3. Ензими: структура, властивості, кінетика тести початковОго рівня знань

1. Що таке ензими?

Структурні компоненти біомембран

Біокаталізатори білкової природи

Неорганічні каталізатори

Мікроелементи, що сприяють підвищенню швидкості перебігу хімічних реакцій

Органічні сполуки небілкової природи

2. За хімічною природою ензими є:

Нуклеїновими кислотами

Ліпідами

Полісахаридами

Поліпептидами

Вітамінами

3. Спільною властивістю ензимів і неорганічних каталізаторів є:

Залежність від рН середовища

Каталіз лише термодинамічно можливих реакцій

Специфічність дії

Залежність від вмісту субстрату

Залежність від дії ефектора

4. Яка з перерахованих нижче властивостей притаманна ензимам?

1. Низька молекулярна маса

2. Термолабільність

3. Люмінесценція

4. Стійкість до впливу солей важких металів

5. Термостабільність

5. Коензимом називають:

1. Білкову частину молекули ензимів

2. Неактивну форму ензимів

3. Активний центр ензимів

4. Небілковий компонент ензимів

5. Алостеричний центр ензимів

6. Функції ензимів пов’язані з:

1. Зміщенням рівноваги хімічних реакцій

2. Прискоренням хімічних реакцій

3. Сповільненням хімічних реакцій

4. Зниженням температурного оптимуму хімічних реакцій

5. Нейтралізацією продуктів хімічних реакцій

7. Роль активного центру полягає у:

1. Регуляції активності ензимів

2. Прикріпленні ензимів до мембран

3. Зв’язуванні і перетворенні субстратів

4. Взаємодії ензимів між собою

5. Зв’язуванні алостеричних ефекторів

8. Активний центр ензиму являє собою:

Місце приєднання алостеричного ефектора

Частину молекули, яка легко відщеплюється від апоензиму

Частину молекули ензиму, яка зв'язується з субстратом і забезпечує подальше його перетворення

Небілковий компонент ензиму

Будь-яку частину поліпептидної структури ензиму

9. Що відбувається з ензимами за умов високої температури?

Гідроліз

Денатурація

Утворення ензимсубстратного комплексу

Блокування активного центру

Порушення первинної структури

10. Як називаються ензими, що каталізують одну й ту саму реакцію, але відрізняються первинною структурою, фізико-хімічними властивостями?

1. Ізоензими

2. Апоензими

3. Коензими

4. Холоензими

5. Проензими

11. Яке явище лежить в основі механізму дії ензимів?

1. Утворення ензим-субстратного комплексу

2. Зближення груп, що входять до активного центру ензимів

3. Зміна просторової конфігурації

4. Зменшення електричного заряду ензиму

5. Гідроліз ензиму

12. Константа Міхаеліса дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції становить:

1. Максимальну

2. Мінімальну

3. Половину максимальної

4. Половину мінімальної

5. Третину максимальної

13. Гальмування ензиматичної реакції при надмірній концентрації субстрату пов’язане з:

Блокуванням алостеричного центру

Денатурацією ензиму

Насиченням алостеричних центрів

Насиченням активного центру

Підвищенням температури середовища

14. Конкурентні інгібітори – це речовини, які:

1. Прискорюють реакції

2. Внаслідок структурної подібності конкурують із субстратом за активний центр

3. Не впливають на швидкість ензимної реакції

4. Не є структурно подібними до субстрату ензиматичної реакції

5. Руйнують структуру молекули ензиму

15. Який механізм інгібування синтезу фолієвої кислоти сульфаніламідними препаратами?

1. Конкурентний

2. Незворотний

3. Денатурація ензимів

4. Неконкурентний

5. Зв’язування з алостеричними центрами ензимів

16. Яка речовина активує перетворення пепсиногену на пепсин?

1. Ентерокіназа

2. НСl

3. NaCl

4. АТФ

5. Жовчні кислоти

17. Який тип інгібування спостерігається при застосуванні інгібітора ацетилхолінестерази прозерину?

1. Конкурентне

2. Зворотне

3. Неконкурентне

4. Безконкурентне

5. Алостеричне

18. Конкурентним інгібітором сукцинатдегідрогенази є:

1. Сукцинат

2. Аланін

3. Малонат

4. Фумарат

5. -Кетоглутарат

19. Пептидази каталізують розщеплення:

1. Ліпідів

2. Нуклеїнових кислот

3. Полісахаридів

4. Поліпептидів

5. Олігосахаридів

20. Який ензим належить до пептидаз?

1. Уреаза

2. АТФаза

3. РНК-полімераза

4. Амілаза

5. Трипсин

21. Трипсин належить до класу ензимів:

1. Лігаз

2. Ліаз

3. Трансфераз

4. Оксидоредуктаз

5. Гідролаз

22. До підкласу пептидаз належить:

1. Амілаза

2. Рибонуклеаза

3. Пепсин

4. Ліпаза

5. ДНК-полімераза

23. До складу НАД-залежних дегідрогеназ належить вітамін:

1. В2

2. В6

3. РР

4. С

5. В₁₂

24. До піридинзалежних дегідрогеназ належать ензими, у яких під час каталізу відновлюється:

1. ФАД

2. Вітамін В₁

3. НАД⁺

4. ФМН

5. Вітамін С

25. Катал – це одиниця активності ензиму, яка виражає:

1. Кількість ензиму, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 хв.

2. Кількість ензиму, що каталізує перетворення 1 мкмоля субстрату за 1 с.

3. Кількість одиниць ензиматичної активності, що припадає на 1 мг білка

4. Кількість молекул субстрату, що перетворюється однією молекулою ензиму за хв.

5. Кількість ензиму, що каталізує перетворення 1 моля субстрату за 1 с.