4. Майлардың ашуы және кебуі

Майлардың асқын тотығып ашуы, бұзылуы. Триглицеридтердің қүрамына кіретін май қышқылы гидролиз кезінде оңай бөлініп шығады. Ол қышқылдың жағымсыз дэмі, сасық иісі бар, сүт майын жэне сары майды бүлдіретін осы қышқыл.

Тригицеридтерді үзақ сақтау кезінде жэне қанықпаған қышқылдар тотығуының жағымсыз кезінде оттегінің эсерінен гидроасқын тотықтар ғана түзіліп қоймай, мынадай қүрылымды асқын тотықтар да түзіледі. Асқын тотықтардың ары қарай тағы тотығуы мүмкін, бүл кезде — С — С -арасындағы коваленттік байланыстар үзіледі де, альдегидтер, кетондар, төмен молекулалы карбон қышқылдары сияқты тотыға түскен қосылыстар түзеді. Тотығудың мүндай өнімдері азық-түлік өнімдерінің сапасын нашарлатады, майды ашытып бүлдіреді.

№ 16 билет

1. Ферменттер классификациясы. Ферменттердің жалпы қасиеті.

Катализдейтін реакциялар түріне қарай 6 класқа бөлінеді:

1. Оксидоредуктазалар

2. Трансферазалар

3. Гидролазалар

4. Лиазалар

5. Изомерезалар

6. Лигазалар

Оксидоредуктазалар. Тотықтырушы-тотықсыздандырушы ферменттер, бұлар сутегі атомдарын немесе бөліп шығару арқылы субстраттың тотығу және тотықсыздану процестерін катализдейді.

Оксидоредуктазалар құрамында кофакторлар бар, оларға көбінесе мыналар жатады: НАД+,НАДФ+,ФАД,ФМН және металл иондары. Оған 200 шамасында ферменттер жатады. Мысалға малатдегидрогеназаның алма қышқылын тотықтыру реакциясын қарастырайық: -ООС-СНОН-СН2-СОО- — -ООС-СО-СН2-СОО-+2Н++2е.

Трансферазалар Биохимиялық реакцияларда атомдар тобын және молекула қалдықтарын алмастырып ауыстыратын ферменттер. Олар мынандай топтарды бір субстраттан екінші субстратқа ауыстырып жеткізеді: метил,карбоксил,амино, сульфо, формил(С1), фосфат және басқалар.Трансферазалар өздері тасымалдайтын топтарға байланысты метилтрансфераза,ацилтрансфераза, фосфотрансфераза деп аталады.

Фосфотрансфераза ферменттері ішінде киназа деп аталатын ферменттің ерекше маңызы зор. Киназа фосфат топтарын тасымалдап, АТФ-тан басқа субстратқа, углеводтарға, белоктарға т.с.с апарады.

Гидролазалар. Бұл ферменттер химиялық байланыстарды үзеді де, суды қосады. Мынандай топтарға бөлінеді:

А) Эстеразалар күрделі эфир байланыстарын гидролиздейді де ,қышқыл және спирт түзеді: СН3СОО –СН2 –СН3+Н2О –СН3 -СООН +СН3СН2ОН

Б) Липазалар триглицеридтерді ыдыратып, глицерин және май қышқылдарын түзеді;

В) Гликозидалар углеродтағы гликозидтік байланыстарды гидролиздейді. Оларға амитлаза, лактаза, мальтаза, целлобилаза жатады.

Г) Протеиназалар белоктардағы, полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейді.

Лиазалар Бұл ферменттер субстратты гидролиздік емес жолмен ыдырауын катализдейді және бұл кезде субстрат молекуласында қос байланыс түзіледі. Мұндай катализ кезінде СО2 , Н2О,NН3 сияқты заттар бөлініп шығады және байланыстар С –С , С-N,С –S бойынша үзіледі. Субстрат молекуласындағы қос байланыс бойынша химиялық топтардың қосылуын да катализдей алады.

Изомеразалар Бұл ферменттер изомерлер түзілу арқылы заттардың молекула ішіндік өзгерістерін катализдейді. Олар сутегі атомдарының, фосфаттарының және ацитильдік топтардың молекула ішінде алмасуын катализдейді, цис-изомерация,транс-изомерация құбылыстарын тудырады.

Лигазалар (синтетазалар)Бұл ферменттер С –С ,С –О , С-N, С-S байланыстар орнату арқылы түзілетін органикалық қосылыстар синтезін катализдейді. Мұндай байланыстар үшін АТФ және басқа да микроэнергия қосылыстардың (ГТФ, ЦТФ, УТФ, т.б) ыдырауынан шығатын энергия пайдаланылады. Сірке қышқылы мен А коферментінен А ацетилкоферментінің түзілуін ацетилкоферментсинтетаза катализдейді:

Ферменттің қасиеттері

-ферменттік реакциялар жылдамдығына температура әсері;

-ортаның рН көрсеткішінің әсері;

-фермент әсерінің ерекшелігі;

-Фермент активаторлары мен ингибиторлары;

-Проферменттер және оларды активтендіру;

-Изоферменттер

-Мультиферменттік жүйе.

1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді.Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді. Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.

4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екінші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады. Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді. Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді.Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.

Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді.

5. Проферменттер ( латын тілінде –алдыңғы, бұрынғы және фермент деген сөзден шыққан) –ферменттердің активті емес түрі. Проферменттердің активті түрге айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді.