2.1.2. Гидролиз белковых веществ

Белки - биополимеры, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Правильному распаду белковых веществ при затирании уделяют большое внимание. Продукты гидролиза белков влияют на органолептические свойства пива и его стойкость, а также необходимы дрожжам для питания.

Из общего количества белка, содержащегося в солоде, примерно 35 % переходит в сусло. Более половины этого количества уже находится в солоде в растворенном состоянии. При смешивании дробленого зерна с водой в раствор переходит водорастворимый ячменный альбумин-лейкозин. Растворяется и глобулин-эдестин, так как затор содержит достаточное количество солей. Переходят в раствор также полипептиды и аминокислоты, образовавшиеся в процессе солодоращения. Данные продукты не выделяются из раствора во время кипячения и называются «стойко растворимыми белками». Настоящие же белки во время кипячения коагулируют. Другая половина белковых веществ переходит в сусло под действием протеолитических ферментов - эндо- и экзопептидаз.

Эндопептидазы действуют на глубинные пептидные связи и расщепляют белки до пептонов, полипептидов, пептидов и небольшого количества аминокислот. Солодовые эндопептидазы подразделяются на кислые, нейтральные и щелочные. Наибольшей активностью обладают кислые эндопептидазы. Максимальную активность эта группа ферментов проявляет в заторе при рН 4,6-5,0 и температуре 50-60 ºС. Гидролиз белка при затирании связан в большей мере с действием этой группы ферментов, поэтому при затирании образуются более сложные продукты гидролиза, чем при солодоращении.

Экзопептидазы подразделяются на амино-, ди- и карбоксипептидазы. Карбоксипептидаза действует на белковую молекулу с С-конца, а аминопептидаза - с N-конца. Дипептидаза гидролизует дипептиды. Оптимальные значения активной кислотности у ди- и аминопептидазы находятся в щелочной зоне при рН 7-8, поэтому данные ферменты практически не действуют при затирании. Эти ферменты также термолабильны. Максимум своей активности проявляют при температуре 40-50 ºС. При нагревании затора до 55-60 ºС в сусле остаются лишь следы активности ди- и аминопептидазы. Из экзопептидаз при затирании активно действует лишь кислая карбоксипептидаза, проявляя максимум своей активности при рН 5,2 и температуре 50-55 ºС. Карбоксипептидаза стабильна в заторе и даже при 80 ºС сохраняет половину своей активности.

На гидролиз белковых веществ при затирании значительное влияние оказывают температура, рН, концентрация затора, продолжительность затирания, ионы металлов. Температура 50 ºС является оптимальной для распада белков при затирании. Но затор оказывает защитное влияние на ферменты, поэтому и при температуре 60 ºС идет еще активный гидролиз белков. Однако при высоких температурах получаются более сложные продукты распада белков.

Гидролиз белка активнее протекает в кислой среде, поэтому подкисление заторов интенсифицирует протеолиз.

Распад белка идет активнее в концентрированных заторах, что связано с уменьшением их рН.

Влияет на гидролиз белка и длительность затирания. С увеличением продолжительности процесса возрастает содержание в сусле общего количества белковых веществ, причем активно образуются низкомолекулярные продукты распада.

На протеолиз влияют присутствующие в заторе ионы солей. Так, Са⁺⁺, Мg⁺⁺ повышают активность эндопептидазы, а ионы хлоридов, сульфатов, натрия оказывают ингибирующее воздействие на фермент. Карбоксипептидазу активируют ионы хлоридов и сульфатов, а Mg⁺⁺ отрицательно влияет на фермент.

Наряду с растворением и гидролизом при затирании под действием высоких температур происходит также превращение растворимых белковых веществ в нерастворимые, которые осаждаются - коагулируют.

Процесс расщепления белка во время затирания должен быть проведен таким образом, чтобы в полученном сусле содержалось 75-100 мг на 100 см³ общего азота с распределением фракций по Лундину:

А - 12-15 %;

В - 12-15 %;

С - 60-75 %.

Для обеспечения нормальной жизнедеятельности дрожжей в 100 см³ сусла должно содержаться не менее 25 мг аминного азота (медный способ) или 20-22 мг (нингидриновый метод).