Тема VII. Аминокислоты
Аминокислоты – органические соединения, содержащие в молекулах не менее одной карбоксильной (СООН) и не менее одной аминогруппы (NH2), очень разнообразные по происхождению, строению и физико-химическим свойствам.
Природные аминокислоты (около 300) входят в состав пептидов и белков и выполняют ряд метаболических функций в живых организмах. Выделяют 20 аминокислот, кодируемых генетическим кодом, а также модифицированные аминокислоты.
Аминокислоты, кодируемые генетическим кодом, подразделяются на незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин), частично заменимые – незаменимые у детей (аргинин и гистидин) и заменимые (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, серин, тирозин, цистеин (цистин)).
Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека из углеводов и аминокислот, в т.ч. незаменимых.
Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и необходимы для нормальной жизнедеятельности. Они должны поступать в организм с пищей. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в белках пищи хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. При недостатке незаменимых аминокислот задерживается рост и развитие детского организма, в любом возрасте развивается тяжелое системное заболевание – белковая недостаточность.
Аминокислоты всасываются в кишечнике и с кровью поступают во все органы и ткани, где используются для синтеза белков и подвергаются различным превращениям. В крови поддерживается постоянная концентрация аминокислот. Концентрация аминокислот и их производных в крови позволяет судить о здоровье и функциональном состоянии нервной системы, печени, почек.
Ряд аминокислот и их синтетических производных применяются в качестве лекарственных средств.
По теме занятия студент должен:
знать следующий материал:
классификацию, номенклатуру, особенности химического строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков;
стереоизомерию, химические свойства аминокислот in vitro (поведение при нагревании, амфотерность, положение изоэлектрической точки, реакции комплексообразования) и in vivo (реакции образования пептидов, переаминирования с α-кетокислотами, дезаминирования, декарбоксилирования);
заменимые и незаменимые аминокислоты, их биологическое значение, применение в медицине (гли, глу, цис, ГАМК);
биологическое значение важнейших биогенных аминов (коламин, меркамин, ГАМК, гистамин, серотонин, дофамин);
уметь узнавать и записывать структурные формулы 20 α-аминокислот; составлять уравнения реакций, подтверждающих химические свойства аминокислот; записывать уравнения биологически значимых реакций аминокислот: декарбоксилирование, переаминирование, окислительное дезаминирование глу, образование пептидов; прогнозировать положение изоэлектрической точки и заряд аминокислоты в водном растворе в зависимости от природы аминокислоты и величины рН ее раствора; проводить реакции, доказывающие кислотно-основные свойства аминокислот;
владеть знаниями о значении изучения структуры и свойств природных аминокислот для применения их в медицине.
Вопросы для подготовки
1. Особенности строения 20 природных аминокислот, входящих в состав белков: L - конфигурация, α (альфа)-строение. Структурные формулы природных аминокислот. Номенклатура - тривиальные названия, условные трехбуквенные обозначения.
2. Классификация аминокислот:
по кислотно-основным свойствам: нейтральные, кислые, основные;
по строению радикала и функциональным группам в радикале: алифатические, ароматические, гидроксисодержащие, серусодержащие, диаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые;
по биологической ценности: незаменимые и заменимые.
3. Физические свойства природных аминокислот.
4. Поведение аминокислот в кристаллическом состоянии и в водных растворах:
– образование цвиттер-ионов - следствие дополнительной ионизации карбоксильной или аминогруппы;
изоэлектрическая точка аминокислот (рI);
изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН-среды.
5. Химические свойства аминокислот in vitro:
образование солей с кислотами, основаниями, хелатов – с ионами меди;
свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов.
6. Химические свойства природных аминокислот in vivo: декарбоксилирование, дезаминирование, окислительное дезаминирование, реакции поликонденсации.
7. Применение аминокислот и их производных в качестве лекарственных препаратов (гистидин, гистамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, ГАМК, цистеин, меркамин, метионин, триптофан, глицин).
Задачи и упражнения
1. Почему возникло разделение аминокислот на заменимые и незаменимые? Какие из них наиболее важны для организма?
2. Составьте структурные формулы стереоизомеров аминокислот: аланина, глутаминовой кислоты, аргинина, серина.
3. Запишите схемы диссоциации аминокислот: аспарагиновой, аргинина, фенилаланина. В какой среде они существуют в виде цвиттер-иона? Область рI ?
4. Запишите схемы диссоциации аминокислот: глицина, лизина, глутаминовой кислоты. В какой форме будут существовать эти кислоты в растворах при рН равном 2, 7, 12? К какому электроду будут смещаться при данных значениях рН?
5. Напишите уравнения реакций декарбоксилирования аминокислот: гис, глу, цис, сер, лиз. Назовите полученные соединения.
6. Запишите уравнения реакций:
а) переаминирования:
фен + α-кетоглутаровая кислота
глу + пировиноградная кислота
б) окислительного дезаминирования:
глу + НАД+
7. Химические свойства аминокислот in vitro. Запишите уравнения реакций:
взаимодействие глицина с соляной кислотой, гидроксидом натрия;
свойства карбоксильной группы: образование сложных эфиров, амидов;
декарбоксилирование при нагревании с Ва(ОН)2.
8. Составьте последовательность превращений:
яблочная кислота → щавелевоуксусная кислота → аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин) (в виде биполярного иона).
9. Химические свойства природных аминокислот in vivo:
9.1. Декарбоксилирование – ферментативная реакция образования биогенных аминов с участием витамина В6. Запишите реакции декарбоксилирования: АК → биогенный амин + СО2.
а) глутаминовая кислота → 4-аминобутановая (γ–аминомасля-ная, ГАМК);
б) гистидин → гистамин
в) триптофан → триптамин
г) серин → 2-аминоэтанол (коламин)
д) цистеин → 2-аминоэтантиол (меркамин)
е) аспарагиновая кислота → 3-аминопропановая (β-аланин)
ж) лизин → кадаверин
з) 3,4-дигидроксифенилаланин (L-ДОФА) → дофамин
9.2. Внутримолекулярное дезаминирование
аспарагиновая кислота → фумаровая кислота + NH3
9.3. Трансаминирование (переаминирование) аминокислота (1) + кетокислота (2) → кетокислота (1) + аминокислота (2)
Запишите уравнение реакции трансаминирования:
а) ала + щук ↔ ПВК + асп
б) ала + α-кетоглутаровая ↔ ПВК + глу
в) асп + ПВК ↔ щук + ала
г) асп + α-кетоглутаровая ↔ щук + глу
д) тир + α-кетоглутаровая кислота
Тесты
1. Выберите набор незаменимых аминокислот
а) тре, цис, мет б) глу, три, лей в) тре, лей, мет
г) тре, ала, лей д) цис, три, про
2. Выберите набор из заменимых аминокислот
а) тре, цис , асп б) сер, асп, про в) сер, ала, фен
г) три, тир, арг д) глу, лей, ала
3. Переаминирование аспарагиновой кислоты приводит к образованию кетокислоты:
а) пировиноградной б) 2-оксобутановой
в) α-кетоглутаровой г) щавелевоуксусной
д) 3-оксобутановой
4. Определите область рН водного раствора аминокислоты:
а) кислая б) нейтральная в) щелочная г) вопрос некорректен
|
5. Определите область рН водного раствора аминокислоты:
а) кислая б) щелочная в) нейтральная г) вопрос некорректен
|
6. Определите область рН раствора, в котором находится аминокислота, имеющая в этом растворе строение, соответствующее структурной формуле:
NH2-CH–COO-
|
CH3
а) рН < 7 б) рН > 7 в) рН = 7
г) любое значение рН д) область изоэлектрической точки
7. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты in vivo образуется:
а) 4-аминобутановая кислота б) 2-аминобутановая кислота
в) 2-аминоэтанол г) пролин
д) 3-аминопропановая кислота
8. При окислительном дезаминировании получили α-кето-глутаровую кислоту. В реакции участвовала аминокислота:
а) аспарагиновая б) щавелевоуксусная
в) глутаминовая г) гистидин
д) изолейцин
9. Выберите структурную формулу аминокислоты, которая верно отражает ее строение в кислой среде (рН < 3):
10. Какой ион образуется при растворении глутаминовой кислоты в воде:
11. D- и L- серин – эти вещества:
а) энантиомеры б) эпимеры
в) рацематы г) не являются изомерами
д) нет верного ответа
12. К диаминомонокарбоновым кислотам относятся:
а) лей, вал б) лиз, лей
в) вал, лей г) арг, лей
д) нет верного ответа
13. Серосодержащими аминокислотами являются:
а) метионин и серин б) серин и цистеин
в) метионин и цистеин г) треонин и цистеин
д) нет верного ответа
14. Моноаминодикарбоновыми кислотами являются:
а) глу, лиз б) асп, глу в) глу, арг
г) тир, асп д) асн, фен
15. Какой заряд характерен для аспарагиновой кислоты в изоэлектрической точке?
а) +2 б) +1 в) 0 г) -1 д) -2
16. Заряд аминокислоты аргинина равен +1, если она находится:
а) в нейтральном водном растворе;
б) в растворе сильной кислоты;
в) в растворе щелочи;
г) в растворе, имеющем величину рН близкую к pI;
д) нет верного ответа.
17. Изоэлектрическая точка какой из аминокислот находится в кислой среде, близко к рН= 3,1?
а) арг б) гли в) глу г) фен
18. Дополните определение: «Величина изоэлектрической точки pI численно равна той величине ________, при которой заряд аминокислоты ___________».
а) рКа б) рН в) отрицательный
г) равен нулю д) положительный
19. При декарбоксилировании цистеина образуется меркамин – один из первых противолучевых препаратов-радиопротекторов. Выберите формулу меркамина.
20. В постоянном электрическом поле в кислой среде аланин направленно движется:
а) к катоду б) к аноду
в) в любом направлении г) неподвижен
д) постановка вопроса не корректна
21. Пространственное строение природной аминокислоты может быть выражено проекционной формулой Фишера (выберите правильную формулу):
22. При диссоциации глутаминовой кислоты в изоэлектрической точке образуется биполярный ион:
Ответы к теме VII
1в; 2б; 3г; 4а; 5в; 6б; 7а; 8в; 9б; 10г; 11а; 12д; 13в; 14б; 15в; 16а; 17в; 18б,г; 19в; 20а; 21а; 22б.