3.Белки. Физико-химические свойства белков (денатурация, растворимость, электрофоретическая подвижность). Методы исследования структуры белков.
Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.
Физико-химические свойства белков:
Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.
I. Электрохимические свойства белков:
1. белки - амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО- и NH3+ групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)
2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;
3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH2 групп и белок заряжается «--».
II. Коллоидные свойства.
Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем
III. Гидрофильные свойства.
Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.
IV. Растворимость белков.
Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:
- наличия заряда;
- образования гидратной оболочки.
V. Денатурация.
Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации.
Методы исследования
4.Белки. Четвертичная структура. Гемоглобин. Миоглобин. Строение. Особенности функционирования. Гемоглобинопатии
некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами
Гемоглобин -- сложный белок, хромопротеид, дыхательный пигмент крови человека, позвоночных и некоторых беспозвоноч-ных животных. Основная функция гемоглобина -- перенос кисло-рода от органов дыхания к тканям.
Ж-120-140г/л; М-135-180г/л
Миоглобин - мономер (состоит из одной полипептидной цепи), основная его функция - запасание кислорода в тканях. Имея высокое сродство к кислороду, миоглобин легко присоединяет его и отдает кислород только при интенсивной мышечной работе, когда парциальное давление кислорода падает ниже 10 мм рт. ст.
Гемоглобинопатия - группа наследственных заболеваний , обусловленных присутствием в эритроцитах дефектных глобинов.