12.Флавиновые ферменты. Их простетические группы. Роль в биологическом окислении.
ФЛАВИНОВЫЕ ФЕРМЕНТЫ ,сложные ферменты, простетич. группами к-рых служат производные рибофлавина. У нек-рых Ф. ф. простетич. группой является флавинмононуклеотид (ФМН), к-рый состоит из остатка рибофлавина и фосфорной к-ты. Простетич. группа большинства Ф. ф.— флавинадениндинуклеотид (ФАД), в состав к-рого входит один остаток рибофлавина, два остатка фосфорной к-ты, рибоза и аденин. Ф. ф.— промежуточные переносчики водорода в цепи биологическою окисления .
2 группа: флавиновые коферменты, производные витамина В2. Сюда относят:
- флавинмононуклеотид (ФМН);
- флавинадениндинуклеотид (ФАД).
Ребитол и изоалоксазин образуют витамин В2. Витамин В2 и остаток фосфорной к-ты образуют ФМН. ФМН в соединении с АМФ образуют ФАД.
[рис. изоалоксазиновое кольцо соединено с ребитолом, ребитол с фосфорной к-той, а фосфорная к-та – с АМФ]
ФАД и ФМН являются коферментами дегидрогеназ. Эти ферменты катализируют отщепление от субстрата водорода, т.е. участвуют в реакциях окисления–восстановления. Например СДГ – сукцинатдегидрогеназа – катализирует превращение янтарной к-ты в фумаровую. Это ФАД-зависимый фермент. [рис. COOH-CH2-CH2-COOH® (над стрелкой – СДГ, под – ФАД и ФАДН2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновые ферменты (флавинзависимые ДГ) содержат ФАД, который в них является первоисточником протонов и электронов. В процессе хим. реакций ФАД превращается в ФАДН2. Рабочей частью ФАД является 2 кольцо изоалоксазина; в процессе хим. реакции идет присоединение двух атомов водорода к азотам и перегруппировка двойных связей в кольцах.
Флавиновые ферменты принимают участие в окислении жирных к-т в окислит,декарбоксилировании пировиноградной и о-кетоглутаровой к-т окислении янтарной к-ты в цикле трикарбоновых к-т (сукцинатдегидрогеназа).
13.Терминальные стадии биологического окисления. Цитохромы. Роль цитохромоксидазы в овр (по Каминской)
Биологическое окисление (тканевое дыхание) – это окисление в клетках тканей организма органических веществ(углеводов, жирных кислот, глицерина, аминокислот) под действием ферментов класса оксиредуктаз с целью получения организмом энергии. Суть биологического окисления состоит в дегидрировании субстрата и ступенчатом транспорте водорода и электронов по цепочке ферментов расположенных на мембране митохондрий на конечный акцептор – кислород.
Начинают процесс окисления первичные дегидрогеназы, коферментом которого является НАД. В составе НАД содержится витамин РР, который является акцептором протонов и электронов. В результате образуется восстановленная форма НАДН2Следующим акцептором являются флавиновы ферменты( вторичные дегидрогеназы). ФАД – простетическая группа. В составе ФАД-витамин В-2, котрый принимает протоны и электроны. Образуется восстановленная форма ФАДН2Дальше протоны и электроны переходят на KoQ и на этом заканчивается первая стадия биологического окисления, которая характеризуется транспортом протонов и электронов.Далее происходит терминальная (заключительная) стадия окисления, которая характеризуется транспортом протонов и электронов. Протоны остаются в межмембранном пространстве под ферментом цитохромом.
Цитохромы – это сложные ферменты, содержащие в качестве простетический группы соединение, похожее на гемм, но в отличие от гемма Fe3+акцептором электронов является Fe3+, который переходит в Fe2+Транспорт электронов проходит в соответствии с их редокс потенциалом. Редокс потенциал – это восстановленный потенциал.
Биологическая роль цитохромов – активное состояние. Такой кислород связывается с протонами водорода и окисление завершается образованием воды. Транспорт протонов и электронов по цепочке ферментов на мембране митохондрий (дыхательная цепочка) сопряжен с синтезом АТФ.При переносе двух протонов и двух электронов по дыхательной цепочке синтезируются три молекулы АТФ. Теория окислительного фосфолирирования Митчелом была предложена.