Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
бх мазмуны жауаптары.docx
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
666 Кб
Скачать
☆

8.Ферменттік реакцияның жүру механизмі. Ферменттік реакциялардың түрлері(тура және кері реакция). Әртүрлі факторлардың ферметтік реакцияға әсерін көрсетіңіз.

Ферменттік әсерету механизмі. Химиялықреакциялардыңжылдамдығыреакцияғатүсетінмолекулалардыңсоқтығысужиілігінебайланысты. Алсоқтығысужиілігімолекулалардыңконцентрациясыменортаныңтемпературасынабайланысты.

Температураның артуына  қарай молекулалар қозғалысыныңкинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуының  жиілігіне әсеретеді. Сонымен қатар  реакцияныңөтуіүшінмолекулалардыңсоқтығысуыжеткіліксіз. Бұл кезде  оларактивті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, олардареакция  үшінқажетті энергияныңбіршама  артық қорыболуы тиіс. Мұндайэнергияныактивацияэнергиясыдепатайды. Ферментосыреакцияғақажетактивацияэнергиясынкемітеді. Олүшінферментреакцияғаұшырайтынзаттыңмолекуласымен (онысубстратдепатайды)бірігіпкомплекстүзеді. КомплекстіқысқашаФ + С (фермент+ + субстрат) депбелгілейді. Бұлкомплекстіңтүзілуінеәлдеқайдаазмөлшердегіэнергияқажет.

Фермент + субстрат аралықкомплексінтүзукезінде субстрат молекулаларыбіраздеформацияғаұшырайды, сондықтанреакцияның активация энергиясыкемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілікбайланыстарынәлсіретедіжәнемолекуланыбелгілібірреакцияғанеғұрлымқабілеттіетіпшығарады. Комплекстіңтүзілуіспектрлікметодтардыңжәрдемімендәлелденген.

Ф+С аралықкомплексінтүзуде субстрат ферменттіңбүкіл молекуласымен  емес, оныдактивтікорталықтардеп  аталатынжекелегең учаскелерімен  қосылады. Ферменттіңәрбір молекуласында 1—2 активтікорталық бар екендігіанықталып отыр.

Активтік орталықтықкеңістіктік  құрылысы мен химиялықтабиғатыбелгілі  бір субстратқағанасай келетіндейболып қалыптасқан. Бұл фермент  басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің  талдаушылық қасиетінбелгілейді.

Органикалықзаттар мен ферменттердің  структурасынзерттей келе, Э.. Фишер  фермент пен субстраттың кедістіктіксәйкестігініңжақындығыженіндеқорытындышығарып, фермент субстратқақұлпыныңкілтіндейсәйкескеледідепсипаттады.

9.Ферменттердің белсенділгі ,ферменттік реаксиялардың күшейткіштері (активаторлар) мен тежегіштер (ингивиторлар) тежегіштіктің тиіптпрін түсіндіріңіз ,бәсекелестік , бәсекелестік емес ,бәсекелессіз .

Фермент активтілігі ортада əртүрлі химиялық реакциялардың болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреуі фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екінші бір заттар фермент əрекетін баяулатады, тіптіоны тежейді. Мұндай заттар ингибиторлар (тежегіштер) деп аталады.Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді. Ұлпаларда кездесетін кейбір ферментерді (оксидоредуктазаларды, катепсиндерді) құрамында бос сульфгидрильдік топтары бар қосылыстар (глутатион, цистеин) активтендіреді.

Ингибиторлар ферменттік реакцияларды тежейді. Мысалы, инсектицидтер холинэстераза ферментінің əсерін тежейді, ол ферменттің активті орталығымен байланысады да, жүйке жүйесін тырыстырып істен шығарады, парализдейді.Бір ферментке активатор ретінде əсер ететін, ал екіншісі ферментке ингибитор ретінде əсер ететін заттар да бар. Мысалы, тыныс алу жүйесіндегі цианидтер цитохромоксидаза ферментінің əрекетін тияды, ал папаин, каталаза ферменттерінің активтілігін арттырады.

Проферменттер (латын тілінде pro –алдыңғы, бұрынғы жəне фермент деген сөзден шыққан) – ферменттердің активті емес түрі. Безді эпителийде бірқатар протеолиттік ферменттер активті емес күйде – проферменттер түрінде синтезделеді. Мысалы, пеп-син қарынның ішкі қабатында пепсиноген проферменті түрінде түзіледі, трипсин ұйқы безінде трипсиноген түрінде түзіледі Осының арқасында проферменттер түзілген жасушалар мен ұлпалар өздерін өздері бүлдіріп бұзбайды. Проферменттердің активті түрге (ферментке) айналуын физиологиялық жəне биохимиялық жағдайлар реттейді. Проферменттің активтену процесі былай болады: пептидтік байланысты үзу арқылы профермент молекуласынан бір пептид немесе бірнеше пептид бөлініп ажырайды, осының нəтижесінде ферменттің керекті конформациясы қалыптасады жəне оныңактивті орталығы ашылады. Активсіз түрден активті түрге айналу механизмі əртүрлі. Активті топтары парализатормен (ингибитор) байланысқан кейбір ферменттер, сол тобы ыдырағанда активті түрге айналады. Мысалы, активсіз пепсиноген немесе трипсиноген, полипептидті табиғаты бар ингибитордан бөлінгенде, активті

пепсин мен трипсинге айналады. Трипсиноген, химотрипсиноген ұйқы безінде синтезделеді де, он екі елі ішекке барады, сол жерде екеуі активтенеді. Бұл кездетрипсиногеннің N- соңынан гексапептид (Вал-Асп-Асп-Асп-Асп-Лиз) ажырап бөлінеді жəне трипсин ферменті пайда болады.

Изофермент дегеніміз – (грек тілінен аударғанда isos – тең, бірдей және фермент деген сөзден шыққан) —  бір ферменттің әр түрі, олардың полипептидтік құрылысында бір-бірінен айырмашылықтары, өзгешеліктерінің болуы. Олар бір түрге жататындардың ағзасында немесе жеке клеткасында кездеседі, олардың катализдік активтілігі әр түрлі болады. Изоферменттер немесе изоэнзимдар — бұл ферменттiң бiр реакциясын катализдейтiн көптiк формалары, бiрақ субстратқа, катализделетiн (белсендiлiк ) реакцияның максимал жылдамдығына, электрофоретиялық қуаттылығына немесе реттегіш қасиеттерінің жақындығына,жеке алғанда физикалық және химиялық қасиеттері бойынша бiр-бiрiмен айырмашылығы болады.