Биологические функции нативных белков

• Могут быть положены в основу классификации белков

• Являются важнейшими по значимости химическими компонентами клетки ( принимают участие во всех процессах в клетке )

1 . Ферментативная

• является главной функцией белков ( 90 % клеточных белков - ферменты )

Ферменты

• биологические катализаторы , регулирующие скорость и направление всех биохимических процессов , происходящих в клетке и организме

• ускоряют метаболические реакции в миллионы раз

Причины низкой скорости химических реакций в клетке

а ) низкая концентрация реагентов

б ) низкая химическая активность реагентов

в ) мягкие физические условия реакции ( t^o , P )

• ускоряют реакции при обычных условиях в отличие от химических катализаторов

• все ферменты являются веществами белковой природы ( проявляют все характерные для белков свойства - денатурация , ренатурация , коагуляция и др . )

• сейчас известно , что некоторые молекулы РНК имеют свойства ферментов

• образуются во всех живых клетках ( только в случае , когда в клетке имеется соответствующий субстрат , запускающий синтез адекватного фермента - индуцибельность фермента )

• действуют в очень малых концентрациях ( катализируют реакции больших количеств веществ - субстрата )

• функционируют только при определённых физических условиях - t^o , P , pH среды ( гомеостаз ) ; при изменении гомеостаза изменяется каталитическая активность фермента

• не изменяют своего химического состава , не разрушаются в процессе ферментативной реакции и не расходуется

• каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в секунду

• обладают исключительной специфичностью действия - расщепляют строго определённые связи , катализируют только определённые реакции и превращения соответствующих субстратов

• от набора ферментов в клетке зависят индивидуальные особенности проявления её жизнедеятельности ( известно более 2 тыс. . ферментов и количество их продолжает увеличиваться )

• сущность действия фермента заключается в снижении энергии активации , т . е. . снижении уровня дополнительной энергии , необходимой для придания реакционной способности молекуле , поскольку собственной внутренней энергии недостаточно

Энергия активации - дополнительная энергия , которую необходимо сообщить молекулам реагирующих веществ , помимо своей собственной энергии , для проведения реакции

• ферменты обладают большими размерами молекул , благодаря чему возникает сильное электрическое поле , ориентирующее молекулы субстрата , придавая им асимметрическую форму , что ослабляет химические связи

• в клетках содержатся ферменты , катализирующие разные , иногда взаимоисключающие реакции , поэтому ферментативные реакции локализуются в разных органеллах или разделённых мембранами компартаментах клетки

• часто ферменты образуют биологические конвейеры : конечный продукт реакции служит субстратом для другого фермента

• название ферментов производится от названия субстрата или реакции с добавлением окончания « аза » ( гидролаза , мальтаза , ревертаза , оксидо - редуктаза ,изомераза , трансфераза и др . )

• наука о ферментах - энзимология ( важнейший раздел молекулярной биологии )

• ферменты широко используются в различных отраслях промышленности , сельского хозяйства , медицине и научных исследованиях

Строение ферментов

• представляют собой глобулярные белки III или IV структуры

• разделяются на простые ( однокомпонентные ) и сложные ( двухкомпонентные )

Простые ферменты (однокомпонентные )

• состоят только из белка ( могут кристаллизоваться )

Сложные ферменты ( двухкомпонентные )

• состоят из белка и небелкового низкомолекулярного компонента ( в отдельности оба компонента не активны )

• белковая часть называется апоферментом ( часть не содержащая фермента )

• небелковая часть - кофактор ( простетическая или активная группа )

• кофактор органической природы называют кофермент ( особенно часто в этой роли выступают витамины , НАД , НАДФ , некоторые нуклеотиды , флавины )

Кофермент - низкомолекулярные органические вещества , соединяющиеся с определённым апоферментом для проявления их активности

• в качестве неорганического кофактора выступают атомы металлов - Fe , Mg , Zn , Co , Cu , Mo и др .

• кофакторы в отличие от белковой части очень стойки к действию неблагоприятных условий и могут отделятся от белкового носителя

• многие гетеротрофы не способны синтезировать все необходимые коферменты и поэтому должны получать их с пищей в виде предшественников или в готовом виде в форме витаминов

• каталитическая активность ферментов обуславливается активным центром - местом белковой глобулы , где , собственно , и происходит ферментативная реакция

Активный центр - каталитически активная часть глобулы ( место протекания ферментативной реакции )

• представляет собой комбинацию аминокислотных остатков свободной цепи между доменами

• количество активных центров в каждой глобуле равно числу доменов(субъединиц) каждая субъединица белка ( фермента ) образует свой активный центр

• конфигурация ( пространственная структура ) активного центра комплементарна субстрату ( стереосовпадение ) : они должны подходить друг к другу как ключ к замку , что обеспечивает их тесное сближение

• образуется в результате перестройки доменов при активации фермента ( процессинге )

• при взаимодействии активного центра и субстрата образуется субстрат - ферментный комплекс

Фермент

Субстрат

Субстрат-ферментный комплекс

• помимо активного центра в составе ферментов имеется аллостерический центр

Аллостерический центр - участок фермента , где происходит связывание низкомолекулярных соединений , вызывающих изменение его активного центра ( вещества , блокирующие каталитическую активность называются ингибиторами ; повышающие - активаторы )

• при присоединении веществ к аллостерическому центру происходит изменение третичной и четвертичной структуры белка , обеспечивающее комплиментарность активного центра и субстрата

• обеспечивает оптимальную активность фермента

• оба центра в ферменте располагаются далеко друг от друга