1.8. Тестовые задания для самоконтроля.

1. Структурной единицей белка является:

а) нуклеотид

б) нуклеозид

в) аминокислота

г) пуриновое основание

2. Какая из структур белка генетически детерминирована:

а) первичная

б) вторичная

в) третичная

г) четвертичная

3. Денатурация белков – сложнейший процесс изменения нативной конформации молекул. При этом происходит:

а) разрушение нековалентных связей

б) уменьшение растворимости белка

в) изменение вторичной, третичной, четвертичной структур белка

г) все перечисленное верно

4. К фибриллярным белкам относится:

а) коллаген

б) глобулин

в) гемоглобин

г) альбумин

5. Нуклеопротеины – это комплекс нуклеиновой кислоты и

а) альбумина

б) глобулина

в) гистона

г) гетерогликанов

6. Первичная структура нуклеиновой кислоты определяется связями:

а) пептидными

б) дисульфидными

в) водородными

г) фосфодиэфирными

1.9. Перечень вопросов к коллоквиуму по теме «Химия белка».

1. Аминокислотный состав белков. Классификация аминокислот.

2. Функции белков в организме.

3. Структурная организация белков.

4. Физико-химические свойства белков.

а) факторы устойчивости белков

б) электрические свойства белков

в) высаливание

г) денатурация

5. Характеристика простых белков: альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов,

протеинойдов.

6. Классификация сложных белков. Характеристика каждого класса.

7. Нуклеопротеины. Белковый компонент нуклеопротеинов. Схема гидролиза.

8. Виды и биологическая роль нуклеиновых кислот.

9. Белки сыворотки крови, их виды, биологическая роль, место синтеза.

10. Понятие о гипер-, гипо-, дис- и парапротеинемии. Альбумино-глобулиновый коэффициент.

11. Диагностическое значение определения белкового спектра сыворотки крови. Белки острой фазы.

Ферменты.

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы, которые активируют любые химические реакции, происходящие в организме: пищеварение, реализация наследственной информации, дыхание, биоэнергетика, синтез и распад жиров, белков и углеводов, свёртываемость крови, мышечное сокращение, обезвреживание токсичных веществ и т.д.

2.1. Сходство и отличие ферментов и неорганических катализаторов.

Сходство ферментов с неорганическими катализаторами:

1. Увеличивают скорость химической реакции

2. Ферменты выходят из реакции в неизменном виде.

3. Катализируют ту реакцию, которая термодинамически возможна.

Отличие ферментов от неорганических катализаторов:

1. По химическому строению ферменты являются белками, чувствительными к t⁰, рН.

2. Эффективность ферментов выше, чем неорганических катализаторов.

3. Ферменты обладают высокой специфичностью, т.е. избирательностью действия на субстрат.

4. Активность ферментов в клетке строго контролируется на генетическом уровне и регулируется аллостерическим путем.

2.2 Активный и аллостерический центры ферментов

Ферменты, являясь белками, имеют каждый свою I, II, III, IV – структуры. Активный центр фермента это зона молекулы фермента, которая отвечает за выбор субстрата, связывание и превращение его в продукты реакции. Активный центр формируется в процессе образования III и IV структуры фермента. Он выполняет каталитическую функцию. Его формируют чаще следующие аминокислоты: серин, цистеин, лизин, гистидин, глутаминовая кислота, аспарагиновая кислота, тирозин, которые имеют функциональные группы в радикалах. Эти группы в ходе катализа реагируют с субстратом. Субстрат – это вещество, на которое действует фермент, в результате чего образуются продукты реакции. В активном центре рассматривают каталитический и субстратный участки. В субстратном участке фиксируется субстрат, а в каталитическом – происходит превращение субстрата, при условии, если есть стерическое соответствие субстрата и активного центра фермента.

Аллостерический центр характерен для ферментов, имеющих IV-структуру. Это другой центр, пространственно не совпадает с активным центром. С этим центром связываются определённые, обычно низкомолекулярные, вещества (эффектроы или модуляторы), молекулы которых отличаются по структуре от субстратов. Присоединение эффектора к аллостерическому центру изменяет III и IV- структуры молекулы фермента и соответственно конфигурацию активного центра, вызывая либо снижение или повышение активности фермента.