Строение ферментов.

В пространственной структуре фермента можно выделить отдельные участки, которые выполняют те или иные функции (активный центр, контактный участок, каталитический участок, АЛЛОСТЕРИЧЕСКИЙ центр).

Активный центр - это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. Он обычно располагается в гидрофобном углублении (недоступном для молекул воды), изолируя субстрат от воды. В образовании активного центра участвуют боковые группы АК, причём эти АК могут находиться на разных участках полипептидной цепи, но при формировании пространственной конфигурации фермента они укладываются т.о., что располагаются в области активного центра. В образовании активного центра принимают участие следующие группы боковых цепей АК:

- NH2 (АРГ,ЛИЗ)

- СООН (АСП, ГЛУ)

- SH (ЦИС)

- ОН (СЕР,ТРЕ)

- ИМИДАЗОЛ (ГИС)

- ГУАНИДИНО группа Фенольное кольцо (ТИР)

Остальные АК поддерживают пространственную конфигурацию активного центра фермента и обеспечивают его реакционную способность.

Контактный участок (субстратная площадка) - это место в активном центре фермента, где происходит связывание субстрата с его активным центром. Контактный участок обеспечивает специфическое сродство субстрата к ферменту.

Каталитический участок – место в активном центре, где проходит сама каталитическая реакция.

Аллостерический (регуляторный) центр - участок в молекуле фермента, расположенный вне активного центра. К аллостерическому центру могут присоединяться различные вещества, которые отличаются по структуре от молекул субстрата – регуляторы (аллостерические эффекторы). Они могут влиять на конформацию активного центра фермента. В роли регуляторов чаще всего выступают гормоны, лекарственные вещества и др. химические соединения.

11. Коферменты и их функции в ферментативных реакциях. Витаминные коферменты. Примеры реакций с участием витаминных коферментов. Тиаминовые коферменты, тдф.

Коферменты - низкомолекулярные органические вещества не белковой природы. Коферменты являются или акцепторами, или донорами различных атомов, или даже атомных групп. Они чаще всего содержат в своём составе различные витамины, следовательно, их делят на две группы:

1.Витаминные.

2.Невитаминные.

Витаминные коферменты:

Флавиновые коферменты содержат в своём составе витамин В 2.

1 .ФМН - ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД.

2.ФАД - ФЛАВИИАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД. ФАД*Н2

ФМН и ФАД связанны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ. Участвуют в реакциях ДЕГИДРИРОВАНИЯ.

Пантотеиновые коферменты содержат в своём составе витамин ВЗ (ПАНТОТЕИНОВАЯ К-ТА). KO-F A (HSK.O-A - HS КОЭНЗИМ А). КОФЕРМЕНТ АЦИЛИРОВАНИЯ.

Никотинамидные коферменты содержат в своём составе витамин РР (НИАЦИН).

1.НАД (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИД).

2.НАДФ (НИКОТИНАМИДАДЕНИНДИНУКЛЕОТИДФОСФАТ).

НАД и НАДФ также связаны с ферментами ДЕГИДРОГЕНАЗАМИ, которые в окислительно-восстановительных реакциях (реакции ДЕГИДРИРОВАНИЯ) - анаэробные ДГ.

Пиридоксиновые коферменты содержат в своём составе витамин В6.

ПАФ - ПИРИДОКСАМИНОФОСФАТ.

ПФ - ПИРИДОКСАЛЬФОСФАТ. Участвует в реакциях превращения АК:

1.Реакции ПЕРЕАМИНИРОВАНИЯ (ТРАНСАМИНИРОВАНИЕ). Связан с ферментами АМИНОТРАНСФЕРАЗАМИ.

2.РЕАКЦИИ ДЕКАРБОКСИЛИРОВАНИЯ АК.

Невитаминные коферменты:

Не содержат в своём составе витаминов, но участвуют в каталитических превращениях.

1 .НУКЛЕОТИДЫ: АТФ, ЦТФ (синтез ФОСФОЛИПИДОВ); УДФ, УТФ, ГТФ (синтез

ГЛИКОГЕНА).

2.ПРОИЗВОДНЫЕ ПОРФИРИНА: ГЕМ, ЦИТОХРОМЫ, КАТАЛАЗА.

3.ПЕПТИДЫ: ГЛУТАТИОН – ТРИПЕПТИД, содержащий ГЛУ-ЦИС-ГЛИ. Он связан с ферментами ОКСИДОРЕДУКТАЗАМИ. Участвует в окислительно-восстановительных реакциях.