- •1. Аналитикалық химия және оның өндірістегі мәні. Анализ тәсілдерінің классификациясы
- •2. Аналитикалық реакциялар туралы түсінік
- •3. Аминқышқылдардың химиялық қасиеті. Изоэлектрлік нүкте.
- •4. Көмірсулар классификациясы. Моносахаридтер. Олигосахаридтер.
- •1. Полисахаридтер. Жалпы сипаттама беріңіз.
- •2. Гравиметриялық талдау тәсілі. Тұнбаның түзілу механизмі және қасиеті.
- •3. Ерігіштік көбейткіш. Аз еритін қосылыстардың еруі
- •4. Белоктарға жалпы сипаттама. Құрамы
- •1. Нуклеин қышқылдарына сипаттама
- •2. Тұнбаға қойылатын талаптар. Тұнбаның гравиметриялық және өлшенетін формалары.
- •3. Тұнбаға түсірушіні таңдау. Тұнбаға қосылып түсу және олардың түрлері
- •4. Липидтердің химиялық қасиеттері.
- •1.Көмірсулардың классификациясы
- •2.Ластануды тазарту. Сандық анализде иондарды бөлу Қатты фазаның (тұнбаның) түзілу күрделі процесс, оны мына схемамен көрсетуге болады.
- •3.Сандық және сапалық анализ негіздерінің әдістері.
- •4. Сүтқышқылды, майқышқылды ашыту.
- •1. Гормондарға жалпы сипаттама.
- •2.Гравиметриялық анализ әдісінің мәні.
- •3.Ауыстырылмайтын аминқышқылдарына мысал келтіріңіз
- •4.Моносахаридтер. Глюкоза, фруктоза. Химиялық қасиеті.
- •1. Физика - химиялық анализ әдісі: электрохимиялық анализ.
- •2.Физика - химиялық анализ әдісі: оптикалық анализ және спектралды анализ.
- •3.Зат алмасудағы аминқышқылдардың рөлі.
- •4.Дисахаридтер. Мальтоза. Троммер реакциясы.
- •1.Физика - химиялық анализ әдіс: хроматографиялық анализ.
- •1 Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2 Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •3 Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
- •3.Гормондарға жалпы сипаттама.
- •4.Дисахаридтер. Сахароза. Троммер реакциясы.
- •1.Стандарттыерітінділер. Титрлеутәсілдері.
- •1.Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2. Аналитикалық сигнал.
- •4.Гетерогенді ортадағы тепе-теңдік
- •1. Аминқышқылдары табиғатта қандай пішінде таралған. –l, d- пішінді формуласын жазыңыз.
- •2. Полисахаридтерге жалпы сипатама.
- •3. Майлардың физико-химиялық қасиеттері.
- •2. Тұнбаның ерігіштігіне әсер ететін факторлар.
- •3.Белок қызметтері
- •4.Коферментерге жалпы сипаттама
- •1.Тұнбаның ластануы және оны тазарту.
- •3. Белоктың аминқышқылды құрамы
- •4. .Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау
- •1. Гравиметриялық әдістегі есептеулер. Анализге берілген заттың (навескасын) сынамасын есептеу.
- •3. Протеиндер мен протеидтерге сипаттама.
- •4. Фермент активтілігіне әсер ететін факторлар
- •1. Титриметриялық анализ әдісінің классификациясы.
- •2. Қышқылдық-негіздік титрлеу.
- •3.Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау
- •4. Майлардың ашуы және кебуі
- •1. Ферменттер классификациясы. Ферменттердің жалпы қасиеті.
- •2)Тотығу-тотықсыздану титрлеу Әдісі (редоксиметрия).
- •3) Қышқылдық – негіздік титрлеу индикаторлары. Нейтралдау әдісінің графикалық көрнісі
- •1) РН туралы түсінік
- •3)Қатты майлар. Сұйық майлар
- •4) Ферменттер спецификациясы(өзгешілігі). Ферментке физикалық және химиялық факторлар әсері.
- •1) Амин қышқылдарының химиялық қасиеттері
- •1. Нингидриннің қатысуымен реакция.
- •2) Тотығу – тотықсыздану потенциалына әсер ететін факторлар. Нернст теңдеуі.
- •3) Тотығу – тотықсыздану реакциясының түрі: перманганатометрия – kMnO4; - иодометрия – j2 немесе j-;- дихроматометрия –k2Cr2o7;- броматометрия – kBrO3
- •4) Витаминдік және витаминдік емес коферменттер
- •1. Тотығу – тотықсыздануреакциясының тепе – теңдікконстантасы (к).
- •2. Тотығу – Тотықсыздану реакциясының жылдамдағына әсер ететін факторлар: әсерлесетін заттардың концентрациясы; температура; ортаның рН; қатысатын катализатор.
- •3. Аминқышқылдарының жіктелуі
- •1. Иодометрия. Тотықсыздандырғышты анықтау. Тотықтырғышты анықтау.
- •3. Нуклеин қышқылдарының құрылымы. (Біріншілік, екіншілік құрылымы).
- •4. Ферментативті реакциялар кинетикасы. Реакция жылдамдығының уақытқа тәуелділігі. Михаэлис - Ментен теңдеуі Ферменттік реакциялардың кинетикасы
- •1. Кешенді титрлеу жэне тотықтырғыш титрлеу әдісі.
- •3. Белоктардың химиялық қасиеттері
- •4. Биохимияның ғылым ретінде дамуы
- •1. Хроматографиялық анализ әдісі.
- •2. Оптикалық (спектралды) анализ әдісі. Классификациясы.
- •3. А витаминіне жалпы сипаттама
- •4. Полярлы негізді және қышқылды аминқышқылдары
- •1. Эмиссионды атомдық спектроскопия
- •2. Электрохимиялық анализ
- •3. Ашыту түрлері. Лимон қышқылды ашыту
- •4. Полярлы гидрофилді амин қышқылдары құрамы, қасиеті, құрылысы
- •3. Фермент активтілігіне сыртқы орта әсері
- •4. Белоктар арасында түзілетін байланыстар
- •1. Рефрактометриялықанализ. Рефрактометр
- •2. Нефелометрия жәнетурбидиметриялықәдіс
- •3. Белоктардың сапалық реакциялары
- •4. Фермент активтілігінің зертханалық жағдайда анықталуы
- •4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)
- •1. Электрохимиялық анализ әдісі. Электр қозғаушы күш (эқк).
- •2. Поляриметриялық анализ. Поляриметр. Кұрылысын схема түрінде көрсету
- •3. Көмірсулардың тотықтырғыш қасиеттері
- •4. Полярсыз амин қышқылдарына сипаттама.
- •1. Тура потенциометрия жәнепотенциометриялықтитрлеу.
- •2. Электроанализ.Фарадей заңы.
- •4. Көмірсулардың химиялық қасиеттері
- •1. Вольтамперометрия (Полярография).Ильковичтеңдеуі
- •1. Вольтамперметр қисығыныңанализі
- •1. Хроматография. Теориялық негізі.
- •2. Кондуктомерия. Кондуктометриялықтитрлеу. Бұлардыңматематикалықөрнектелуі
- •4. Тағам құрамындағы токсиндер
- •3. Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
- •1. Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2. Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •1 Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2 Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •3 Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
4) Ферменттер спецификациясы(өзгешілігі). Ферментке физикалық және химиялық факторлар әсері.
Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.
Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді.
Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.
Ферменттер химиялық реакцияларды милион есе тіпті одан да көп есе, 10 шамасына дейін тездетеді. Мысалы, уреза ферменті ( рН 8 және 20°С ) несеп нәрі ( мочевина) гидролизін 10 есе тездеті.
Өзінің субстратын тани білуге ферменттің активті орталығында белгілі тәртіппен орналасқан амин қышқылдарының бүйір топтары көмектеседі.Солардың әсерінен активті орталық субстратпен жақындасады да ол екеуі біріне-бірі белгілі ретпен жанасады. Егер субстраттың пішіні сәйкес келсе, ол активті орталықтың қуысына енеді. Э. Фишердің ( 1890) әсерлеп айтуы бойынща, « құлыпқа дәл енетін кілт сияқты », субстратта активті орталыққа « дәл келуі » керек.
Субстраттың фермент бетіне танысып жабысуы электростатиканың тартылыс күші әсерінен іске асады, ал мұндай тартылыс күші сутектік байланыс кезінде немесе өзара гидрофобтық әсер кезінде пайда болады.
Қазір қолданылып жүрген теория бойынша фермент әсері екі стадиядан тұрады. Бірінші стадия кезінде фермент ( Е, enzym – деген сөздің бірінші әріпі) пен субстрат (S) арасында комплекс-фермент-субстрат (ЕS) түзеді.
Ол Михаэли комплексі деп аталады. Мұндай комплекс түзу реакциясықайтымды келеді. Фермент – субстрат активті комплексі активтену энергияны бәсеңдетеді де, реакцияның жүруін жеңілетеді. Субстрат байланысқаннан кейін ол ферменттің шабуылына ұшырайды. Ферментпен байланысқан жеріне субстрат молекуласының электроны бөлініп, өзгеріп орналасады. Мысалы, металл атомдары(Zn, Mn, Fe, Mo) электрондар тартып алады. Бүл байланысты әсерлетеді. Сондықтан өзара байланыс үзіледі де, реакция өнімдері түзіледі. Сөйтіп, реакцияның екінші сатысына фермент-субстрат (ЕS) комплексі ыдырайды да, реакцияның соңғы өнімдері түзіледі де, фермент босап шығады.
Фермент әсері теориясының әріптерімен белгіленуі:
Е+ S ↔ Еs
Фермент субстрат Фермент-субстрат комплексі
ЕS → Е +Р1+ Р2
Фермент-субстрат комплексі Фермент Pеакция өнімдері.
Физикалық факторлар( температура, қысым, жарық) химиялық факторға қарағанда спецификалық әсері күштірек. Кейбір химиялық заттар ферменттің активті (катализдік) орталығымен байланысып, мысалы, субстраттар, кофакторлар, ингибиторлар, ферменттің активтілігіне әсер етеді.
№18 БИЛЕТ