- •1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин
- •2.Ковалентна модифікація ферментів.
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.
- •2. Принципи регуляції активності ферментів
- •3 .Коферментні функції піридоксину
- •4.Екзергічні та ендергічні біохімічні реакції – роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні
- •1.Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори,коферменти)
- •4.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів та метаболічних шляхів, компартменталізація метаболічних процесів в клітині.
- •1.Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •3.Коферментні функції нікотинаміду.
- •4.Основні стадії катаболізму біомолекул: білків, вуглеводів, ліпідів.
- •5.Ферменти біологічного окислення, особливості протікання реакцій за їх участю: над(ф)-залежні дегідрогенази;флавін залежні дегідрогенази; KoQ; цитохроми.
- •2. Коферменти та кофактори
- •3. Коферментні властивості рибофлавіну
- •5. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.
- •2.Активація ферментів
- •3.Коферменті функції пантотенової кислоти
- •4.Анаплеротичні й амфіболічні реакції
- •5.Надмолекулярні комплекси дихального ланцюга
- •1. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів
- •3. Коферментні ф-ції ретинолу.
- •1.Ферменти, класифікація ферментів, номенклатура. Шифр ферментів.
- •2.Регуляторні ферменти та їх регуляція. Модулятори
- •3.Коферменти, переносники хімічних груп
- •4.Екзергічні та ендоергічні реакції
- •5.Схема хеміостатичного механізму спряження транспорту
- •1. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).
- •2. Ковалентна модифікація ферментів
- •3. Коферментні функції аскорбінової кислоти
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.
- •5. Інгібітори транспорту електронів в дихальному ланцюгу мітохондрій.
- •2.Активатори ферментів
- •3.Коферментні функції нікотинаміду
- •1.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів. Мультиферментні комплекси.
- •2.Коферменти та кофактори
- •3.Коферментні функції пантотенової кислоти
- •4.Екзергічні та ендоергічні біохімічні реакції; роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні.
- •5.Хеміосмотична теорія окисного фосфорилювання, її унікальність та спільність принципів генерації енергії в різних живих системах.
2.Регуляторні ферменти та їх регуляція. Модулятори
Алостеричні ферменти — це різновид регуляторних ферментів, що, крім активного центру, мають додатковий регуляторний (алостеричний) центр, з яким взаємодіють алостеричні регулятори (ефектори, модулятори). Алостеричні ефектори можуть бути як позитивними, тобто такими, що збільшують каталітичну активність ферменту (алостеричні активатори), так і негативними, тобто такими, що її гальмують (алостеричні інгібітори). За своєю молекулярною будовою алостеричні регуляторні ферменти складаються, як правило, з декількох поліпептидних ланцюгів, тобто мають четвертину структуру. Активний та регуляторний (алостеричний) центри локалізуються на різних білкових субодиницях — каталітичній та регуляторній, відповідно. Модифікація каталітичної активності такого ферменту здійснюється шляхом передачі на каталітичні субодиниці конформаційних змін із регуляторних субодиниць, які відбуваються в останніх після взаємодії з ліганда- ми — ефекторами. існують два фізичних стани алостеричного ферменту, що відрізняються своєю конформацією та каталітичною активністю: каталітичний (релаксований) стан (R-стан — relaxed, англ.) та інгібірований (напружений) стан (T-стан — tensed, англ.) Зворотний перехід між R- та T-станами залежить від взаємодії ферменту з алостеричними ефекторами (активатором або інгібітором, відповідно), які, взаємодіючи з місцями зв’язування на регуляторній субодиниці ферменту, стабілізують його молекулу в одному з конформаційних станів.
Ковалентна модифікація ферментів
Постсинтетична ковалентна модифікація ферментних білків є одним із поширених механізмів контролю за перебігом метаболічних процесів. Шляхами такої модифікації є зворотне фосфорилювання-дефосфорилювання (найбільш поширений механізм регуляції), метилування, аденілування, АДФ-рибозилювання білків-ферментів.
Фосфорилюють білки спеціальні ферменти протеїнкінази (протеїнфосфокінази), що за рахунок кінцевого (γ-) фосфату АТФ здійснюють фосфорилювання серинового чи треонінового (деякі протеїнкінази — тирозинового) радикалу відповідного білка: Зворотна реакція — дефосфорилювання білків — каталізується протеїнфос- фатазами: Субстратами протеїнкіназ є численні ферментні білки (глікогенфосфорилаза, кіназа фосфорилази b, глікогенсинтетаза, тригліцеридліпаза, піруватдегідрогеназа, ацетил-КоА-карбоксилаза тощо), деякі білки мембранних каналів, гістони хроматину тощо Фосфорилювання багатьох білків-ферментів трансформує їх у каталітично активну форму (фосфорилювання глікогенфосфорилази, кінази фосфорилази b, тригліцеридліпази тощо); фосфорилювання інших ферментних білків (глікогенсинтетази, β-ГОМК-редуктази) є, навпаки, механізмом їх інактивації. Швидкість фосфорилювання-дефосфорилювання білків коливається, як правило, в межах від декількох секунд до декількох хвилин, відповідно до необхідності включення або виключення певної фізіологічної функції клітини. У регуляції численних біохімічних функцій та фізіологічних процесів бере участь унікальна протеїнкіназа, що активується циклічним аденозинмонофосфатом (цАМФ) — вторинним посередником у дії на клітину багатьох фізіологічно активних сполук