1.4 Вопросы для самоконтроля

1. Какие органические вещества относят к классу белков?

2. Как классифицируют белковые вещества?

3. Какие биологические функции белков Вы знаете? Охарактеризуйте каждую из них.

4. Назовите незаменимые аминокислоты. Чем они отличаются от заменимых?

5. Что такое белково-калорийная недостаточность? Каковы ее последствия?

6. Что такое "идеальный" или "эталонный" белок по шкале ФАО/ВОЗ?

7. Как определяется биологическая ценность пищевых продуктов?

8. Как рассчитать аминокислотный скор по какой-либо незаменимой кислоте? Что означает понятие "лимитирующая" аминокислота?

9. Какова суточная норма потребления белка для взрослого человека?

10. Как влияет технологическая обработка на биологическую ценность белков?

1.5 Ответы на вопросы самоконтроля (тренинг)

Ответ на вопрос 1. (Какие органические вещества относят к классу белков?)

Белки или протеины — высокомолекулярные азотсодержащие орга­нические соединения, молекулы которых построены из остатков амино­кислот. Названием белки (или белковые вещества) принято обозначать класс соединений, которые по аналогии с белком куриного яйца при кипячении (денатурации) приобретают бе­лый цвет.

Ответ на вопрос 2. (Как классифицируют белковые вещества?)

В природе существует примерно от 10¹⁰ до 10¹² различных белков, со­ставляющих основу 1,2x10⁶ видов живых организмов, начиная от виру­сов и заканчивая человеком. Огромное разнообразие белков обусловле­но способностью 20 протеиногенных a-аминокислот взаимодействовать друг с другом с образованием полимерных молекул с молекулярной мас­сой от 5 тыс до 1 млн и более дальтон¹. К примеру, включение в состав белка остатков только 15 аминокислот приводит к получению приблизи­тельно 1,3х10¹² изомеров.

Таблица 2 – Классификация белков

Название белка	Свойства белков
Альбумины	Растворимы в воде и солевых растворах.
Глобулины	Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.
Проламины	Растворимы в 70-80%-ном этаноле, но нерастворимы в воде и в абсолютном этаноле. Богаты аргинином.
Гистоны	Растворимы в солевых растворах.
Склеропротеины	Нерастворимы в воде и в солевых растворах.
Глителины	Растворимы в кислых растворах.

С точки зрения химического состава белки делятся на простые, состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные (металлопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды, фосфопротеиды гликопротеиды), т. е. содержат небелковый компонент.

Классификация белков, основанная на их растворимости, была введена в 1907-1908гг. и используется до сих пор.

В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные (молекулы которых свернуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы) и фибриальные (молекулы которых образуют длинные волокна (фибриллы) и высокоассиметричны)

Ответ на вопрос 3. (Какие биологические функции белков Вы знаете? Охарактеризуйте каждую из них.)

Биологические функции, следующие:

- структурная (ке­ратин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани, эластин, муцины слизистых выделений);

- каталитическая (ферменты);

- транспортная (ге­моглобин, миоглобин, альбумины сыворотки);

- защитная (антитела, фиб­риноген крови);

- сократительная (актин, миозин мышечной ткани);

- гор­мональная (инсулин поджелудочной железы, гормон роста, гастрин же­лудка);

- Резервная, или питательная, функция (овальбумин яйца, казеин молока, ферритин селезен­ки) заключается в использовании белков в качестве источника аминокислот, расходующихся на синтез бел­ков и других активных соединений, регулирующих процессы обмена, например, в развивающемся плоде или проростках растений. Подобно­го рода белки откладываются про запас в процессах созревания семян и жизнедеятельности животных. Поэтому их еще называют запасными. Запасные белки растительного происхождения, в соответствии с класси­фикацией Осборна, относятся к классам проламинов (глиадин пшени­цы, гордеин ячменя, козеин кукурузы) и глютелинов (оризенин риса, глютенин пшеницы). Такие белки достаточно широко распространены в при­роде и в относительно большом количестве входят в состав пищи и кор­мов животных;

- белковые вещества участвуют в осуществлении множества и других важнейших процессов в организме, таких, например, как возбудимость, координация движений, дифференцировка клеток.

- выполнение специфических функций, свойственных только живой материи. Бел­ковые вещества наделяют организм пластическими свойствами, заклю­чающимися в построении структур субклеточных включений (рибосом, митохондрий и т. д.), и обеспечивают обмен между организмом и окру­жающей внешней средой. В обмене веществ участвуют как структурные белки клеток и тканей, так и ферментные и гормональные системы. Бел­ки координируют и регулируют все то многообразие химических превра­щений в организме, которое обеспечивает функционирование его как единого целого.

Ответ на вопрос 4. (Назовите незаменимые аминокислоты. Чем они отличаются от заменимых?)

Аминокислоты — полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагиро­вать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает око­ло 300. Среди них различают: а) аминокислоты, входящие в состав бел­ков; б) аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); в) свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и долж­ны поступать с пищей.

Все живые организмы различаются по способности синтезировать ами­нокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые — неза­менимыми. Заменимые аминокислоты способны заме­нять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов.

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потребле­нием с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незамени­мых аминокислот и две частично заменимые.

Незаменимые представле­ны аминокислотами с разветвленной цепью углерода — лейцином, изолейцином и валином, ароматическими — фенилаланином, триптофаном и алифатическими — треонином, лизином и метионином. Так как из метионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин, соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых пред­шественниках.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно.

Ответ на вопрос 5. (Что такое белково-калорийная недостаточность? Каковы ее последствия?)

Белковая недостаточность является важнейшей проблемой питания. Бедно живущие семьи на фоне недостаточно калорийной пищи потреб­ляют мало белка, в результате чего возникает синдром дистрофии, кото­рый называется квашиоркором.

Квашиоркор у человека развивается при частичном (или полном) голодании и при по­треблении неполноценных белков. Заболевание сопровождается нару­шением функции кишечника, так как с надлежащей скоростью не син­тезируются ферменты поджелудочной железы и не обновляются клетки его слизистой оболочки. Возникает порочный круг квашиоркора, харак­теризующийся прекращением процесса усвоения белка пищи. В орга­низме развивается отрицательный азотистый баланс, нарушается водно-солевой обмен, появляется атония мышц и остановка роста. Пищевая дистрофия особенно опасна для младенцев. Квашиоркор может сопро­вождаться их гибелью от диареи, острых инфекций, заболеваний печени и отставанием в физическом и умственном развитии. Резкое снижение синтеза белка в печени на фоне недостаточного поступления его в орга­низм уменьшает количество сывороточного альбумина, липопротеидов низкой плотности (ЛНП) и гемоглобина в крови.

Ответ на вопрос 6. (Что такое "идеальный" или "эталонный" белок по шкале ФАО/ВОЗ)

В 1973 году совместным решением Всемирной производственной организации (FAO) и Всемирной организации здравоохранения (ВОЗ) введен показатель биологической ценности пищевых белков – аминокислотный скор (АС). Биологическая ценность любого белка сравнивается с эталоном – эталонным белком, аминокислотный состав которого сбалансирован и идеально соответствует потребностям организма человека в каждой незаменимой аминокислоте. Скор аминокислоты может равняться 1,0 – при точном соответствии ее содержанию эталону, больше 1,0 – избыточное содержание, и меньше 1,0 – недостаточное содержание аминокислоты. Идеальный белок представлен ниже в виде таблицы.

Таблица 3 – Состав идеального белка

Состав идеального белка
Незаменимые аминокислоты	Эталонный белок	Аминокислотный скор (АС)
	г на 100г белка
Лизин	5,5	1
Треонин	4,0	1
Триптофан	1,0	1
Метионин+Цистин	3,5	1
Фенилаланин+Тирозин	6,0	1
Валин	5,0	1
Лейцин	7,0	1
Изолейцин	4,0	1

Ответ на вопрос 7. (Как определяется биологическая ценность пищевых продуктов?)

Для определения аминокислотного скора (АС) необходимо:

- вычислить содержание аминокислот в г на 100г белка

- сравнить содержание той или иной незаменимой аминокислоты с абстрактным белком по шкале FAO/ВОЗ.

Лимитирующими являются те незаменимые аминокислоты, скор которых меньше 1. Биологическая ценность, а следовательно и степень усвоения белка определяется по первой лимитирующей аминокислоте.

Ответ на вопрос 8. (Как рассчитать аминокислотный скор по какой-либо незаменимой кислоте? Что означает понятие "лимитирующая" аминокислота?)

Зависимость функционирования организма от количества незамени­мых аминокислот используется при определении биологической ценно­сти белков химическими методами. Наиболее широко используется ме­тод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с кото­рым рассчитывается показатель аминокислотного скора (АС).

Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представля­ющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты в 100г исследуемого белка к ее количеству в эталонном белке.

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называ­ется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой ами­нокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения бел­ков.

Ответ на вопрос 9. (Какова суточная норма потребления белка для взрослого человека?)

В соответствии с рекомендациями ВОЗ и ФАО величина оптимальной потребности в белке составляет 60—100 г в сутки или 12—15% от общей энергетической ценности пищи. В общем количестве энергии на долю белка животного и растительного происхождения при­ходится по 6—8%. В пересчете на 1 кг массы тела потребность белка в сут­ки у взрослого человека в среднем равняется около 1 г, тогда как для де­тей, в зависимости от возраста, она колеблется от 1,05 до 4,00 г.

Рекомендуемые нормы потребления основных пищевых веществ для основных групп населения, выработанные российской научной школой питания, включают 73-120 г белка в сутки для мужчин и 60-90 г для жен­щин, в том числе белка животного происхождения 43-65 и 43-49 г, соот­ветственно. Нижняя граница относится к тем, чья деятельность не свя­зана с физическим трудом, верхняя — к людям, испытывающим тяже­лые физические нагрузки. В среднем, для взрослого мужчины в возрасте 30 лет необходимый уровень потребления белка в пересчете на азот ра­вен 9,0-9,2 г в сутки на 1 кг массы тела. Потребность в белке для лиц, перенесших тяжелые инфекции, хирургические вмешательства, имею­щих заболевания органов пищеварения, дыхания, увеличивается в сред­нем до 110-120 г в день, а в высокобелковой диете, например, у диабети­ков его количество может достигать 135-140 г. Белок ограничивается до 20-40 г в сутки при заболеваниях, связанных с почечной недостаточнос­тью, подагре и некоторых других.

Ответ на вопрос 10 (Как влияет технологическая обработка на биологическую ценность белков?)

10. Белкам присущи свойства, которые называют функциональными. К ним относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способности, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию. Эти свойства белков используют при производстве различных пищевых продуктов и их аналогов.

В технологических процессах производства пищевых продуктов могут происходить изменения белков. Разрушение нативной структуры, сопровождающейся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией. С физической точки зрения денатурацию рас­сматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, при­водят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, — к их инактивации.

При температуре от 40—60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, со­провождающееся образованием карбонильных соединений и темноок-рашенных продуктов — меланоидинов (реакция Майяра). Сущность ре­акций меланоидинообразования заключается во взаимодействии груп­пы —NH₂ аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пи­щевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь не­заменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость ами­нокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гид­ролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество не­заменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп —NH₂ и —СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов и циклических амидов.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120^вС при­водит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул бел­ка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных свя­зей и образованием сероводорода, аммиака,диоксида углерода и ряда бо­лее сложных соединений небелковой природы. Так, стерилизация мо­лочных, мясных и рыбных продуктов при температуре выше 115°С вы­зывает разрушение цистеиновых остатков с отщеплением сероводорода, диметилсульфида и цистеиновой кислоты:

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обус­лавливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изоме­ризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков. Например, термообработка казеина молока при температуре около 200°С снижает биологическую ценность продукта на 50%.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, не­которые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превра­щений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин — в дегидроаланин с выделением сероводорода:

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность бел­ков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной струк­турой, поэтому образование их в технологических процессах производ­ства пищевых продуктов нежелательно.