- •1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин
- •2.Ковалентна модифікація ферментів.
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.
- •2. Принципи регуляції активності ферментів
- •3 .Коферментні функції піридоксину
- •4.Екзергічні та ендергічні біохімічні реакції – роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні
- •1.Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори,коферменти)
- •4.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів та метаболічних шляхів, компартменталізація метаболічних процесів в клітині.
- •1.Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •3.Коферментні функції нікотинаміду.
- •4.Основні стадії катаболізму біомолекул: білків, вуглеводів, ліпідів.
- •5.Ферменти біологічного окислення, особливості протікання реакцій за їх участю: над(ф)-залежні дегідрогенази;флавін залежні дегідрогенази; KoQ; цитохроми.
- •2. Коферменти та кофактори
- •3. Коферментні властивості рибофлавіну
- •5. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.
- •2.Активація ферментів
- •3.Коферменті функції пантотенової кислоти
- •4.Анаплеротичні й амфіболічні реакції
- •5.Надмолекулярні комплекси дихального ланцюга
- •1. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів
- •3. Коферментні ф-ції ретинолу.
- •1.Ферменти, класифікація ферментів, номенклатура. Шифр ферментів.
- •2.Регуляторні ферменти та їх регуляція. Модулятори
- •3.Коферменти, переносники хімічних груп
- •4.Екзергічні та ендоергічні реакції
- •5.Схема хеміостатичного механізму спряження транспорту
- •1. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).
- •2. Ковалентна модифікація ферментів
- •3. Коферментні функції аскорбінової кислоти
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.
- •5. Інгібітори транспорту електронів в дихальному ланцюгу мітохондрій.
- •2.Активатори ферментів
- •3.Коферментні функції нікотинаміду
- •1.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів. Мультиферментні комплекси.
- •2.Коферменти та кофактори
- •3.Коферментні функції пантотенової кислоти
- •4.Екзергічні та ендоергічні біохімічні реакції; роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні.
- •5.Хеміосмотична теорія окисного фосфорилювання, її унікальність та спільність принципів генерації енергії в різних живих системах.
2. Ковалентна модифікація ферментів
Постсинтетична ковалентна модифікація ферментних білків є одним із поширених механізмів контролю за перебігом метаболічних процесів. Шляхами такої модифікації є зворотне фосфорилювання-дефосфорилювання (найбільш поширений механізм регуляції), метилування, аденілування, АДФ-рибозилювання білків-ферментів.
Фосфорилюють білки спеціальні ферменти протеїнкінази (протеїнфосфокінази), що за рахунок кінцевого (γ-) фосфату АТФ здійснюють фосфорилювання серинового чи треонінового (деякі протеїнкінази — тирозинового) радикалу відповідного білка:
E-OH + АТФ = E-O-Ф + АДФ
Зворотна реакція — дефосфорилювання білків — каталізується протеїнфосфатазами:
Е-О-Ф + Н20 = Е-ОН + Фн
Субстратами протеїнкіназ є численні ферментні білки (глікогенфосфорилаза, кіназа фосфорилази b, глікогенсинтетаза, тригліцеридліпаза, піруватдегідрогеназа, ацетил-КоА-карбоксилаза тощо), деякі білки мембранних каналів, гістони хроматину тощо.
Фосфорилювання багатьох білків-ферментів трансформує їх у каталітично активну форму (фосфорилювання глікогенфосфорилази, кінази фосфорилази b, тригліцеридліпази тощо); фосфорилювання інших ферментних білків (глікогенсинтетази, β-ГОМК-редуктази) є, навпаки, механізмом їх інактивації.
АДФ-рибозилування – приєднання білка, що підлягає ковалентній модифікації, АДФ-рибозильного радикалу, який відщеплюється від складної молекули НАД.
3. Коферментні функції аскорбінової кислоти
Реакціями, де участь LАК є остаточно з’ясованою, є гідроксилювання біомолекул в ході таких біохімічних перетворень:
– біосинтезу колагену, а саме в посттрансляційній модифікації білка з утворенням зрілого колагену шляхом гідроксилювання залишків проліну та лізину до відповідних гідроксіамінокислот; в процесі гідроксилювання проліну до 4-гідроксипроліну бере участь Fe2+ — аскорбатзалежний фермент пролілгідроксилаза — роль L-АК полягає в регенерації відновленої форми іона заліза, необхідного для каталітичного циклу;
– біосинтезу дофаміну, норадреналіну та адреналіну (етапи гідроксилювання в циклі та бічному кільці катехоламінів);
– біосинтезу стероїдів (численні реакції гідроксилювання на етапах утворення холестерину та біологічно активних стероїдних гормонів);
– біосинтезу серотоніну (реакція гідроксилювання триптофану); – катаболізму тирозину (через стадію утворення гомогентизинової кислоти).
У більшості біокаталітичних процесів, що перебігають за участю L-АК, беруть участь також іони заліза (Fe2+—Fe3+), що виступають у ролі зворотних донорів електронів і утворюють у процесі реакцій токсичну для біоструктур молекулярну форму (Fe3+—О–), яка може стимулювати реакції перекисного окислення біомолекул. Як вже зазначено для реакції гідроксилювання проліну, L-АК в цих реакціях виконує специфічну антиоксидантну функцію, забезпечуючи регенерацію відновленої форми заліза, тобто знешкоджуючи високоактивну молекулярну структуру (Fe3+—О–).
C Аскорбінова кислота
|
■ Приймає участь в реакціях гідроксилювання залишків проліну і лізину для біосинтезу колагену. ■ Синтез дофаміну, катехоламінів, стероїдів, серотоніну, тирозину (часто з участю Fe+2,Fe+3). ■ Антиоксидантні властивості. ■ Стимулює фагоцитарну активність лейкоцитів, допомагає у формуванні антитіл. |