Темы рефератов

1. Общие представления о доменах. Роль мультидоменной организации молекулы фермента в определении ее функциональных свойств.

2. Применение законов классической термодинамики в биохимии. Теория энергетического сопряжения.

3. Характеристика биологически активных веществ – аккумуляторов энергии.

4. Активация двухстадийных ферментативных реакций. Анализ кинетических данных.

5. Кинетические особенности ферментативных реакций в условиях избытка субстрата, избытка фермента, сравнимых по величине концентраций субстрата и фермента.

6. Стационарная кинетика трехстадийных ферментативных реакций, Основные методы раздельного определения констант скоростей промежуточных реакций.

7. рН-Зависимость двухстадийных и трехстадийных реакций. Ионизация фермента или субстрата.

8. Кинетика ферментативных реакций. Энтальпия и энтропия активации.

9. Нахождение значений рК по кривым рН-зависимостей ферментативных реакций. Методы определения кинетических параметров ферментативной реакции с использованием полной кинетической кривой.

10. Каталитические антитела (абзимы) как примитивные ферменты.

11. Механизм действия ферментов. Работы Х.Г. Кораны. Гипотеза индуцированного соответствия.

12. Структура и механизм действия оксидоредутаз.

13. Трансферазы: идентификация связи, расщепляемой в ходе реакции.

14. Гидролазы: эстеразы и пептидгидролазы, в функционировании которых участвуют активные остатки серина и цистеина. Другие пептидгидролазы, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатазы.

15. Структура и механизм действия лиаз.

16. Структура и механизм действия изомераз.

17. Структура и механизм действия лигаз.

18. Типы регуляции энзиматической активности. Полифункциональные ферменты.

19. Молекулярные основы превращения энергии в живых системах.

20. Окислительное и фотосинтетическое фосфорилирование.

21. Метаболизм ароматических соединений

22. Синтез лактозы. Теория Жакоба и Моно.

23. Биохимия питания.

24. Механизм образования кетоновых тел.

25. Роль фукозы и маннозы в метаболизме животных.

Вопросы к коллоквиуму №1

1. Аминокислотный состав белков. Методы гидролиза белков.

2. Амфотерность и реакционная способность белков.

3. АТФ, УДФ, ТМФ, строение и функции.

4. Биохимия - наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях в процессе жизнедеятельности соединений. История развития биохимии. Роль отечественных ученых в развитии биохимии.

5. ГТФ, ЦДФ, строение и функции.

6. Денатурация и ренатурация белков.

7. ДНК, биологическая роль, локализация в клетке. Биологическое значение двуспирального строения ДНК. Принцип комплиментарности и его биологическая роль.

8. Изоэлектрическое состояние белковой молекулы.

9. Какие белки относятся к липопротеидам и где они встречаются?

10. Какие белки относятся к фосфопротеидам и какова их роль в организме?

11. Какие свойства положены в основу классификации белков.

12. Какое строение имеет гем в гемоглобине и миоглобине. Функции гемоглобина и миоглобина.

13. Качественное и количественное определение аминокислот в гидролизатах белков.

14. Классификация аминокислот (примеры).

15. Классификация протеидов. Белковый компонент и простетическая группа в протеидах.

16. Методы биохимических исследований белков и их характеристика.

17. Методы выделения белков из биологического материала.

18. Методы гидролиза белков. Качественное и количественное определение аминокислот в гидролизатах белков.

19. Методы определения аминокислот.

20. Молекулярный вес белков, методы его определения.

21. Мононуклеотиды. Нуклеозидмоно-, нуклеозидди-, нуклеозидтрифосфаты и их физиологическая роль.

22. Образование полипептидов, примеры реакций.

23. Особенности строения вторичной структуры белка (-спираль и -складчатый слой).

24. От чего зависит заряд белка в водном растворе. Почему он различен для различных белков?

25. Отличия протеидов от протеинов. Примеры протеидов от протеинов.

26. Пептиды, примеры, значение, функции. Строение полипептидной цепи.

27. Понятие и цвиттер - ионе.

28. Понятие о доменах и надвторичной структуре.

29. Понятие о макро-, микро- и ультромикроэлементах. Характеристика основных классов химических соединений, входящих в состав живой материи.

30. Понятие о сложных белках, их роль.

31. Природные пептиды (карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситовазопрессин и др.), их применение и значение.

32. Пуриновые и пиримидиновые основания.

33. РНК, ее виды, биологическая роль, локализация в клетке.

34. Роль белков в построении живой материи. Элементарный состав белка.

35. Роль и использование белков, пептидов и аминокислот в народном хозяйстве.

36. Содержание белков в тканях и органах. Элементарный состав белков.

37. Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работа Данилевского А.Я. и Фишера Э.

38. Способы гомогенизации биологического материала. Методы определения гомогенности белковых препаратов.

39. Способы очистки белковых препаратов.

40. Статическая, динамическая и функциональная биохимия. Общая биохимия, ее предмет и задачи.

41. Структура белковой молекулы. Типы связей, обеспечивающих поддержание структур белковой молекулы.

42. Углеводные компоненты нуклеиновых кислот.

43. Факторы, вызывающие денатурацию. Какие связи разрушаются?

44. Ферментативная функция белков. Черты сходства и различий в действии неорганических катализаторов и биокатализаторов.

45. Физические свойства белков и аминокислот.

46. Форма белковых молекул.

47. Функции беков.

48. Характеристика простых белков.

49. Характеристика разделов биохимии. Значение биохимии для развития биологии, медицины, сельского хозяйства и промышленности.

50. Химические свойства аминокислот.

51. Хроматографическое разделение белков и аминокислот.

52. Хромопротеиды и их роль в организме.

53. Чем обусловлены реакции осаждения белков.

54. Что представляют собой гликопротеиды и какова их роль в организме?

55. Что такое нуклеопротеиды, из каких компонентов они состоят?