Тести для самоконтролю і рівень

1. Серед наведених сполук вказати аміноспирт:

а) NH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH б) HO - CH₂ – CH ₂- CH₂ – CH₂ - COOH

в) NH₂ – CH₂ – CH₂ – OH г) CH₃ – CH ₂- CО – CH₂ - COOH

2.Яка з карбонових кислот належить до гомологічного ряду альдегідокислот:

а) CH₃ - CО – CH₂ – COOH б)НОС - CH ₂- CH₂ – CH₂ - COOH

в) HO - CH₂– CH₂ – COOH г) HO - CH₂ – CH ₂- CH₂ – CH₂ - COOH

3.Серед наведених амінокислот вказати формулу - амінокислоти:

а) NH₂ – CH₂ – CH₂ –СН₂ - COOH б) NH₂ – CH₂ – COOH

в) NH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH г) NH₂ – CH₂ – CH₂ – СН₂ – СН₂ - COOH

Іі рівень

4. Які з амінокислот можна вважати біфункціональними:

а) NH₂ – CH₂ – CH – COOH б) NH₂ – CH₂ – CH – COOH

І І

SH ОН

в) NH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH г) NH₂ – CH – COOH

І

NH₂

5.Яке забарвлення буде мати фенолфталеїн у розчині амінокислоти такої будови NH₂ – CH₂ – CH – СН – СН - COOH

І І І

СООН NH₂ COOH

а) безбарвне;

б) малинове.

Ііі рівень

6. Назвати речовини за систематичною номенклатурою:

а) NH₂ – СН₂ – СН₂ – СН₂ – COOH

І

NH₂

б) CH₃ – CH ₂ – CH – COOH

І

ОН

в) НОС – CH ₂ – COOH

г) CH₃ – CH ₂ – C – COOH

ІІ

О

Позааудиторна самостійна робота № 20

Тема: Структурна організація білків

План

1.Типи зв’язків у білкових молекулах.

2.Рівні структурної організації білових молекул.

Час виконання: 1 година

Мета роботи: систематизувати знання про структурну організацію білків.

Дослідити хімічний склад білкових молекул, їх будову допомогло вивчення продуктів їх гідролізу. Як встановив німецький дослідник Е. Фішер, в результаті гідролізу одержується суміш різних - амінокислот. Найбільш часто у складі білків зустрічаються 20 амінокислот, які мають різну будову карбонового скелета; крім карбоксильних і аміногруп, до складу амінокислот можуть входити і інші групи ( - ОН, - SH).

В кінці ХІХ століття український біохімік О. Данилевський висловив припущення про присутність амідних груп в білковій молекулі. На початку ХХ століття Е. Фішер висунув поліпептидну теорію, згідно якої в молекулах білків велика кількість залишків амінокислот сполучені пептидним зв’язком.

Усі білки та пептиди мають унікальну тримірну просторову організацію (конформацію), що є структурною основою їх специфічної біологічної функції. Високовпорядковані конформації білкових молекул створюються на основі поліпептидних ланцюгів, що мають ковалентну структуру та стабілізуються за рахунок утворення між амінокислотними залишками певних пептидних ділянок слабких фізико – хімічних зв’язків і взаємодій.