Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
1 курс стом. ф-т, биоорг. хим., Рус..doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.04.2025
Размер:
206 Кб
Скачать
☆

3. Гидролиз спиртового раствора мыла.

В пробирку поместить крупинку мыла, полученного в опыте №2 и прибавить 1 кап. спиртового раствора фенолфталеина. Покраснения не наблюдается. Это подтверждает, что полученное мыло – соль жирных кислот, не содержит щелочи. В эту же пробирку добавить 5-10 кап. дистиллированной воды. Что наблюдается? Объяснить уравнением реакции.

Занятие 11-12. Тема. Аминокислотный состав белков и пептидов.

Актуальность темы: структурными компонентами живых клеток являются макромолекулы, которые выполняют разнообразные функции (ферменты, гормоны и др.), мономерными единицами которых являются аминокислоты. Биологические свойства белков определяет их аминокислотный состав. В белках выявлены 20 аминокислот, которые высвобождаются при гидролизе белков. Все они являются L- α -аминокислотами.

Конкретные цели:

  1. Интерпретировать особенности строения α-аминокислот как основы биополимеров – белков, которые являются структурными компонентами всех тканей организма.

  2. Делать выводы о вариантах превращений в организме α-аминокислот и анализировать зависимость образования из них физиологически активных соединений (ФАС) от строения и реакционной способности.

  3. Объяснять механизм образования биогенных аминов и их влияние на физиологические функции организма.

  4. Уметь анализировать качественные реакции на α-аминокислоты для определения аминокислотного состава белков и использовать биуретовую реакцию для количественного определения белков.

Ориентировочная карта для самостоятельного изучения студентами учебной литературы при подготовке к занятию.

Содержание и последовательность действий

Указания к учебным действиям

1. Строение α-аминокислот.

1.1. В тетрадь протоколов опытов выписать алгоритм лабораторной работы.

1.2. Написать структурные формулы 20 протеиногенных L-аминокислот как основы белковых молекул.

2. Классификация аминокислот.

2.1. Объяснить классификацию аминокислот по строению углеродной цепи.

2.2. Объяснить классификацию аминокислот по способности к синтезу в организме.

2.3. Объяснить классификацию аминокислот по полярности радикала.

3. Общие свойства аминокислот.

3.1. Оптические свойства аминокислот.

3.2. Химические свойства аминокислот как гетерофункциональных соединений:

а) образование функциональных производных карбоновых кислот (соли, сложные эфиры, амиды, галогенангидриды);

б) образования производных аминогруппы (реакции алкилирования, ацилирования, образование солей с минеральными кислотами, основаниями).

3.3. Кислотно-основные свойства аминокислот.

4. Химические реакции α-аминокислот in vivo и in vitro.

4.1. Написать уравнение реакций декарбоксилирования аминокислот с образованием биогенных аминов (глутаминовая кислота, серин, гистидин, триптофан) и объяснить их физиологические функции.

4.2. Написать схему реакций дезаминирования, трансаминирования аминокислот и объяснить их физиологическую роль.

4.3. Написать схему уравнения реакций образования амидов глутаминовой и аспарагиновой кислоты и объяснить их физиологичное значение.

5. Реакции качественного и количественного определения α-аминокислот.

5.1. Реакция Ван-Слайка.

5.2. Реакция Серенсена.

5.3. Качественные реакции на α -аминокислоты, пептиды, белки.