4.Екзергічні та ендергічні біохімічні реакції – роль атф та інших макроергічних фосфатів у їх спряженні
Екзергонічні реакції (процеси) — такі, що супроводжуються вивільненням хімічної енергії, необхідної для функціонування живих організмів.
Найбільш важливими екзергонічними процесами вживих системах є окислювальні реакції, що каталізуються окислювально-відновлювальними ферментами мембран мітохондрій. Енергія, яка вивільняється в окислювальних реакціях,здебільшого акумулюється у формі макроергічних сполук.
Ендергонічні реакції (процеси) — такі, що потребують для своєї течії витрат енергії; це ферментативні реакції синтезу та відновлення
– реакції синтезу призводять до утворення нових хімічних зв’язків, ускладнення структури біомолекул (простих сполук та біополімерів); за джерело енергії в більшості реакцій синтезу правлять макроергічні зв’язки АТФ;
– реакції відновлення — приєднання до біоорганічних сполук (здебільшого,ненасичених зв’язків) атомів водню; в реакціях відновлення як донори використовуються молекули відновленого нікотинамідаденіндинуклеотидфосфату (НАДФ).
Спряження ендергонічних процесів з екзергонічними здійснюється за рахунок синтезу протягом екзергонічної реакції сполук з високим енергетичним потенціалом, які в подальшому використовуються в ендергонічних реакціях, що забезпечує передачу хімічної енергії від екзергонічного до ендергонічного процесу.
Сполуки з високим енергетичним потенціалом — це біомолекули (органічні фосфати), що мають високу стандартну вільну енергію переносу кінцевої фосфатної групи (зокрема, гідролізу) ∆Go (або∆Go’при pH = 7,0). Такі біомолекули та відповідні хімічні зв’язки мають назву макроергічних. Головною макроергічною сполукою в живих організмах є молекула АТФ. У
структурі молекули АТФ є два макроергічні зв’язки, молекули АДФ — один макроергічний зв’язок
5 . Тканинне дихання -реакції біологічного окислення складають молекулярну основу тканинного дихання — поглинання О2 живими тканинами, яке є інтегральним фізіологічним показником інтенсивності перебігу в них окислювально-відновлювальних процесів. Джерелом кисню для цього процесу є О2, який надходить в тканини За умовою нормальної діяльності системи зовнішнього дихання та кисень транспортувальної функції гемоглобін у крові,і через плазматичн і мембрани .У результаті тканинного дихання, яке відбувається в мітохондріях, атоми кисню включаються в молекулу води, а вуглець біоорганічних сполук, що окислюються, виділяється у формі двоокису вуглецю. Саме мітохондріальне дихання є біохімічною основою утворення та акумуляції вільної хімічної енергіі, яка використовується у ендергонічних процесах.
Білет 3
1.Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори,коферменти)
Ферменти відрізняються по своїй структурі. Їх поділяють на 2 групи – прості і складні. Прості, або однокомпонентні; - ферменти складаються тільки із амінокислот. До них відносяться невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, альдолаза, уреаза, пепсин та ін.). Але більшість ферментів складається з двох компонентів: небілкової частини, або простетичної групи, і білкової – апофермент. Ці дві частини фермента окремо не мають сили, але тільки в комплексі одне з іншим вони проявляють каталітичну здатність. ПРОСТЕТИЧНА ГРУПА — компонент складних ферментів та інших складних білків, пов’язаний з білковою частиною міцними ковалентними зв’язками. П.г. ферментів є похідні вітамінів, нуклеотидів, залізопорфіринів та ін. П.г. забезпечують каталітичну активність ферменту, формування активних центрів та інших важливих доменних структур. Найважливішими П.г. складних ферментів є флавіннуклеотиди — ФМН та ФАД, тіамінпірофосфат, похідні вітаміну В6 (піридоксаль- і піридоксамінфосфат), біотин, тіоктова (ліпоєва) кислота, залізопорфіринові комплекси тощо.
Кофактори та коферменти. Будова та властивості коферментів, вітаміни як попередники в біосинтезі коферментів.Кофактори та коферменти Кофактори. Багато ферментів потребують для реалізації своєї каталітичної активності наявності певних низькомолекулярних небілкових сполук кофакторів. Роль кофакторів можуть відігравати біоорганічні сполуки різної хімічної природиабо іони металів (Mg2+, Ca2+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Cuj+ та ін.). Іони металів зв'язані з апоферментом або входять до складу небілкової простетичної групи - найчастіше порфіринового кільця гемінових ферментів (цитохромів, пероксидаз, каталази). Ферменти, які міцно зв'язані з іонами металів і не втрачають цього зв'язку за умов виділення та фракціонування ферменту, назваються металоферментами. У деяких випадках іони металів не входять до складу ферментів як інтегральні структурні компоненти, а виконують лише функцію їх активаторів. Коферменти (коензими) — біоорганічні сполуки небілкової природи, що є необхідними для дії ферменту, тобто перетворення субстрату в каталітичному акті. Коферменти можуть сполучатися з білковою частиною (апоферментом) не ковалентними фізико-хімічними або ковалентними зв'язками (в останньому випадку вони є простетичними групами ферментного білка – флавінові коферменти, піридоксаль-фосфат, ліпоєва кислота тощо); інколи коферменти утворюють комплекси з апоферментом лише в ході каталітичного процесу (НАД, НАДФ). За хімічною природою коферменти підрозділяють на: - похідні вітамінів, зокрема: вітаміну В, - тіаміндифосфат; вітаміну В2 - флавінмононуклеотид (ФМН); вітаміну В6 - піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат; пантотенової кислоти - коензим А; вітаміну В12 - метилкобаламін, дезоксиаденозилкобаламін; вітаміну Н (біотину) - карбоксибіотин; фолієвої кислоти - тетрагідрофолієва кислота; - динуклеотиди (похідні нікотинаміду - НАД, НАДФ; похідна рибофлавіну - ФАД); - нуклеотиди - похідні пуринів та піримідинів (АТФ, АДФ, ЦТФ, ЦДФ, УТФ, УДФ); - комплекси порфіринів з іонами металів.
Коферменти: типи реакцій, які каталізують окремі класи коферментів.
За типом реакції,яку каталізують коферменти,їх поділяють на:
1)Коферменти,що є переносниками атомів водню та електронів
2)Коферменти,що є перенесониками різних хімічних груп
3)Коферменти синтезу,ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв*язків 2.Аллостерична регуляція активності ферментів
Алостеричні ферменти - це різновид регуляторних ферментів, що, крім активного центру, мають додатковий регуляторний (алостеричний) центр, з яким взаємодіють алостеричні регулятори (ефектори, модулятори). Алостеричні ефектори можуть бути як позитивними, тобто такими, що збільшують каталітичну активність ферменту (алостеричні активатори), так і негативними, тобто такими, що її гальмують (алостеричні інгібітори). За своєю молекулярною будовою алостеричні регуляторні ферменти складаються, як правило, з декількох поліпептидних ланцюгів, тобто мають четвертинну структуру. Активний та регуляторний (алостеричний) центри локалізуються на різних білкових субодиницях - каталітичній ті регуляторній, відповідно. Модифікація каталітичної активності такого ферменту здійснюється шляхом передачі на каталітичні субодиниці конформаційних змін із регуляторних субодиниць, які відбуваються в останніх після взаємодії з лігандами - ефекторами.
3.Коферментні функції гему До невітамінних коферментів належать: гем, глутатіон, нуклеотиди.
Гем. Структурною основою гему є протопорфірин IX, який складається з 4 пірольних кілець, які з’єднанні метиновими містками. До складу гему входить іон металу зі змінною валентністю (залізо або мідь), тому він може брати участь в окисно-відновних реакціях – віддавати та приймати електрони:
.
Гем, наприклад, входить до складу цитохромів мітохондрій, які транспортують електрони із субстратів на кисень і створюють умови для синтезу АТФ. Крім того, гемвмісними ферментами є каталаза та пероксидаза:
.