13.4. Полипептиды

При взаимодействии аминогруппы одной и карбоксильной группы другой α-аминокислот возникает амидная или пептидная связь. В основе образования пептидной связи лежит реакция конденсации

+ +

В пептидной группировке π-электроны делокализованы, что создает возможность для образования двух изомерных форм:

транс-		цис-

Более устойчива транс-форма, именно она присутствует в натуральных белках.

Валентные углы и межатомные расстояния во всех пептидных группировках практически постоянны, но зависят от природы расположенных по бокам пептидной цепи радикалов R.

В названии пептида слева указывается аминокислота со свободной аминогруппой (N – концевая аминокислота), справа – аминокислота со свободной карбоксильной группой (C – концевая аминокислота).

1

Рисунок 13.2 Классификация пептидов

13.5. Белки

Белки – высокомолекулярные соединения, образующиеся в результате связывания отдельных полипептидных цепей водородными связями. Все белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки компактны, обладают сферической и приближенными к ней формами. Глобулярный белок диаметром 2,5 нм представляет собой полипептидную цепь длиной до 50 нм, свернутую в клубок. Фибриллярные белки обычно вытянуты и входят в состав тканей, мышц, волос. Полипептидные цепи такого белка, свернутые в винтовую спираль, ориентированы параллельно друг другу. На рис. 13.3 приведена структура нити мышечного белка. Одной из важнейших вторичных структур является α-спираль, впервые найденная Л. Полингом и Р. Б. Кори.

1

Рисунок 13.3 Структура нити мышечного белка

Белковую природу имеют многочисленные ферменты, которые катализируют реакции определенного типа. Ферментам свойственна высокая избирательность, наибольшая активность при нормальной температуре организма, зависимость ферментной активности от pH. Ферменты разделяются на шесть классов:

1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные процессы.

2. Трансферазы – катализируют перенос химических групп (радикалов).

3. Гидролазы – катализируют гидролитические процессы.

4. Лиазы – обеспечивают присоединение по двойным связям или их образование.

5. Изомериазы – участвуют в процессах изомеризации.

6. Синтетазы – обеспечивают реакции конденсации двух молекул с участием фосфатных групп.

Для обеспечения каталитической функции многие ферменты содержат в молекуле небелковую часть – кофактор. Кофакторами могут быть органические вещества или ионы биометаллов, а также

13.6. Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты – биосополимеры, состоящие из пуринового или пиримидинового основания, углеводов (рибозы и дезоксирибозы) и фосфатных групп; они входят в состав клеточного ядра (nucleus), отсюда их название – нуклеотиды.

Пуриновые основания: аденин и гуанин:

аденин (А)		гуанин (Г)

Пиримидиновые основания: цитозин, урацил, тимин:

цитозин (Ц)		урацил (У)		тимин (Т)

В состав мононуклеотидов обычно входят D-рибоза (в форме β-D-рибофуранозы), глюкоза (редко) и β-D-2-дезоксирибоза:

β-D-рибоза		β-D-дезоксирибоза

Пуриновые или пиримидиновые основания, рибоза и дезоксирибоза, а также фосфорная кислота связаны в молекулах нуклеотидов однотипно. Пентозы, с одной стороны, посредством одного углеродного атома соединяются с соответствующим основанием: с пуриновым по его 9-му атому азота, с пиримидиновым – по 3-му атому азота, а с другой – эфирной связью соединяются с монофосфорной, дифосфорной или трифосфорной кислотами, образуя соответствующие мононуклеотиды. Последние за счет конденсации ОН-групп фосфорных кислот и пентозов полимеризуются в РНК и ДНК.

аденозин-1-рибо-3-монофосфат (АМФ)		гуанозин-1-рибо-2-дифосфат (ГДФ)

аденозин-1-дезокси-3-монофосфат (АДФ)		β-D-гуанозин-1-дизокси-3-дифосфат (ГДФ)

На рис. 13.4 приведена структура полинуклеотида. Линейный полинуклеотид образует двойную спираль ДНК (рис. 13.5).

1

Рисунок 13.4 Структура полинуклеотида. B – любое из пириновых или пиримидиновых оснований

2

Рисунок 13.5 Схематическое образование комплементарных (взаимодополняющих) пар оснований и двойной спирали ДНК

Модель 13.3. Построение комплементарной цепи ДНК