Строение белков

Из аминокислот при помощи белоксинтезирующего аппарата клетки синтезируются белки со специфической структурой.

Рис.1 Белки формируют структуры 4 типов.

Первичная структура – способ укладки полипептидной цепи образуется за счет пептидной связи, возникающих между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой последующей аминокислоты. Полипептидные цепи могут быть соединены между собой сульфидными мостиками.

Первичная структура уникальна, замена остатков аминокислот приведет к изменению структуры и функций белка, стабильна – обеспечивается устойчивостью пептидных и дисульфидных связей. Число комбинаций аминокислот велико – повторение достаточно редко. Первичная структура определяет вторичную – четвертичную структуры.

Вторичная структура- способ укладки полипептидной цепи в α-спираль (рис.2) за счет менее прочных водородных связей (Н…О). Л. Поллинг и Р. Кори в 1951г, используя рентгеноструктурный анализ, установили, что полипептидная цепь закручивается в спираль (рис3), шаговый поворот которой приходится на каждый 3,6 аминокислотный остаток. В молекулах некоторых фибриллярных белков полипептидные цепи почти полностью растянуты, образуя β-структуры.

Рис.2-Образование внутримолекулярных водородных связей (изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида

Рис.3- α -спираль молекулы белка

Третичная структура – пространственное расположение полипептидной цепи в определенную структуру за счет 4 видов связей:

• Водородных;

• Ионных (солеобразующих): - NН₃- СОО;

• Дисульфидных: -S –S;

• Гидрофобных (силы Ван-дер-Ваальса).

Один полипептид со своей первичной, вторичной, третичной структурой условно можно назвать субъединицей.

Четвертичная структура – представляет собой олигомерный белок, состоящий из нескольких полипептидных цепей, формируется за счет объединения двух или большего числа субъединиц, способных к диссоциации, в зависимости от изменения условий окружающей среды.

При образовании четвертичной структуры помимо электростатических взаимодействий огромную роль играют гидрофобные аминокислоты, в частности лейцин. Известен феномен образования так называемой лейциновой застежки-молнии при взаимодействии некоторых белков между собой. У таких белков имеются α-спиральные участки, содержащие не менее 4 остатков лейцина, отделенных друг от друга 6 другими аминокислотными остатками. Так как каждый виток α-спирали содержит 3,6 аминокислотного остатка, радикалы лейцина оказываются на поверхности каждого второго витка. В результате лейциновые остатки α-спирали одного белка могут взаимодействовать с лейциновыми остатками другого белка (гидрофобные взаимодействия), соединяя их вместе. В качестве примера можно привести гистоны, которые, объединяясь друг с другом за счет лициновой «застежки-молнии», образуют олигомерные комплексы, содержащие по 8 мономеров, несмотря на сильный положительный заряд этих молекул (в их состав входят лизин и аргинин – до 80%).

На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных белков могут участвовать как a-спирали, так и b-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур

При построении пространственной структуры белка радикалы заряженных аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) в основном располагаются на поверхности белка, участвуя таким образом в электростатических взаимодействиях. Полярные же ОН- группы (серин, треонин, тирозин) располагаются как в нутрии белка, так и на его поверхности и участвуют в образовании водородных связей. Что же касается гидрофобных радикалов аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин), то они в основном сосредоточены в глубине белковой молекулы, где они стабилизируются за счет вандервальсовых взаимодействий. В отдельных случаях гидрофобные радикалы располагаются на поверхности белковой молекулы, где они играют немаловажную роль в ряде ферментативных реакций.

В зависимости от пространственной структуры белки можно разделить на два основных класса: фибриллярные и глобулярные.

Рис.4 – Фибриллярная структура коллагена

В фибриллярных белках полипептиды расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы). Фибриллярные белки в основном встречаются в мышечных волокнах, в соединительных тканях, в крови. В глобулярных же белки полипептиды свернуты в виде компактной глобулы.

К глобулярным белкам относятся почти все известные в настоящее время ферменты, антитела, некоторые гормоны, транспортные белки.

Фибриллярные и глобулярные белки отличаются друг от друга своими свойствами. Глобулярные белки хорошо растворимы в воде, а фибриллярные не растворяются.

Рис.4 – Глобулярная структура альбумина (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют