2) Эмиль Фишер

3) Джеймс Самюр

4) Джон Нортроп

102. Очищенный фермент уреазу в кристаллическом виде впервые получил:

1) Луи Пастер

2) Эмиль Фишер

3) Джеймс Самнер

4) Джон Нортроп

103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

1) всей поверхностью молекулы фермента

2) аллостерическим центром

3) каталитическим участком активного центра

4) центром связывания с субстратом

104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

105. Ферменты из класса трансфераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

106. Ферменты из класса гидролаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

107. Ферменты из класса лиаз катализируют:

1) перенос электронов, окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5. реакции изомеризации молекул

108. Ферменты из класса изомераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов

3) реакции гидролиза

4) присоединение групп по двойным связям

5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм

109. Ферменты из класса лигаз катализируют:

1) перенос групп (с участием молекул воды)

2) реакции гидролиза

3) присоединение групп по двойным связям

4) реакции изомеризации молекул

5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ

110. Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:

1) термостабильность

2) высокая субстратная специфичность

3) расходуются в результате катализа

4) зависимость от активаторов и ингибиторов

5) растворимость

111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:

1) концентрации субстрата

2) концентрации продукта

3) концентрации фермента

4) молекулярной массы фермента

5) денатурирующих агентов

112. 1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:

1) 1 моль продукта за 1 минуту

2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту

3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду

4) 1 моль продукта за 1 секунду

5) 1 грамм продукта за 1 час

113. Кофакторами ферментов могут являться:

1) липиды

2) углеводы

3) ионы металлов

4) нуклеиновые кислоты

5) коферментные формы витаминов

114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

1) катализируют разные реакции

2) катализируют одну и ту же реакцию

3) различаются по физико-химическим свойствам

4) не различаются по физико-химическим свойствам

115. Наличие изоформ ферментов определяется следующими причинами:

1) тканевыми особенностями метаболизма

2) дифференцировкой тканей в онтогенезе

3) возрастом

4) полом

5) регуляторными особенностями метаболизма

116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:

1) кинетикой реакций

2) наличием регуляторного центра

3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)

4) наличием нативной формы только в третичной структуре

117. Активность ферментов регулируется в результате:

1) полного гидролиза фермента

2) частичного протеолиза профермента

3) модификации одного фермента другим

4) ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента

118. Наиболее выраженная активность фермента лактатдегидрогеназы наблюдается в ткани:

1) предстательной железы

2) печени

3) миокарда

4) костной

5) скелетной мышцы

119. При инфаркте миокарда повышается активность:

1) аспартатаминотрансферазы

2) карбамоилфосфатсинтетазы

3) креатинфосфокиназы МВ

4) креатинфосфокиназы ВВ

5) ЛДГ₅

120. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью?

1) липаза

2) пепсин

3) уреаза

4) гистидаза

5) трипсин

121. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

1) выше

2) ниже

3) остается неизменным

122. Как ферменты влияют на энергию активации?

1) увеличивают

2) уменьшают

3) не изменяют

123. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:

1) концентрацию фермента

2) концентрацию субстрата

3) рН оптимум

4) константу Михаэлиса

124. Для заместительной терапии используют ферменты:

1) лактатдегидрогеназу

2) алкогольдегидрогеназу

3) пепсин

4) гликогенсинтетазу

125. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

1) щавелевой кислоты

2) холестерола

3) энтерокиназы

4) глюкозы

126. Какие связи гидролизует фермент амилаза?

1) пептидные

2) эфирные

3) α-1,4-гликозидные

4) α-1,6-гликозидные

127. Какой из названных ученых является первооткрывателем нуклеиновых кислот?

1) Мульдер

2) Фишер

3) Полинг