1.Ферменти будова механізм дії

Ферме́нти або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи. Ферменти каталізують більшість хімічних реакцій, які відбуваються у живих організмах. Вони можуть мати від одного до кількох поліпептидних ланцюгів. Кожен із ферментів має один або більше активних центрів, які визначають специфічність хімічної реакції, що каталізується даним ферментом. Крім активного центру деякі ферменти мають алостеричний центр, який регулює роботу активного центру. Ферменти є біологічними каталізаторами, вони присутні у всіх живих клітинах і сприяють перетворенню одних речовин (субстратів) на інші (продукти). Ферменти виступають в ролі каталізаторів практично у всіх біохімічних реакціях, що відбуваються в живих організмах — ними каталізується біля 4000 хімічно окремих біореакцій. Ферменти грають найважливішу роль у всіх процесах життєдіяльності, скеровуючи та регулюючи обмін речовин організму.

2.Специфічність ферментів.

Розрізняють два головних види специфічності ферментів: субстратну специфічність і специфічність дії. Субстратна специфічність, це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного певного субстрату або ж групи подібних за будовою субстратів.Визначається структурою адсорбційної ділянки активного центру ферменту.

Розрізняють 3 типи субстратної специфічності:

абсолютна субстратна специфічність — це здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного, чітко визначеного субстрату;(лактоза-лактоза)

відносна субстратна специфічність — здатність ферменту каталізувати перетворення кількох, подібних за будовою, субстратів (пепсин на білок, амілаза на вуглеводи, ліпаза на жир).

стереоспеціфічность — здатність ферменту каталізувати перетворення певних стереоізомерів.

Наприклад, фермент оксидаза L-амінокислот здатний окислювати всі амінокислоти, але відносяться тільки до L-ряду. Таким чином, цей фермент володіє відносною субстратной специфічністю і стереоспеціфічностью одночасно.

Специфічність дії — це здатність ферменту каталізувати лише певний тип хімічної реакції.

3.Фактори що впливають на активність ферментів

Для ферментів характерна висока каталітична активність, її визначають за кількість субстрату, що перетворюється за одиницю часу.

Вплив температури- при підвищенні температури каталітична активність ферментів збільшується,але до певної межі. Температура, при якій каталітична активність ферменту найбільша, назив. Оптимальною.

Вплив рН- для кожного ферменту характернее своє значення рН при якому активність ферменту є максимальною.

Активатори та інгібітори ферментів- активатори- речовини які підвущують активність ферментів. До них належать катіону металів і деякіх аніонів(Na +, K +, Rb +, Cs +, Mg2 +, Ca2 +, Zn2 +, Cd2 +, Cr2 +, Cu2 +, ), мінеральні кислоти, жовчні кислоти, ферменти.

4.Класифікація ферментів

Ферме́нти або ензи́ми — органічні каталізатори білкової або РНК природи. Ферменти каталізують більшість хімічних реакцій, які відбуваються у живих організмах.

За типом реакцій, що каталізують, ферменти підрозділяються на 6 класів згідно з ієрархічною класифікацією ферментів КФ 1: Оксидоредуктази — ферменти, що каталізують окислення або відновлення. Приклад: каталаза, алкогольдегідрогеназа

КФ 2: Трансферази — ферменти, що каталізують перенесення хімічних груп з однієї молекули субстрата на іншу. Серед трансфераз особливо виділяють кінази, що переносять фосфатну групу, як правило, з молекули АТФ.

КФ 3: Гідролази — ферменти, що каталізують гідроліз хімічних зв'язків. Приклад: естерази, пепсин, трипсин, амілаза, ліпопротеїнліпаза

КФ 4: Ліази — ферменти, що каталізують розрив хімічних зв'язків без гідролізу з утворенням подвійного зв'язку в одному з продуктів.

КФ 5: Ізомерази — ферменти, що каталізують структурні або геометричні зміни в молекулі субстрата.

КФ 6: Лігази — ферменти, що каталізують утворення хімічних зв'язків між субстратами за рахунок гідролізу АТФ. Приклад: ДНК-полімераза

Будучи каталізаторами, ферменти прискорюють як пряму, так і зворотну реакції, тому, наприклад, ліази здатні каталізувати і зворотну реакцію — приєднання по подвійних зв'язках. Тим не менш напрямок реакції може залучати кілька субстратів і бути таким, що зворотна реакція практично не відбувається.