2.Белки. Строение, уровни организации, денатурация.
Белки – это высокомолекулярные, непериодические органические полимеры мономерами которых являются аминокислоты.
В состав белков входят атомы: С, Н, О, N, S, Р, иногда Fe, Сu, Zn. Белки синтезируются на рибосомах цитоплазмы, рибосомах ЭПС, рибосомах митохондрий и хлоропластов.
Схема строения аминокислоты |
Соединение двух аминокислот называется дипептидом, трех – трипептидом и т.д.
Связь называется пептидной от греч. пепсис – пищеварение. Этот термин напоминает о том, что связь гидролизуется пищеварительным ферментом желудочного сока пепсином.
Уровни организации белков.
Уровень организации |
Признаки |
Химические связи |
1.Первичная структура (линейная) Уникальна и определяет свойства, форму, функции белка. |
Линейная последовательность аминослот в полипептидной цепи .
|
Ковалентные (пептидные) связи между карбоксиль- ной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.
|
2.Вторичная (спиральная)
|
.
|
спираль и стабилизирована водородными связями между CO- одной аминокислоты и NH-группами другой аминокислоты соседних витков спирали. Характерна для ферментов. -структура – слоистая из нескольких параллельно расположенных полипептидных цепей, связанных водородными связями. Пример: фибриллярные белки – фиброин шелка, кератин волос.
|
3.Третичная (глобулярная)
|
Третичная структура белка - трехмерная пространственная упаковка -спиралей и -слоев. Эта структура уста навливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи нескольких типов
|
Ионные, дисульфидные мостики(-S–S-), гидрофоб- ные, водородные: 1) ионные- за счет взаимодействия между( -) и(+) заряженными боковыми группами;2) гидрофобные - за счет неполярных радикалов объединяющихся друг с другом;3) дисульфидные - образуются между атомами серы; 4) водородные- за счет взаимодействия между атомами радикалов.
|
4.Четвертичная (суперструктура из нескольких глобул – субъединиц).
IV структура гемоглобина |
Четвертичная структура представлена ассоциантом - из нескольких глобул -субъединиц. |
В основном силы межмолекулярного притяжения, а также водородные, ионные и ковалентные. Пример: гемоглобин состоит из 4х субъединиц белка (2х α-спиралей +2х β- структур). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гемма; инсулин состоит из 2х субъединиц. |
α-спираль
-структура
-спираль
- полипептидная цепь закручена в
Разрушения природной конформации белка - денатурация. Вызывают:
t, давление, облучение, химических веществ (спирт, ацетон, кислоты, щелочи). При t40-50ºС белки денатурируют необратимо (соли тяжелых металлов – Рb,Hg, Cu, Cd, Zn, As, концентрированные растворы кислот и щелочей). Ренатурация - восстановление структуры белка. Белок ренатурирует только если не разрушена первичная структура.
Это свойство белков используется в медицинской и пищевой промышленности для получения антибиотиков, вакцин, сывороток, ферментов.