Аминокислоты.

Аминокислоты – это органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа – СООН и аминогруппа – NH₂.

В зависимости от удаления аминогруппы от карбоксильной группы различают -, β-, -аминокислоты и т.д.

Классификация аминокислот определяется атомом углерода, связанного с аминогруппой: ближайший к карбоксильной группе атом углерода обозначается , следующий – буквой β и т.д.

β  β 

CH₃ – CH – COOH CH₂ – CH₂ – COOH

| |

NH₂ NH₂

-аминопропионовая β-аминопропионовая

кислота кислота

В природе встречаются только -аминокислоты, другие аминокислоты в природе не встречаются.

-аминокислоты – гетерофункциональные соединения. Они обязательно содержат карбоксильную группу и аминогруппу, находящиеся у одного и того же атома углерода.



NH₂ – CH – COOH

|

R

В состав белков входят 19 аминокислот и одна иминокислота. Все природные аминокислоты имеют тривиальные названия.

Аминокислоты классифицируют несколькими способами в зависимости от признака, положенного в основу их деления на группы. Одним из классификационных признаков служит химическая природа радикала (R).

R – CH – COOH

|

NH₂

Строение R	Название	Сокращённое название аминокислотного остатка
Алифатические. Н – CH3 – CH3 – CH – | CH3 СH3 – CH – CH2 – | CH3 CH3 – CH2 – CH – | CH3 Содержащие ОН – группу. HO – CH2 – СH3 – CH – | OH	Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Серин Треонин	Gly Ala Val Leu Ile Ser Thr

Содержащие СООН – группу. НООС – СН2 – HOOC – CH2 – CH2 – Содержащие NH2CO – группу. NH2CO – CH2 – N H2CO – CH2 – CH2 – Содержащие NH2 – группу. NH2 – (CH2)3 – CH2 – NH2 – C – NH – (CH2)2 – CH2 – || NH Серосодержащие. HS – CH2 – CH3 – S – CH2 – CH2 – Ароматические. – СН2 – НО – – СН2 – Гетероциклические. СН2 – | NH N – CH2 – NH Иминокислота. – COOH NH (полная формула)

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Аспарагин Глутамин Лизин Аргинин Цистеин Метионин Фенилаланин Тирозин Триптофан Гистидин Пролин

Asp Glu Asn Gln Lys Arg Cys Met Phe Tyr Trp His Pro

Основным источником -аминокислот для живого организма служат пищевые белки. Многие -аминокислоты синтезируются в организме, некоторые необходимые для синтеза белков -аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми: валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан (в таблице незаменимые аминокислоты подчёркнуты).

Изомерия аминокислот.

Аминокислоты обладают оптической активностью, кроме глицина. Во всех -аминокислотах -атом углерода (асимметрический атом) связан с четырьмя разными заместителями, поэтому все эти аминокислоты могут существовать в виде двух изомеров (являющихся зеркальными отображениями друг друга). Каждый изомер относят к D- или L-ряду в зависимости от того, совпадает его конфигурация с конфигурацией D-глицеринового альдегида или нет. Расположение аминогруппы NH₂ – в проекционной формуле слева соответствует L-конфигурации, а справа – D-конфигурации. В состав белков животных организмов входят только L-аминокислоты.

COOH COOH

| |

H – C^* – NH₂ H₂N – C^* – H

| |

СН₃ СН₃

D(–)-аланин L(+)-аланин

Оптически активные вещества встречаются в виде пар антиподов-изомеров, физические и химические свойства которых одинаковы, за исключением одного – способности вращать плоскость поляризованного луча в противоположные стороны. Направление вращения плоскости поляризации обозначается знаком (+) – правое вращение, (–) – левое вращение.

Знак вращения не связан с принадлежностью соединения к L- или D-ряду. Так, L_серин имеет знак вращения (–), а L-аланин – (+).

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. В зависимости от состава радикала (R) – они могут быть сладкими, горькими и безвкусными.

Получение аминокислот.

Основной способ получения аминокислот – замещение атома галогена на аминогруппу в галогенозамещённых кислотах. Этот способ аналогичен получению аминов из алкилгалогенидов и аммиака. Выделяющийся при замещении галогеноводород связывают избытком аммиака:

Р (красный)

CH₂ – COOH + Cl₂  Cl – CH – COOH + HCl

| |

R R

Cl – CH – COOH + 2NH₃ → NH₂ – CH – COOH + NH₄Cl

| |

R R

Смесь аминокислот получают обычно кислотным гидролизом белков.

Химические свойства аминокислот.

Аминогруппа – NH₂ определяет основные свойства аминокислот, так как способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счёт наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа – СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

NH₂ – CH – COOH + HCl → [H₃N⁺ – CH – COOH]Cl^-

| |

R R

NH₂ – CH – COOH + NaOH → H₂N – CH – COONa + H₂O

| |

R R

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединяться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

H₂N – CH – COOH  H₃N⁺ – CH – COO^-

| |

R R

Кислотно-основные превращения в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:

H₃N⁺ – CH – COO^-

|

R



H₃N⁺ – CH – COOH  H₂N – CH – COOH  H₂N – CH – COO^-

| | |

R R R

к ислотная среда (рН 1,0) нейтральная среда (рН 7,0) щелочная среда (рН 11,0)

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от числа функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы – СООН, одна – NH₂), лизин – щелочной (одна группа – СООН, две – NH₂).

Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определённую концентрацию ионов водорода.

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

H₂N – CH – COOH + HNO₂ → HO – CH – COOH + N₂ + H₂O

| |

R R

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):

HCl

H₂N – CH – COOH + R₁ – OH → H₂N – CH – COOR₁ + H₂O

| |

R R

Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки – CO – NH –, например:

H₂N–(CH₂)₅–COOH + H₂N–(CH₂)₅–COOH → H₂N–(CH₂)₅– CO – NH – (CH₂)₅–COOH + H₂O

аминокапроновая кислота димер

n NH₂ – CH – COOH → (... – NH – CH – COO – ...)_n + (n – 1) H₂O

| |

R R

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое количество амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

Полиамиды -аминокислот называются пептидами ( в полипептидах группы – CO – NH – называются пептидными связями).

Качественные реакции аминокислот.

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет.

2. При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в жёлтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греческого ксантос – жёлтый).