1. Малые органические молекулы: аминокислоты.

2. Макромолекулы, белки, их строение, свойства; функции.

Содержание лекции:

1. Малые органические молекулы: аминокислоты.

Разнообразие органических соединений определяется, в том числе и разнообразием функциональных групп, входящих в них.

Аминокислоты - это малые органические молекулы, в состав которых входят аминогруппа и карбоксильная группа. Содержание в клетке - 0,4% от общей массы.

Общая формула их включает карбоксильную группу СООН, аминогруппу NН2 и радикальную группу. Аминокислоты - мономеры белков. В образовании белковых молекул участвуют так называемые - аминокислоты, в которых карбоксильная группа и аминогруппа находятся у одного атома углерода.

В природе известно 20 аминокислот (основные или Протеиногенные), входящих в состав белков. Всего в природе известно 200 аминокислот.

Как вы думаете, почему в детских садах в рацион питания обязательно включается гречневая каша? Гречка содержит большой набор незаменимых аминокислот.

Аминокислоты:

1) Заменимые (синтезируют животные и растение): аланин, аспарагин, гистидин, глицин, аспарагиновая кислота, глютамин, глютаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин.

2) Незаменимые (синтезируют растения, грибы, бактерии): аргинин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

2.Макромолекулы: Белки.

Белки - важнейший структурный материал клетки.

  В организме человека содержится более 5 млн. типов белков. Содержание белков в организме человека:

- В мышцах - 80%;

- В коже -63%;

- В печени - 57%;

- В костях - 28%.

- Другие примеры белков и где они находятся: перья, шерсть, волосы, ногти, когти, гемоглобин, иммуноглобулин, фибрин, желатин, лизоцим ...

В 1728 г. Я.Бекарри выделил из пшеничной муки белок - клейковину и исследовал его свойства. В 1839 г. Г.Мулльдер назвал белки протеинами (от гр. «Протос» - первый. В 1810 г. Ж.Гей-Люссак и Л.Биспор установили элементарный состав белков.

                 Особенности строения белков

Белки — это высокомолекулярные полимерные молекулы, состоящие из остатков аминокислот. В белках аминокислоты с соединены между собой с помощью пептидной связи, которая образуется при взаимодействии между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Это прочная ковалентная связь. С его помощью могут образовываться дипептиды, три пептиды и т.д.. Цепочка более 10 аминокислот - полипептид.

          Уровень структурной организации:

Молекулы белков отличаются сложной пространственной структурой белков это обусловлено количеством и порядком расположения аминокислот в полипептидной цепи карбоксильной и аминогруппы аминокислоты в полипептидной цепи регулярно повторяются. Это позволяет им взаимодействовать между собой, образуя водородные связи. Эти связи определенным образом изменяют положение в пространстве отдельных участков полипептидной цепи, создавая вторичные структуры белковой молекулы в виде спиральных или складчатых участков. Различные спиральные и складчатые участки белковой молекулы также взаимодействуют между собой. Это происходит с помощью гидрофобных или электростатических взаимодействий между ними или в следствии образования водородных или даже ковалентных связей между отдельными радикалами аминокислот. Таким образом, возникает третичная структура белка. Четвертичная же структура (мультимер) белка возникает в результате объединения нескольких белковых молекул в единый структурный - функциональный комплекс.

  Свойства белков. Разнообразие.

        Свойства белков зависит от структуры, состава и последовательности расположения аминокислот. Расположение различных типов аминокислотных радикалов в одной точке пространства создает уникальные условия для протекания биохимических реакций, а складчатые участки белковой цепи проявляют значительную устойчивость к воздействию внешних факторов.

 Высокая молекулярная масса предает белкам свойства, характерные для коллоидных систем.

Белки, как и аминокислоты, имеют амфотерные свойства.

         По форме белковой молекулы белки делят на три большие группы - фибриллярные, глобулярные и промежуточные.

         По химическому составу белки делят: а) простые (в составе только аминокислоты) б) сложные (в составе есть небелковая молекула).

         По происхождению: растительные, животные, бактериальные, вирусные.

         По свойствам: кислые, нейтральные, основные, гидрофильные и т.д..

      Действие различных факторов на белок.

       Пространственная структура белков может нарушаться под влиянием изменения температуры, давления, разного вида облучения, химической среды (кислоты, щелочи, спирты), физических факторов (соли тяжелых металлов). В этом случае сначала разрушается полипептидная цепь. Этот процесс называется денатурацией. Она может быть обратной (ренатурацией), когда после прекращения действия денатурирующего фактора белок самостоятельно восстанавливает свою структуру, и необратимо, когда после прекращения действия фактора восстановление структуры белка не происходит. Деструкция - процесс разрушения первичной структуры белков. Коагуляция - увеличение белковых молекул, их слипание и выпадение в виде осадка.

             Функции белков. Разнообразие.

Именно особая пространственная структура позволяет белкам выполнять большинство их функций.

Группа белков	Функции	Примеры
Структурные белки	Входят в состав соединительных тканей. Участвуют в образовании скелета, связок, кожи, перьев, шерсти и других производных эпидермиса.	Коллаген, кератин, эластин, протеины.
Ферменты	Являются катализаторами биохимических реакций. Обеспечивают жизнедеятельность организма.	Трипсин, пероксидазы, Алкогольдегидрогеназа
Гормоны	Регулируют обмен веществ в организме.	Инсулин, Гликоген
Транспортные белки	Обеспечивают в организме транспорт кислорода, жирных кислот, липидов и других соединений.	Гемоглобин, гемо цианин, альбумин
Сократительные белки	Обеспечивают сокращение мышц	Актин, миозин
Запасающие белки	Участвуют в создании организма запасающих веществ, которые необходимы для обеспечения дальнейшей жизнедеятельности.	Яичный альбумин, казеин
Токсины	В зависимости от образа жизни организма, который их производит, они могут служить как средством защиты, так и средством нападения.	Змеиный яд, дифтерийный токсин
Защитные белки	Образуют комплексы с чужими белками, инактивируя их. Участвуют в процессе свертывания крови.	Антитела, фибриноген, тромбин

Контроль знаний и умений:

Дать ответы на вопросы: 1.Какие функции в живых системах выполняют белки? 2.Как работают ферменты? 3.Какие защитные белки являются компонентами в живых системах? Домашнее задание: Изучить конспект, § 9-10, Лек. № 5

Лекция № 6

Тема: Малые органические молекулы: нуклеотиды. Макромолекулы: нуклеиновые кислоты, их строение, свойства, функции.

Базовые понятия и термины: Нуклеиновые кислоты, ДНК, РНК, р-РНК, т-РНК, и-РНК, аденин, гуанин, цитозин, тимин, урацил.

       План:

1. История открытия нуклеотидов.

2. Понятия: нуклеотиды.

3. Понятия: нуклеиновые кислоты, и их строение, разнообразие.

4. Правило Е.Чаргаффа.

5. Параметры ДНК. Комплиментарность.

6. Структура ДНК.

7. Свойства и функции нуклеиновых кислот: ДНК, РНК.

  Содержание лекции:

«Нуклеотиды — это те соединения,

которые связывают прошлое с будущим»

1. История открытия нуклеотидов.

В 1868 г. Ф.Миллер выделил нуклеотиды из ядер клеток гноя. Это были органические соединения, содержащие углерод, фосфор, азот и имели они кислотные свойства.

2.Нуклеотиды являются мономерами нуклеиновых кислот, которые состоят из моносахарида: пентоза (рибоза в молекулах РНК и дезоксирибоза в молекулах ДНК), остатка фосфорной кислоты и азотистого основания. Из этих основ в состав РНК входят аденин (А), гуанин (Г), урацил (У) и цитозин (Ц), а в состав ДНК - аденин (А), гуанин (Г), тимин (Т) и цитозин (Ц). (Особенности нуклеотидов в основном определяется азотными основами, которые входят в их состав, поэтому условно нуклеотиды обозначают первыми буквами названий основ.)

Особенности нуклеотидов в основном определяются азотными основаниями, входящих в их состав. Поэтому, условно нуклеотиды обозначают первыми буквами названий основ. Нуклеотиды способны к полимеризации. Проявляют амфотерные свойства. Нуклеотиды хорошо растворимы в воде.

Кроме того, что нуклеотиды являются мономерами нуклеиновых кислот, они еще играют роль коферментов, без которых не может работать целый ряд важных ферментов. Еще одна функция нуклеотидов - образование макроэргических соединений путем присоединения остатков фосфорной кислоты. Именно в такой форме сохраняется и используется энергия, получаемая из пищи или, производится путем фотосинтеза или химических реакций живых организмов. Циклические формы нуклеотидов играют важную роль в регуляции целого ряда процессов в клетках и организме в целом.

3. Нуклеиновые кислоты - это линейные биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды. В живых организмах они представлены рибонуклеиновыми кислотами (РНК) и дезоксирибонуклеиновыми кислотами (ДНК).

В большинстве случаев ДНК имеют вид двойной полинуклеотидной цепи (по данным Д. Уотсон и Ф.Крик, 1953 г.). Нуклеотиды ДНК содержат в своем составе дезоксирибозу и одну из четырех основ - аденин, гуанин, тимин или цитозин. Две нити ДНК соединены между собой водородными связями, образованными основами, которые входят в состав нуклеотидов. Такие связи могут образовывать только определенные пары: гуанин - с цитозином, а аденин - с тимином. Водородные связи между другими компонентами нуклеотидов создают молекуле ДНК форму спирали.

Физические свойства НК (как и типичных полимеров): в основном растворимы в воде и растворах солей, способны образовывать гели.