62.Пути нейтрализации аммиака. Орнитиновый цикл

В кл-ках активно происх-ит связ-ие аммиака с образ-ем нетокс-ых соед-ий, кот-ые вывод-ся из орг-ма с мочой. Эти р-ции можно считать р-циями обезвреж-ния аммиака. В разных тканях и органах обнар-но несколько типов таких р-ций.

1.Осн-ой р-цией связ-ия аммиака, протек-щей во всех тканях орг-ма, явл-ся синтез глутамина под дейс-ем глутамин-синтетазы:

Глутамин легко транспор-ся через клет-ые мембраны путём облегчённой диффузии (для глутамата возможен только активный транспорт) и пост-ет из тканей в кровь. Основными тканями-поставщикам:и глутамина служат мышцы, мозг и печень. С током крови глутамин транспорт-ся в киш-ик и почки.

2. В кл-ках кишечника под дей-ем фермента глутаминазы происх-ит гидролит-ое освобожд-ие амидного азота в виде аммиака

3.В почках также проис-ит гидролиз глутамина под дейс-ем глутаминазы с образ-ем аммиака. Этот пр-сс явл-ся одним из мех-ов рег-ции кислотно щел-го равновесия в орг-ме и сох-ния важн-ших катионов для поддер-ия осмот-го давления. Глутаминаза почек знач-но индуцир-ся при ацидозе, образ-щийся аммиак нейтрал-ет кислые продукты обмена и в виде аммонийных солей экскретируется с .Эта р-ция защ-ет орг-зм от излишней потери ионов Na⁺ и К⁺, кот-ые также могут испол-ся для вывед-ия анионов и утрач-ся.

4.Ещё одной р-цией обезвреж-ния аммиака в тканях можно считать синтез аспарагина под действием аспарагинсинтетазы

5. Наиболее знач-ые кол-ва аммиака обезвр-ся в печени путём синтеза мочевины. 

Орнитиновый цикл(ОЦ)

ОЦ в печени вып-ет 2 ф-ции:

-превр-ие азота аминок-т в мочевину, кот-ая экскретир-ся и предот-ет накопл-ие токсичных продуктов( аммиака);-синтез аргинина и пополн-ие его фонда в орг-ме.

Мочевина – осн-ой конечный продукт азотистого обмена, в составе кот-го из орг-зма выд-ся до 90% всего выводимого азота .Экскреция мочевины в норме сост-ет ∼25 г/сут.

Реакции синтеза мочевин:

Связыван-ие аммиака в печени с диоксидом углерода с образ-ем карбамоилфосфата под дейст-ем карбамоилфосфатсинтетазы I

2. Далее под действием орнитинкарбамоилтрансферазы карбамоильная группа карбамоилфосфата перен-ся на α-аминок-ту орнитин, и обр-ся другая α-аминок-та – цитруллин

3. связыване цитруллин с аспартатом и образ-ие аргининосукцинат (аргининоянтарную к-ту)

4. Далее фермент аргининосукцинатлиаза (аргининосукциназа) расщ-ет аргининосукцинат на аргинин и фумарат

5. Аргинин подвся гидролизу под дейсем аргиназы, при этом обрся орнитин и мочевина. Кофакторами аргиназы явлся ионы Са²⁺ или Мn²

6. орнитин взаимет с новой моллой карбамоилфосфата, и цикл замся.

Суммарное уравнение синтеза мочевины:

СО₂ + NH₃ + Аспартат + 3 АТФ + 2 Н₂О → Мочевина + Фумарат + 2 (АДФ + Н₃Р0₄) + АМФ + H₄P₂O₇.

63. Трансл-я. Его локализ-ия. Стадии,усл-я,актив-я АК. ТР-биосинтез белка на матрице РНК. Надо: мРНК, 20АК,ист-к энергии-ГТФ, рибосомальные белки и ферм-ы, рРНК. Стадии: инниц-я, элонг-я,термин-я. Атк:Ак дается энергия,потом к ней +тРНК и тащит АК в рибосому, тРНК отщ-ся вместе с энергией.Центры:1)центр связывания мРНК 5”конца(М) 2)Пептидильный(П) акт-ся нужн.тРНК 3)Аминоацильный(А)-связывание комплекса аминоцил тРНК 4)пептидил трансферазный-обр-ие пептидной связи

64.Инници-я.Начало синтез.Надо:мРНК,ГТФ,2 субъед.(малая -18SрРНК,35белков,большая-28SрРНК, 5,8SрРНК,5SрРНК)3 фактора инниц-и (ИФ), метионин, тРНК для него. Стадии: обр-е первого компл-са из мРНК,малой субъед.и ИФ-3-узнавание стартового кодона (АУГ)2)Добав-ние вторичного комплекса(метионил тРНК,ИФ-2,ГТФ),+большой субъед.Локал-я в цитплазме

65.Элонгация.Надо: 20АК,тРНК для них,ф-р Э-ГТФ,скорость 20АК в сек. Цикл-й процесс. Стадии: 1)транслоказа перем-е тРНК из А центра в Т центр 2)Акт-ия в П центре нужной тРНК,обр-е комплекса ацил тРНК, прис-ие аминоцил тРНК к А центру

66.Терминация.Надо:стоп кодон(консенс -кодон) они активир-ю фактор терм-ии, отделяют П центр от пустой тРНК(рибосома диссоциирует) –первичный белок---нативная стр-ра(фодинг с уч-ем шаперонов).

67.энергет обмен, понятия бх термодинамики. макроэргические соед-я Метаболи́зм (обмен в-в) 2 стадии: 1) катаболизма –разл-е сложных в-в (энерг освоб-ся) ; 2) анаболизма с синтез сложн в-в (энерг исп-ся). Ферменты действуют как биолог. катализаторы и снижают энергию активации хим. р-ции; позволяют регул. метабол. пути в ответ на измен. ср. кл. или сигналы от др. кл. У аэробов ассимиляция в 3 этапа: 1.подгот.,2. бескислор. и 3.кислородный. У анаэробов, а также у аэробов при недостатке О2 асмиляция происходит в два этапа: подготовит. и бескислор (в отл-е от пред-го запас-ся меньше энергии). Макроэр. соед. – сложн соед-я, богатые энерг. Эти соед-ия образ. в рез-те фото- и хемосинтеза и биолог. окисления ( (АТФ), (АДФ), а также пирофосфат (H4P2O7), полифосфаты (полимеры метафосфорной кис-ы — (НРО3)n * Н2Ои др.). самое важное макроэргическое соед-я (АТФ) – нуклеотид (аденозином +3 остатками фосфорной кислоты), роль универ.аккумулятора и переносчика энергии, которая освобождя-ся при послед-м отщеплении по одной фосфатных групп). (АДФ) – нуклеотид (аденозин + 2 оста-ка фосфорн к-ты). Энергия макроэрг.связей используется для соверш. любой работы: активации соед-ий (например, глюкозы, чтобы могла начаться цепь ее окислительных превращений), синтеза биополимеров (нуклеиновых кислот, белков, полисахаридов), избират. поглощения в- из окруж. кл.ср.и выброса из кл.ненужных продуктов, мышечного сокращения и восстан. активного сост. орг-ма и т. д.

68)Принципы структурно-функц-й орг-ии электронно-транспортной (дыхательной) цепи митохондрий. Этапы диссимиляции 1)расщепление сложных орг/в-в до мономеров. 2)гликолиз (бескислор-й) ос-ся в гиалоплазме, с мембранами н6не связан, учавствуют ферменты С6Н12О6 →2 С3Н4О3 (пируват) + 2Н +энерг. (из этой энергии обр-ся 2 АТФ из 2 АДФ), 3)кислородный в митохондриях (в матриксе и в мембранах) учавст-т ферменты, расщепляется пируват. 3.1. расщепл-е пирувата 2С3Н4О3 + 3 Н2О → 3СО2 + 10Н 3.2. цикл трикарбоновых кислот , в его рез-те дегидрирования выдел-ся 5 пар водорода (4 НАД-Н2 и 1 ФАД-Н2). 3.3. Электронно-трансп-я цепь (ЭТР). Реакции: 1. Ат Н с помощью ферментов пост-т во внутреннюю мембрану митохондрий, образующую кристы, где и окисляется. 2. протон Н выносится переносчиками на наружн пов-ть крист в межмембр-е пр-во. 3. Электроны водор переносятся на внутреннюю поверхность мембраны крист и тут же присоединяются к кислороду с помощью фермента оксидазы, образуя отрицательно заряженный активный кислород. 4. Разноименно заряженные ионы по обе стороны мембраны создают электрическое поле и начитает действовать протонный канал. Он возникает в молекулах ферментов АТФ-синтетазы, которые встроены во внутреннюю мембрану, образующую кристы. 5. Через протонный канал протоны водорода устремляются внутрь митохондрии, воздавая высокий уровень энергии, большая часть который идет на синтез АТФ, а протоны, взаимодействуя с активным кислородом, образуют воду и молекулярный кислород. Таким образом, кислород, поступающий в митохондрии в процессе дыхания, необходим для присоединения протонов водорода. При его отсутствии весь процесс в митохондриях прекращается, так как перестает функционировать электронно-транспортная цепь.

Общая реакция кислородного этапа: 2 С3Н4О3 + 6 О2+ 36АДФ +36Ф → 6 СО2+36 АТФ+42 Н2О.

Флавопротеины  флавинмононуклеотид (FMN) или флавин-адениндинуклеотид (FAD). Эти ферменты переносят водород. Железосерные белки и цитохромы-переносящие электроны., хиноны- водород или электроны.