Тема 1.2. Білки, амінокислоти: будова, властивості, біологічна роль. Класифікація.

1.2.1. Амінокислоти: будова, Класифікація, властивості, біологічна роль.

Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається близько 300 амінокислот, їх можна умовно розділити на дві групи:

1) вільні амінокислоти (непротеїногенні), що не беруть участі в утворенні білків. Так, безліч «небілкових» АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків.

2) протеїногенні, ковалентно зв'язані одна з одною у складі пептидів і білків.

Непротеїногенні амінокислоти більш різноманітні в порівнянні з протеїногенними.

До складу білків входить 20 АК у α-формі, розташованих в різній, але строго визначеної для кожного білка послідовності.

-амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом групи R (бічний ланцюг).

Амінокислоти класифікуються відповідно: за хімічною будовою:

аліфатичні – гліцин (Глі), аланин (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей);

оксикислоти – серін (Сер), треонін (Тре);

дикарбонові – аспарагінова кислота (Асп), глутамінова кислота (Глу);

двоосновні – лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);

ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);

сіркоутримуючі – цистеін (Цис), цистин (Цит), метіонін (Мет).

за біохімічним призначенням:

глюкогенні – через ряд хімічних перетворень надходять на шлях гліколізу (окислення глюкози) – Глі, Ала, Тре, Вал, Асп, Глу, Арг, Гіс, Мет.

кетогенні – беруть участь в утворенні кетонових тіл – Лей, Іле, Тир, Фен.

за харчовою цінністю:

незамінні – не синтезуються в організмі – Гис, Іле, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у дітей – Арг, Гис.

замінні – інші.

За рахунок наявності в молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам властиві кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів.

Фізико-хімічні властивості амінокислот. За хімічними властивостями амінокислоти, що мають у своєму складі амінні і карбоксильні групи, є амфотерними електролітами.

Біполярність молекул амінокислот обумовлює такі їхні властивості, як гарна розчинність у воді, високі значення діелектричних постійних і температури плавлення.

Функціональні групи амінокислот різноманітні, що дозволяє виявляти більшість їх за допомогою кольорових реакцій. Багатьох з них, дуже чуттєвих і специфічних, виявляють навіть в малих кількостях у складі складних сумішей, біологічній сировині рослинного і тваринного походження, білках. Реакція з нінгідрином лежить в основі кількісного визначення амінокислот і білків.

Таблиця 5

Класифікація протеїногенних амінокислот

Назва	Структура	Скорочена назва
1	2	3
I. Неполярні або гідрофобні амінокислоти
l. L-Аланін (α –амінопропіонова кислота)		Ала (Ala)
2. L-Валін (α – аміноізовалеріа-нова кислота)		Вал (Val)
3. L-Лейцин (α – аміноізокапроно-ва кислота)		Лей (Leu)
4. L-Ізолейцин (α-аміно-β-метилвалеріанова кислота)		Иле (Ile)
5. L-Триптофан (α-аміно-β-індолілпропіоно-ва кислота)		Три (Try)
6. L-Пролін (пірролідин-α-карбонова кислота)		Про (Pro)
7. L-Фенілаланін (α-аміно-β-фенілпропіонова кислота)		Фен (Phe)
8. L-Метіонін (α-амино-γ-метилтіо-масляна кислота)		Мет (Met)

Продовження таблиці 5

II. Полярні (гідрофільні) незаряджені амінокислоти
1	2	3
9. Гліцин (амінооцтова кислота)		Гли (Gly)
10. L-Серин (α-аміно-β-оксипро-піонова кислота)		Сер (Ser)
11. L-Треонін (α-аміно-β-окси-масляна кислота)		Тре (Thr)
12. L-Цистеїн (α-аміно-β-тіопро-піонова кислота)		Цис (Cys)
13. Цистин		Цит (Cyt)
14. L-Тирозин (α-аміно-β-параокси-фенілпропіонова кислота)		Тир (Туr)
15. L-Аспарагін (амід аспарагінової кислоти)		Асн (Asn)
16. L-Глутамин (амід глутамінової кислоти)		Глн (Gln)
III. Негативно заряджені (кислі) амінокислоти
17. L-Аспарагіноа кислота (α-аміно-бурштинова кислота)		Асп (Asp)

Продовження таблиці 5

1	2	3
18. L-Глутамінова кислота (α-аміноглута-рова кислота)		Глу (Glu)
IV. Позитивно заряджені (основні) амінокислоти
19. L-Лізин (α, ε-диамінокапронова кислота)		Лиз (Lys)
20. L-Аргінін (α-аміно-β-гуанідинвалеріанова кислота)		Арг (Arg)
21. L-Гістидин (α-аміно-β-імідазолілпро-піонова кислота)		Гис (His)

Аміногрупи амінокислот (пептидів, білків) можуть вступати в реакцію з карбонільними групами альдегідів і цукрами, що відновлюються. Це реакції меланоїдиноутворення.

Одержувані з амінокислот альдегіди мають приємний запах. Сполучення запахів різних альдегідів визначає аромат багатьох харчових продуктів.

Утворення пептидного зв'язку. Якщо карбоксильна група однієї АК ацилує аміногрупу іншої АК, то утворюється амідний зв'язок, який називають пептидним. Тому пептиди – це сполуки, які утворені з залишків -АК, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.

Даний зв'язок достатньо стабільний і розрив його відбувається лише за участю каталізаторів – специфічних ферментів. За допомогою такого зв'язку АК об'єднуються в достатньо довгі ланцюжки, які носять назву поліпептидних.

Поліпептиди, які здатні мимоволі формувати і утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацією, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні поліпептидами певної довжини. Тільки маючи певну просторову будову, білок може функціонувати.