Скелетная мышечная ткань

Источником развития скелетной мышечной ткани являются миотомы сомитов. Стадии развития скелетного мышечного волокна:

• Миобластическая стадия. Клетки миотомов превращаются в миобласты и мигрируют к местам закладки мышц. Миобласты делятся митозом. Часть миобластов обособляется в виде миосателлитоцитов, которые сохраняют свойства малодифференцированных клеток до конца жизни.

• Миосимпластическая стадия. Миобласты располагаются в виде цепочек и сливаются друг с другом. Образуются миосимпласты. В их цитоплазме образуются миофибриллы из сократительных белков, которые начинают синтезироваться ещё в миобластах. Миофибриллы лежат на периферии миосимласта, ядра занимают центральное положение.

• Стадия миотубул. В симпластах увеличивается число миофибрилл. Длина их увеличивается.

• Стадия зрелого мышечного волокна. В эту стадию объём миофибрилл увеличивается до такой степени, что они занимают основную массу волокна, смещаясь в центр и сдвигая ядра на периферию.

Строение мышечного волокна

Мышечные волокна являются структурно-функциональным элементом скелетной мышечной ткани. Они имеют длину до 20-30 см, толщину около 100 мкм. Состоят из двух частей:

• симпласта;

• миосателлитоцитов.

Мышечное волокно снаружи покрыто сарколеммой. Сарколемма состоит из толстой базальной мембраны и плазмолеммы мышечного волокна. Между базальной мембраной и плазмолеммой в отдельных участках имеются углубления, в которых расположены миосателлитоциты. Миосателлитоциты – камбиальные клетки скелетной мышечной ткани. Миосателлитоцит – типичная одноядерная клетка, окруженная своей плазмолеммой, имеет слабо развитые органеллы.

Миосимпласт содержит множество (до несколько тысяч) ядер, лежащих на периферии волокна, под сарколеммой.

Протоплазму волокна называют саркоплазмой. В ней находятся органеллы общего значения (за исключением центриолей), органеллы специального значения – миофибриллы, и включения.

Строение миофибрилл

Миофибриллы, числом до двух тысяч в одном волокне, занимают основную часть волокна. Их длина равна длине волокна, диаметр до 2 мкм. В каждой миофибрилле при световой микроскопии обнаруживается исчерченность – чередование светлых и тёмных дисков. В поляризованном свете тёмные диски имеют двойное лучепреломление и поэтому тёмные диски называются анизотропными, или А-дисками. Светлые диски не имеют двойного лучепреломления и называются изотропными, или И-дисками.

Посередине И-диска проходит тёмная полоска, которая называется Z-линией, или телофрагмой. На поперечном разрезе телофрагма представляет собой решётку, в узлах которой закрепляются актиновые филаменты.

В центре А-диска находится более светлая полоска Н, а посередине её проходит тёмная линия М, или мезофрагма.

Участок миофибриллы, лежащий между соседними Z-линиями, называется саркомером. Саркомер – структурно-функциональная единица миофибриллы. В состав саркомера последовательно входят:

• Z-линия;

• ½ диска I;

• диск А;

• ½ диска I

• вторая Z-линия.

Каждый саркомер состоит из тонких актиновых и толстых миозиновых филаментов.

В составе тонких (диаметр 5 нм) актиновых филаментов входят белки:

• актин;

• тропонин;

• тропомиозин.

Молекулы актина имеют глобулярное строение – G-актин. Эти молекулы соединяются вместе в длинные цепочки – фибриллярный, F-актин. В актиновых филаментах две цепи F-актина образуют двойную спираль. В бороздках между цепями спирали лежат молекулы тропомиозина. К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Молекула тропонина состоит из трёх субъединиц: TnT, TnI, TnC. TnT осуществляет прикрепление тропонина к тропомиозину. TnC отвечает за связывание с ионами кальция. TnI препятствует взаимодействию миозина с актином.

Толстые филаменты (диаметр 12 нм) содержат белок миозин. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может сгибаться в двух местах – шарнирных участках. Головка миозина имеют АТФ-азную активность и способна расщеплять АТФ с образованием энергии. Молекулы миозина соединяются в пучки и образуют толстые миозиновые филаменты. По периферии толстых филаментов находятся участки, содержащие головки миозина. Центральная часть не содержит головок.

В составе саркомера толстые филаменты лежат только в диске А. Тонкие филаменты расположены в диске I, но концами частично заходят в диск А между миозиновыми филаментами. Та часть диска А, которая содержит и актиновые и миозиновые филаменты, выглядит на срезах более тёмной, а та его часть, которая содержит только миозиновые филаменты, светлее. Эта часть диска А, которая содержит только миозиновые филаменты, и составляет полоску Н. Таким образом:

• диск I состоит из актиновых филаментов;

• полоска Н диска А состоит из миозиновых филаментов;

• на периферии диска А есть зона пересечения актиновых и миозиновых филаментов.

На поперечном срезе миофибриллы можно видеть, что в зоне пересечения вокруг одной толстой филаменты лежат шесть тонких филамент.

Тонкие филаменты неподвижно прикреплены к Z-линиям. В состав Z-линий входят белки α-актинин, десмин, виментин.

Линия М в центре Н-полоски – место соединения всех миозиновых филаментов друг с другом. В их скреплении участвуют белки миомезин и С-белок.

Другие органеллы скелетного мышечного волокна

Среди органелл общего значения в скелетном мышечном волокне хорошо развитая агранулярная (гладкая) эндоплазматическая сеть, которая называется саркоплазматическим ретикулумом (СПР). Саркоплазматический ретикулум при помощи ферментов накапливает ионы кальция. В некоторых участках плазмолемма мышечного волокна образует глубокие впячивания в виде трубочек, которые проходят перпендикулярно волокну через всю его толщину. Они называются Т-трубочками. Т-трубочки окружают каждую миофибриллу. К Т-трубочкам с обеих сторон подходят цистерны СПР – Т-цистерны. Вместе с Т-трубочками Т-цистерны образуют триады – особую мембранную систему. Триады играют важную роль в инициации мышечного сокращения.

Мышечные волокна содержат также крупные митохондрии с многочисленными кристами.

Включения, характерные для скелетной мышечной ткани, - гликоген, липидные капли, которые используются для получения энергии, а также пигмент миоглобин. Миоглобин является железосодержащим пигментом, аналогичным гемоглобину, и способен связывать кислород.

Механизм мышечного сокращения

Общепринятой теорией является модель мышечного сокращения, предложенная Х.Хаксли (в 1954 г.). Это теория скольжения нитей. Суть этой теории заключается в следующем:

• нервный импульс проходит по нервному волокну и передаётся на плазмолемму мышечного волокна;

• электрический импульс идёт по Т-трубочке вглубь мышечного волокна и передаётся на лежащие рядом Т-цистерны СПР;

• мембраны СПР после деполяризации становятся проницаемыми для ионов;

• ионы кальция выходят из Т-цистерны, связываются с молекулами ТnC;

• при связывании ионов кальция изменяется конфигурация тропонина и на актиновых филаментах открываются активные центры для связывания головок миозина (которые в состоянии расслабления были закрыты TnI);

• головки миозина начинают взаимодействуют с молекулами актина: они изгибаются в шарнирных областях и создают тянущиеся усилия;

• это вызывает скольжение тонких нитей относительно толстых, в результате чего происходит укорочение саркомера и сокращение мышечного волокна.

Для возвращения головки миозина в исходное положение необходима энергия АТФ, которая распадается благодаря АТФ-азной активности миозина.

Отдельное мышечное сокращение является результатом сотен циклов образования и разъединения мостиков. Активное сокращение, которое приводит к полному взаимному перекрыванию между тонкими и толстыми филаментами, продолжается до тех пор, пока не будут удалены ионы Са.

При отсутствии нервных импульсов ионы кальция вновь откачиваются в СПР, и тропонин-тропомиозиновый комплекс вновь закрывает участки связывания миозина на актине.

Длина филаментов при сокращении не изменяется, но поскольку актиновые филаменты заходят глубже между миозиновыми филаментами:

• длина I-дисков уменьшается;

• длина Н-полоски уменьшается, хотя длина А-диска остается неизменной;

• Z-линии сближаются и уменьшается протяженность саркомера в целом.