Декарбоксилирование аминокислот, образование биогенных аминов: гистамина, триптамина, серотонина, ГАМК. Роль Биогенных аминов в регуляции метаболизма и функций. Инактивация биогенных аминов.
Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза. Процесс отщепления карбоксильной группы аминокислот в виде СО2 получил название декарбоксилирования. Несмотря на ограниченный круг аминокислот и их производных, подвергающихся декарбоксилированию в животных тканях, образующиеся продукты реакции – биогенные амины.
Реакции декарбоксилирования необратима и катализируется ферментами декарбоксилазами. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании АК, часто являются биологически активными веществами. Они выполняют функцию нейромедиаторов, гормонов, регуляторных факторов местного действия.
1)Серотонин - нейромедиатор проводящих путей. Образуется в надпочечниках и ЦНС из АК 5-гидрокситриптофана в результате действия декарбоксилазы ароматических аминокислот. Серотонин может превращаться в мелатонин, регулирующий суточные и сезонные изменения метаболизма организма и участвующий в регуляции репродуктивной функции. Серотонин - биологически активное вещество широкого спектра действия. Он стимулирует сокращение гладкой мускулатуры, оказывает сосудосуживающий эффект, регулирует АД, температуру тела, дыхание, обладает антидепрессантным действием.
2) АХ(ацетилхолин) синтезируется в нервной ткани и служит одним из важнейших возбуждающих нейромедиаторов вегетативной НС. Образуется путем декарбоксилирования серина. Он принимает участие в передаче нервного возбуждения в ЦНС, вегетативных узлах, окончаниях парасимпатических и двигательных нервов.
3) В нервных клетках декарбоксилирование глутамата приводит к образованию ГАМК, которая служит основным тормозным медиатором высших отделов мозга. Она увеличивает проницаемость постсинаптических мембран для ионов К+, что вызывает торможение нервного импульса; повышает дыхательную активность нервной ткани; улучшает кровоснабжение ГМ.
4) Гистамин, образуется при декарбоксилировании АК гистидина в тучных клетках. Секретируется в кровь при повреждении ткани (удар, ожог, воздействие эндо- и экзогенных веществ), развитии иммунных и аллергических р-ий. Гистамин стимулирует секрецию желудочного сока, слюны; повышает проницаемость капилляров, вызывает отёки, снижает АД (но увеличивает внутричерепное давление, вызывает головную боль); сокращает гладкую мускулатуру лёгких, вызывает удушье; участвует в формировании воспалительной реакции - вызывает расширение сосудов, покраснение кожи, отёчность ткани; вызывает аллергическую реакцию; выполняет роль нейромедиатора; является медиатором боли.
5) Аргинин под действием аргиназы превращается в АК орнитин. Из орнитина синтезируются полиамины спермидин и спермин . Реакция проходит под действием орнитиндекарбоксилазы в присутствии пиридоксальфосфата. Далее под действием спермидинсинтазы и сперминсинтазы происходит включение остатков аминопропана. Спермидин, спермин и путресцин обнаружены в ядрах клеток всех органов человека. Они имеют большой + заряд, легко связываются с «-« заряженными молекулами ДНК и РНК, входят в состав хроматина и участвуют в репликации ДНК, стимулируют транскрипцию и трансляцию.
Инактивация биогенных аминов происходит двумя путями:
1)метилированием с участием SAM (S-аденозилметионин) под действием метилтрансфераз. Т.о.могут инактивироваться различные биогенные амины, но чаще всего гастамина и адреналинна.
2) окислением ферментами моноаминооксидазами (МАО) с коферментом FAD - таким путем чаще происходит инактивация дофамина, норадреналина, серотонина, ГАМК. При этом происходит окислительное дезаминирование биогенных аминов с образованием альдегидов, а затем соответствующих кислот, которые выводятся почками.
48. Основные углеводы пищи. Потребность в углеводах детей разного возраста. Возрастная характеристика процессов переваривания и всасывания углеводов. Роль ГЛЮТов, инсулинзависимые и инсулиннезависимые ткани. Врожденные патологии переваривания дисахаридов.
Ротовая полость
Со слюной сюда поступает фермент α-амилаза. Оптимум ее рН 7,1-7,2, активируется ионами Cl–. Являясь эндоамилазой, она беспорядочно расщепляет внутренние α1,4-гликозидные связи и не влияет на другие типы связей.
В ротовой полости углеводы расщепляются до декстринов и мальтозы. Дисахариды не гидролизуются.
Желудок. Из-за низкой рН амилаза инактивируется
Кишечник
В полости тонкого кишечника работают совместно панкреатическая α-амилаза, разрывающая внутренние α1,4-связи, изомальтаза, разрывающая α1,6-связи изомальтозы, олиго-α1,6-глюкозидаза, действующая на точки ветвления крахмала и гликогена.
Кроме полостного, имеется еще и пристеночное пищеварение, которое осуществляют:
сахаразо-изомальтазный комплекс (рабочее название сахараза) – в тощей кишке гидролизует α1,2-, α1,4-, α1,6-гликозидные связи, расщепляет сахарозу, мальтозу, мальтотриозу, изомальтозу,
гликоамилазный комплекс – находится в нижних отделах тонкого кишечника и расщепляет α1,4-гликозидные связи в олигосахаридах,
β-гликозидазный комплекс (рабочее название лактаза) – гидролизует β1,4-гликозидные связи между галактозой и глюкозой (лактозу).
Всасывание в кишечнике
После переваривания крахмала и гликогена, после расщепления дисахаридов в полости кишечника накапливается глюкоза.
Всасывание моносахаридов из просвета кишечника происходит по механизму вторичного активного транспорта (затрата энергии при переносе сахаров происходит, но тратится она не непосредственно на транспорт молекулы, а на создание градиента концентрации другого вещества)
В случае моносахаридов таким веществом является натрий. Выход глюкозы из клетки в межклеточное пространство и далее кровь происходит благодаря простой и облегченной диффузии.
После выхода в кровь, оттекающую от кишечника, моносахариды движутся в печень, частично задерживаются в ней, частично выходят в большой круг кровообращения. Следующей их задачей стоит проникновение в клетки органов.
Из крови внутрь клеток глюкоза попадает при помощи облегченной диффузии по градиенту концентрации с участием белков-переносчиков (глюкозных транспортеров "ГлюТ"). Различают 5 видов транспортеров глюкозы ГлюТ 1, ГлюТ 2, ГлюТ 3, ГлюТ 4, ГлюТ 5. Глюкозные транспортеры имеются на мембранах всех клеток.
В мышцах и жировой ткани находится ГлюТ 4, только эти транспортеры являются чувствительными к влиянию инсулина. При действии инсулина на клетку они поднимаются к поверхности мембраны и переносят глюкозу внутрь-инсулинзависимые.
Н
екоторые
ткани нечувствительны к действию
инсулина, их называют инсулиннезависимыми(нервная
ткань, семенники, хрусталик, сетчатка,
эритроциты)
Нарушния переваривания дисахаридов:
• Наследственный дефицит лактазы-после приема молока наблюдается рвота, боли в животе, метеоризм.
• Недостаточность лактазы вторичного характера-проявляется когда в рацион детей добавляют сахарозу и крахмал. Отмечается гипергликемия.
49. Сахар крови и основные биохимические механизмы, определяющие его величину. Изучение углеводного обмена методом сахарной нагрузки. Гипергликемия, глюкозурия, почечный порог для глюкозы, почечный диабет. Виды сахарных кривых в норме и при патологии обмена углеводов.
Понятие «сахар крови» зависит от метода определения. Если в основе метода лежат редуцирующие св-ва глюкозы, то под «сахаром крови» понимают всю сумму редуцирующих веществ в крови и выражается в г/л (0,8-1,2). Если в основе метода лежит определение глюкозы по цветной реакции, то под «сахаром крови» понимается количество глюкозы в ней и выражается в моль/л (3,5-5,0). Сахар крови определяется натощак. Иногда сахар крови ниже нормы- гипогликемия, если выше нормы- гипергликемия. Если сахар крови превышает почечный порог (8-10ммоль/л.)- глюкозурия. Кол-во сахара в крови в норме, а в моче в избытке- почечный диабет. Исследования обмена углеводов методом сахарной нагрузки: 1 стакан сахара + 200мл. теплой воды, и в течение 3-х минут эта смесь должна быть съедена. Каждые 30 мин у больного берут кровь и определяют кол-во сахара в течение 2-3 ч., строят сахарные кривые. Если печень здорова, то максимум сахара будет через час, если больна, то раньше. Это зависит от кол-ва инсулина. Коэффициент Бодуэна- отношение сахара максимального к исходному.(1,3-1,5) Коэффициент Рафальского- постгликемический коэффициент- отношение крови через два часа к исходному уровню (0,9-1,4).
Гипергликемия- высокий уровень сахара в крови (повышенная жажда, головные боли, частое мочеиспускание, потеря веса).
Глюкозурия-наличие глюкозы в моче. В норме моча не содержит глюкозы, т.к. почки способны реабсорбировать весь объем глюкозы. Глюкозурия-симптом декомпенсированного сахарного диабета, как результат патологического увеличения глюкозы в крови.
Почечный порог-критический уровень, когда глюкоза попадает во вторичную мочу, т.к. проксимальные канальцы оказываютсяся «перегруженными».
Кривые: норма( 4,6-исх уровень;5,5-ч/з 30 мин;6,0-ч/з 60 мин;5,7-ч/з 90 мин; 4,6-ч/з 120мин), сахарный диабет (6,0-9,0-12,4-12,7-12,4), латентный сахарный диабет(4,7-7,9-11,3-10,1-9,8), заболевание печени(5,2-8,0-11,0-8,0-5,2).