2.4. Білки і вуглеводи

До білків, або протеїнів, належать високомолекулярні сполуки, молекули яких побудовані з амінокислот. Білки входять до складу всіх рослинних і тваринних організмів.

Вуглець 50—55

Азот 15—19

Водень 6.5—7,3

Сірка 0,23—-2,4

Кисень 19—24

Деякі білки містять фосфор (наприклад, казеїн), за­лізо (наприклад, гемоглобін крові від 0,3 до 0,5%, феритин — білок печінки — від 17 до 23%). Відомі білки, які містять йод, мідь. Вони є основною масою ядра клітин і в значній мірі (до 30%) протоплазми клітин. Всяке насіння містить запас білкових речовин. Наприклад, у насінні пше­ниці є білок гліадин, конопель —едестин, ячменю—гордеїн, кукурудзи — зеїн, гороху — легумін і т. д. З білків скла­даються м'язи, волосся, рогові речовини тварин, шерсть, шкіра, природний шовк. Білкові речовини входять до скла­ду ензимів, яєць, гормонів і т. д. Білки в живих організ­мах виконують різноманітні функції життєдіяльності: скорочують м'язи (міозин), переносять кисень до клітин (гемоглобін), відіграють роль каталізаторів (ензими), є поживними речовинами, виконують захисні функції (шерсть, волосся, шкіра, нігті і т.д.).

Білкові речовини мають величезне значення для народ­ного господарства. З них виготовляють різноманітні про­дукти харчування, тканини (шерсть, шовк). Обробкою природних білків добувають різні клеючі речовини: сто­лярний клей, желатину, казеїновий клей тощо. Під час діяння дубильних речовин (танін, солі хрому та ін.) на білки відбуваються складні фізико-хімічні процеси (ду­біння), які змінюють природу і властивості білків, пере­творюючи їх на практично ненабухаючі і нерозчинні у воді речовини (шкіра, штучний ріг тощо). Казеїн викорис­товують для добування високоякісної пластмаси — га­лаліту.

Характерною особливістю білків є те, що вони у ви­гляді індивідуальних чистих речовин у природі практично не зустрічаються, а відомі лише в суміші багатьох білків. Завдяки незначній стійкості, подібності в хімічних власти­востях, неоднорідності розмірів молекул кожного зокрема білка і дуже великим розмірам молекул суміші білків важко піддаються відокремленню один від одного. Тіль­ки деякими фізико-хімічними методами (електрофорезом, ультрафільтрацією, хроматографічним методом) іноді вда­ється відокремити білки один від одного. Тому білки, як високомолекулярні сполуки, важко піддаються дослід­женню і вивченню.

Молекулярна вага білків коливається в дуже широких межах. Відомі білки з молекулярною вагою від кількох тисяч до мільйонів.

Під час нагрівання білків з розчинами кислот (НСl, Н₂SО₄), лугів, а також під дією ферментів (пепсину або трипсину чи пептидази) білки гідролізуються, внаслідок чого утворюються амінокислоти. Гідролізом природних білків добуто більше 30 амінокислот.

У молекулах амінокислот аміногрупа (— NН₂) мі­ститься біля того атома вуглецю, який безпосередньо зв'язує і карбоксильну групу (—СООН). Загальна формула молекули амінокислоти NН₂—RСН—СООН, де R ра­дикал, який може бути як вуглеводневим, так і ради­калом, що містить власні функціональні групи (—ОН, —СООН та ін.).

Молекули амінокислот у молекули білка зв'язуються за рахунок поліпептидного зв'язку. Цей зв'язок встановлю­ється з'єднанням гідроксильної групи карбоксилу з од­нієї молекули та атома водню амідної групи з другої молекули амінокислоти, з утворенням молекули води:

H₂N—RCH—CO—OH + H—NH—R₁CH—COOH →

→ H₂N—RCH—CO —NH— R₁CH —COOH + H₂O

де R і R₁ — радикали відповідних амінокислот; зв'язок CO—NH пептидний зв'язок. З схеми рівняння видно, що поліпептидним зв'язком можуть зв'я­зуватися молекули як однієї й тієї ж амінокислоти, якщо радикали R і R₁ однакові, так і різних, якщо R і R₁ — радикали молекул різних амінокислот.

Продукт поліконденсації двох молекул амінокислот здатний до дальшого зв'язування нових молекул кислоти і конденсування до все складніших молекул.

Крім поліпептидних зв'язків, у молекулах білків ви­явлено наявність дикетопіперазинових угрупувань, тобто зв'язування амінокислотних залишків за допомогою цик­лічних ангідридів — дикетопіперазинів. Дикетопіперазин має таку структурну формулу:

Дослідженням встановлено, що в утворенні того або іншого білка беруть участь звичайно по кілька різних амінокислот. Наприклад, у продуктах гідролізу інсуліну виявлено 16 амінокислот: глутамінову (18,6%), лейцинову (13,2%), цистинову (12,5%), тирозинову (13,03%), фенілаланінову (8,14%) та ін.

На основі фізіологічних досліджень живлення вищих тварин і харчування людини встановлено, що ряд аміноки­слот може синтезуватися до білків в організмах тварин і людини.

Білкові молекули, як і молекули інших високомолекулярних сполук, можуть мати форму ланцюга і клубка. За формою молекул розрізняють дві групи білків: фібрилярні, в яких молекули витягнуті в ниткоподібні ланцю­ги (наприклад, фіброїн шовку, кератин — білок волосся, щетини, шерсті, міозин — білок м'язових волокон та ін.), і глобулярні, молекули яких звернуті в клубок, глобулу (більшість внутрішньоклітинних білків). Молекули фібрилярних білків зв'язуються між собою як міжмолекуляр­ними зв'язками, так і водневими. Маючи зигзагоподібно розміщені атоми в ланцюгах, молекули можуть розтягу­ватися і знову скорочуватися, що обумовлює скорочування та випрямляння м'язів тварин і людини.

Структура глобулярних білків ще недостатньо з'ясована.

Важливе біологічне і промислове значення мають ви­сокомолекулярні вуглеводи. До них належать: целюлоза та її похідні, крохмаль, глікоген.

З целюлози добувають складні ефіри азотної і оцтової кислот. З цих ефірів виготовляють пластмаси, нітролаки, штучний шовк, кіноплівки тощо.

Молекули клітковини, крохмалю, глікогену склада­ються з глюкозних залишків (—С₆Н₁₀О₅), які з'єднуються між собою через атоми кисню:

... - О - С₆Н₁₀О₄ - О - С₆Н₁₀О₄ — ...

Молекула целюлози має лінійну форму будови, а моле­кули крохмалю і глікогену складаються з розгалужених ланцюгів атомів. Молекула крохмалю має деревоподібну, а глікогену — кущоподібну форму.