Вопрос №55 трансляция. Составляющие элементы их структура и функция. Этапы трансляции.

Трансляция – это осуществляемый рибосомами синтез белка из аминокислот на матрице мРНК(или иРНК). Составляющие элементы процесса трансляции: аминокислоты ( в синтезе белка учавствуют 20 аминокислот), тРНК(размер тРНК примерно 80 нуклеотидов, тРНК действуют как адапторы между кодонами на мРНК и аминокислотами, которые они кодируют, каждая тРНК специфичка к каждой аминокислоте и к одному кодону мРНК), рибосомы, мРНК, ферменты для аминоацилирования тРНК, белковые факторы трансляции(белковые факторы инициации, элонгации, терминации – специфические внерибосомные белки, необходимые для процессов трансляции), источники энергии АТФ и ГТФ, ионы магния( стабилизируют структуру рибосом). Для каждой из 20 аминокислот в клетках есть фермент, осуществляющий синетз соответствующей аминоацил-тРНК( общее название аминоацил-тРНК-синтетаза). Аминокислота активируется ( с использованием АТФ) и присоединяется к тРНК с помощью фермента аминоацил-тРНК синтетазы. Чтобы аминокислота «узнала» свое место в будущей полипептидной цепи, она должна связаться с тРНК, выполняющей адапторную функцию. Затем тРНК, связавшаяся с аминокислотой «узнает» соответствующий кодон на мРНК. Рибосомы. Рибосома состоит из большой и малой субъединицы. Основу структуры каждой субъединицы составляет сложносвернутая рРНК, к каркасу из рРНК присоединяются рибосомные белки.Рибосомы на 40% состоят из рРНК и на 60% из рибосомальных белков. рРНК- однонитчатая цепь длиной от 100-3000 нуклеотидов в зависимости от типов рРНК. Инициации трансляции. 30 S субчастица рибосомы прикрепляется к мРНК, дальше фактор IF2 осуществляет посадку тРНК в Р-сайт, после IF-факторы удаляются и собирается комплекс 30S+50S/На стадии инициации у бактерии E.coli участвуют три белковых фактора IF1,2,3.Третий прикрепляется к 30S-субчастице рибосомы и способствует его взаимодействию с мРНК. Первый закрывает А-сайт на 30S-субчастице рибосомы обеспечивая посадку первой метиоонил-тРНК на Р-сайт рибосомы и защищая А-сайт от посадки какой-либо другой нагруженой аминокислотой тРНК.Второй фактор помогает мет-тРНК сесть на малую субъединицу рибосомы. Так же имеется последовательность Шайно-Дальгарно, служит чтобы отличить инициирующий AUG от кодирующего метионинюУ эукариот есть два механизма нахождения рибосомой стартового AUG: кэп-зависимый(сканирующий) и кэп-независимый.(внутреняя инициация). При первом малая часть рибосомы садится на 5’-конец мРНК в области кэпа и двигается вдоль молекулы мРНК, «сканируя» один кодон за другим, пока не наткнется на AUG.При внутреней инициации(IRES-зависимый механизм)рибосома садится на внутренний участок мРНК- позволяет направлять к старт-кодону. Элонгация – требует участия факторов элонгации ( у эук – EF1,2; у прокариот EF-Tu, EF-Ts, EF-G.) Первые переносят аминоацилированую ( заряженную аминокислотой) тРНК в А(аминоацил_-сайт рибосомыю Рибосома катализирует образование пептидной связи, происходит перенос растущей цепи пептида с Р-сайтовой тРНК на находящуюся в А-сайте, пептид удлиняется на один аминокислотный остаток. Затем второй белок катализирует «транслокацию»( перемещение рибосомы по мРНК на один триплет, в результате которого пептидил-тРНК оказывается вновь в Р-сайте, а «пустая»тРНК из Р-сайта переходит в Е-сайт. Элонгация завершается когда тРНК с нужным антикодоном приходит в А-сайт. Терминация трансляции – окончание синтеза белка , осуществляется когда в А-сайте рибосомы оказывается один из стоп кодонов(UAG,UAA,UGA.) У стоп-кодонов нет соответствующих тРНК, вместо этого к рибосоме присоединяются 2 белковых высвобождающих фактора RF или фактора терминации.