- •1.Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин
- •2.Ковалентна модифікація ферментів.
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні, амфіболічні шляхи метаболізму.
- •2. Принципи регуляції активності ферментів
- •3 .Коферментні функції піридоксину
- •4.Екзергічні та ендергічні біохімічні реакції – роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні
- •1.Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори,коферменти)
- •4.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів та метаболічних шляхів, компартменталізація метаболічних процесів в клітині.
- •1.Будова та механізми дії ферментів. Активний та алостеричний (регуляторний) центр.
- •3.Коферментні функції нікотинаміду.
- •4.Основні стадії катаболізму біомолекул: білків, вуглеводів, ліпідів.
- •5.Ферменти біологічного окислення, особливості протікання реакцій за їх участю: над(ф)-залежні дегідрогенази;флавін залежні дегідрогенази; KoQ; цитохроми.
- •2. Коферменти та кофактори
- •3. Коферментні властивості рибофлавіну
- •5. Послідовність компонентів дихального ланцюга мітохондрій. Молекулярні комплекси внутрішніх мембран мітохондрій.
- •2.Активація ферментів
- •3.Коферменті функції пантотенової кислоти
- •4.Анаплеротичні й амфіболічні реакції
- •5.Надмолекулярні комплекси дихального ланцюга
- •1. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів
- •3. Коферментні ф-ції ретинолу.
- •1.Ферменти, класифікація ферментів, номенклатура. Шифр ферментів.
- •2.Регуляторні ферменти та їх регуляція. Модулятори
- •3.Коферменти, переносники хімічних груп
- •4.Екзергічні та ендоергічні реакції
- •5.Схема хеміостатичного механізму спряження транспорту
- •1. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).
- •2. Ковалентна модифікація ферментів
- •3. Коферментні функції аскорбінової кислоти
- •4. Загальні закономірності обміну речовин: катаболічні, анаболічні та амфіболічні реакції.
- •5. Інгібітори транспорту електронів в дихальному ланцюгу мітохондрій.
- •2.Активатори ферментів
- •3.Коферментні функції нікотинаміду
- •1.Внутрішньоклітинна локалізація ферментів. Мультиферментні комплекси.
- •2.Коферменти та кофактори
- •3.Коферментні функції пантотенової кислоти
- •4.Екзергічні та ендоергічні біохімічні реакції; роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні.
- •5.Хеміосмотична теорія окисного фосфорилювання, її унікальність та спільність принципів генерації енергії в різних живих системах.
3.Коферменти, переносники хімічних груп
Нуклезидфосфати:
АТФ — перенос фосфатних, піридофосфатних, аденозильних радикалів
АДФ, УТФ — перенос моносахаридних радикалів
УДФ, ЦТФ — перенос холіну та етаноламіну
ЦДФ — перенос аміногруп; декарбоксилювання
Піридоксалеві коферменти:
Піридоксальфосфат, Піридоксамінфосфат, Коензим ацилювання (КоА; КоА-SH) — перенос ацильних радикалів
Тетрагідрофолієва к-та (ТГФК) — перенос одновуглецевих радикалів (формільного, оксиметильного, метильного)
Ліпоєва к-та — перенос ацетильних радикалів
4.Екзергічні та ендоергічні реакції
Екзергонічні реакції (процеси) — такі, що супроводжуються вивільненнямхімічної енергії, необхідної для функціонування живих організмів.
Найбільш важливими екзергонічними процесами в живих системах є окислювальні реакції, що каталізуються окислювально-відновлювальними ферментамимембран мітохондрій. Енергія, яка вивільняється в окислювальних реакціях,здебільшого акумулюється у формі макроергічних сполук. Ендергонічні реакції (процеси)— такі, що потребують для своєї течії витратенергії; це ферментативні реакції синтезу та відновлення: реакції синтезу призводять до утворення новиххімічних зв’язків, ускладненняструктури біомолекул (простих сполук та біополімерів); заджерело енергії в більшостіреакцій синтезу правлять макроергічні зв’язки АТФ;
реакції відновлення— приєднання до біоорганічних сполук (здебільшого,ненасичених зв’язків) атомів водню; в реакціях відновлення як донори використовуються молекули відновленогонікотинамідаденіндинуклеотидфосфату (НАДФН).
Спряження ендергонічних процесів з екзергонічними здійснюється за рахунок синтезу протягом екзергонічної реакції сполук з високим енергетичним потенціалом, які в подальшому використовуються в ендергонічнихреакціях, що забезпечує передачу хімічної енергії від екзергонічного до ендергонічного процесу.
Структурно-функціональні компоненти клітин регулярно оновлюються. В організмі людини постійно проходять реакції і розпаду, і синтезу. Утворені при розпаді метаболіти (наприклад, ацетил-КоА при окисненні жирних кислот) можуть зазнавати катаболізму (розпад ацетил-КоА в циклі Кребса до С02 і Н20) або знову використовуватися для синтезу структурно-функціональних компонентів (використання ацетил-КоА для синтезу холестерину). Тому екзергонічні та ендергонічні реакції в організмі спряжені на рівні:
1)субстратів (ацетил-Ко А, піруват, глюкозо-6-фосфат); 2) відновлених еквівалентів (НАДН, НАДФН, ФАДН2); 3) макроергічних сполук (АТФ тощо).
5.Схема хеміостатичного механізму спряження транспорту
|
|
БІЛЕТ 13
1. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).
Ферменти — специфічні білки, в основі каталітичної дії яких лежать загальні фізико-хімічні та термодинамічні закономірності хімічної кінетики. За хімічною структурою ферменти є простими білками або складними білками (тобто такими, що містять у собі небілкову частину). Білкова частина складного білка-ферменту має назву апофермент (апоензим), небілкова — кофермент (коензим).
Кофактор — небілкова (неамінокислотна) хімічна сполука, органічна або неорганічна, що зв'язується (щільно або вільно) з білками (найчастіше ферментами) і потрібна для виконання білком своєї біологічної функції. Кофактори зазвичай поділяють на дві великі групи: коферменти і простетичні групи. Коферме́нт (коензим) — невелика 0%91%D1%96%D0%BB%D0%BE%D0%BA"небілкова (неамінокислотна) молекула, що вільно зв'язується з 0%A4%D0%B5%D1%80%D0%BC%D0%B5%D0%BD%D1%82"ферментом та важлива для його 0%9A%D0%B0%D1%82%D0%B0%D0%BB%D1%96%D0%B7"каталітичної активності. Коферменти іноді називають косубстратами. Ці молекули не формують постійної частини 0%A1%D1%82%D1%80%D1%83%D0%BA%D1%82%D1%83%D1%80%D0%B0_%D0%B1%D1%96%D0%BB%D0%BA%D1%96%D0%B2"структури ферментів і звільняються в процесі каталітичного циклу. Це відрізняє коферменти від 0%9F%D1%80%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B5%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%BD%D1%96_%D0%B3%D1%80%D1%83%D0%BF%D0%B8"простетичнихHYPERLINK "https://uk.wikipedia.org/wiki/%D0%9F%D1%80%D0%BE%D1%81%D1%82%D0%B5%D1%82%D0%B8%D1%87%D0%BD%D1%96_%D0%B3%D1%80%D1%83%D0%BF%D0%B8" груп, які є щільно зв'язаними компонентами 0%A1%D0%BA%D0%BB%D0%B0%D0%B4%D0%BD%D1%96_%D0%B1%D1%96%D0%BB%D0%BA%D0%B8"складних білків (такі як 0%A4%D0%BB%D0%B0%D0%B2%D1%96%D0%BD&action=edit&redlink=1"флавін або 0%93%D0%B5%D0%BC_(%D0%B1%D1%96%D0%BE%D1%85%D1%96%D0%BC%D1%96%D1%8F)"гем).
