16.Структурна організація білків. Рівні

Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидномуланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

• Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками ігідрофобними взаємодіями. Найпоширеніші типи вторинної структури білків включають[9]: α-спіралі (спіраль, що має 4 залишки на виток, стабілізована водневими зв'язками між пептидними групами з кроком у 4 ланки) і β-листи (кілька зигзагоподібних поліпептидних низок, в яких водневі зв'язки утворюються між відносно віддаленими ділянками ланцюжка або між різними ланцюжками, а не між близько розташованими пептидними групами, як це має місце для α-спіралі). Інші елементи вторинної структури включають π-спіралі (спіралі з кроком водневих зв'язків у 3 ланки),  -спіралі (спіралі з кроком водневих зв'язків у 5 ланок), повороти, невпорядковані фрагменти та інші. Найпоширеніша єдина класифікація таких структур — номенклатура DSSP.

Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, найчастіше формуванням гідрофобного ядра, а також завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишкамицистеїну.

До третинної структури зазвичай відносять і проміжні рівні між основними елементами вторинної структури та повною структурою білка — «надвторинну» структуру, що складається із структурних мотивів та доменів. Структурні мотиви — невеликі усталені поєднання кількох елементів вторинної структури, що мають схожу структуру, важливу для виконання білком певних функцій. Схожі структурні мотиви зазвичай виконують схожі функції, завдяки чому за ними можна передбачити функцію невідомого білка. Хоча структурні мотиви можуть бути аналогічними, частіше за все вони зберігаються в процесі еволюціївидів. Домени — дещо більші елементи структури білка, що характеризуються стабілізацією незалежною від решти поліпептидного ланцюжка, і що часто виконують окрему функцію. В процесі еволюції елементи надвторинної структури можуть передаватися між генами, надаючи їм нові функції, таким чином існує набагато менше різновидів цих елементів, ніж різних білків. Процес передачі доменів можна здійснити і штучними методами генної інженерії, створюючи химерні білки.

• Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті називають субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

17.Нуклеїнові кислоти днк рнк особлисвості будови

Нуклеїнові кислоти — складні високомолекулярні біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Природні нуклеїнові кислоти — ДНК і РНК — виконують у всіх живих організмах роль передачі і експресії генетичної інформації. Цей термін був введений Рихардом Альтманом. Вперше їх виявлено в ядрі клітини, звідки й походить назва цих сполук (від лат. нуклеус — ядро). Молекула нуклеотиду складається із залишків нітрогенвмісного гетероциклу (азотистої основи), п'ятивуглецевого моносахариду (пентози) і фосфатної кислоти. Розрізняють два типи нуклеїнових кислот: дезоксирибо-нуклеїнову (ДНК) і рибонуклеїнову (РНК) . До складу ДНК входить залишок пентози дезоксирибози , до складу РНК - рибози. Структура[ред. • ред. код]

Нуклеїновим кислотам, як і білкам, притаманна первинна структура — певна послідовність розташування нуклеотидів, а також складніша вторинна і третинна структури, які формуються за допомогою водневих зв'язків, електростатичним та іншим взаємодіям.