8.4 Вопросы для самоконтроля

1. Каковы химическая природа и особенности ферментов как биологических катализаторов? Что изучает кинетика ферментативных реакций?

2. Приведите классификацию ферментов.

3. Каковы свойства ферментов, которые отличают их от неорганических катализаторов?

4. Какие единицы активности ферментов Вы знаете?

5. Что такое ферментные препараты, и каково их отличие от ферментов?

6. Какие ферментные препараты наиболее широко применяются в пищевой промышленности? Приведите примеры.

7. Дайте определение иммобилизованным ферментам и назовите способы иммобилизации.

8. В каких целях можно использовать иммобилизованные ферменты как катализаторы многоразового действия?

8.5 Ответы на вопросы самоконтроля (тренинг)

Вопрос 1. (Каковы химическая природа и особенности ферментов как биологических катализаторов? Что изучает кинетика ферментативных реакций?)

Ферменты (лат. Fermentum – брожение; синоним энзимы) – специфические биологические катализаторы белковой природы, присутствующие в живых организмах и способные во много раз ускорять протекающие в них химические реакции. Благодаря ферментам, химические реакции в клетках составляют единую, строго согласованную систему, называемую обменом веществ и энергии.

Действие фермента, как и любого катализатора, сводится к снижению энергии активации катализируемой реакции. Однако молекулярный механизм взаимодействия многих ферментов с субстратом в частностях остается еще неясным. Лишь в отдельных случаях можно описать этот механизм достаточно полно. Взаимодействие фермента с субстратом для разных типов ферментов индивидуально. Однако существуют некоторые общие моменты, позволяющие судить о ходе ферментативных реакций. Принята гипотеза, согласно которой на первой стадии реакции происходит образование с очень высокой скоростью так называемого промежуточного фермент-субстратного комплекса, а на второй стадии комплекс претерпевает изменения и, в конечном счете, распадается на продукты реакции, причем фермент выходит из реакции в неизменном виде.

Вопрос 2. (Приведите классификацию ферментов.)

По предложению Международного биохимического союза, все ферменты делят на 6 классов: 1 - оксидоредуктазы, 2 – трансферазы, 3 – гидролазы, 4 – лиазы, 5 – изомеразы, 6 – лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функциональных групп субстратов, подвергающегося химическому превращению. Подклассы, в свою очередь, делят на подклассы в зависимости от типа, участвующего в превращении фермента. Каждому достаточно охарактеризованному ферменту присваивается классификационный номер из четырех цифр, обозначающих класс, подкласс, подподкласс и номер самого фермента.

К оксидоредуктазам относят ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции. Ферменты этого типа осуществляют присоединение О₂ , отнятие и перенос Н₂, перенос электронов, катализируя окислительно-восстановительные реакции. Многие оксидоредуктазы являются ферментами дыхания и окислительного фосфорилирования.

Трансферазы катализирует перенос функциональных групп (СН₃ ⁺, СООН^-, NН₂⁺, СНО^- и другие) с одной молекулы к другой.

Гидролазы катализируют гидролитическое расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной, фосфодиэфирной и другие).

Лиазы катализируют реакции негидролитического расщепления каких-либо групп от субстрата с образованием двойной связи или присоединения группировок по месту разрыва двойной связи (например, отщепление СО₂, Н₂О, NН₃ и другие).

Изомеразы катализируют образование изомеров субстрата, в том числе цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы.

Лигазы – ферменты, катализирующие реакции синтеза, сопряженные с разрывом высокоэнергетической связи АТФ и других нуклеозидтрифосфатов (при этом возможно образование С-С-; C-S-;C-O; C-N –связей).